[日本語] English
万見
- PDB-5kr2: Protease PR5-SQV -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kr2
タイトルProtease PR5-SQV
要素Protease PR5-SQV
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HIV-1 protease / E35D / salt-bridge interaction / Natural polymorphism / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Retropepsin-like catalytic domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Retropepsin-like catalytic domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Saquinavir / Chem-ROC / Pol protein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / 解像度: 1.78 Å
データ登録者Liu, Z. / Poole, K.M. / Mahon, B.P. / McKenna, R. / Fanucci, G.E.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM105409 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)S10RR031603 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R37 AI28571 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Effects of Hinge-region Natural Polymorphisms on Human Immunodeficiency Virus-Type 1 Protease Structure, Dynamics, and Drug Pressure Evolution.
著者: Liu, Z. / Huang, X. / Hu, L. / Pham, L. / Poole, K.M. / Tang, Y. / Mahon, B.P. / Tang, W. / Li, K. / Goldfarb, N.E. / Dunn, B.M. / McKenna, R. / Fanucci, G.E.
履歴
登録2016年7月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月16日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_audit_support.grant_number / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_entity_nonpoly
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms ..._chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protease PR5-SQV
B: Protease PR5-SQV
C: Protease PR5-SQV
D: Protease PR5-SQV
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,0726
ポリマ－42,7314
非ポリマー1,3422
水3,423190
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11020 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area17810 Å2
2
A: Protease PR5-SQV
B: Protease PR5-SQV
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0363
ポリマ－21,3652
非ポリマー6711
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4950 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area9510 Å2
手法PISA
3
C: Protease PR5-SQV
D: Protease PR5-SQV
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0363
ポリマ－21,3652
非ポリマー6711
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4940 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area9430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.890, 62.670, 58.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.59, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Protease PR5-SQV


分子量: 10682.636 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: pol / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: V5YAB1
#2: 化合物 ChemComp-ROC / (2S)-N-[(2S,3R)-4-[(2S,3S,4aS,8aS)-3-(tert-butylcarbamoyl)-3,4,4a,5,6,7,8,8a-octahydro-1H-isoquinolin-2-yl]-3-hydroxy-1 -phenyl-butan-2-yl]-2-(quinolin-2-ylcarbonylamino)butanediamide / Fortovase / SAQUINAVIR / RO 31-8959 / サキナビル


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 670.841 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C38H50N6O5 / 参照: Saquinavir / コメント: 薬剤, 抗レトロウイルス剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 190 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.92 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Ammonium sulfate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2014年12月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→26.6 Å / Num. obs: 32248 / % possible obs: 92.6 % / 冗長度: 3.8 % / Net I/σ(I): 12

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
iMOSFLM7.1.1データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER2.1位相決定
精密化解像度: 1.78→22.061 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.99
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2326 1999 6.2 %
Rwork0.1903 --
obs0.193 32217 92.27 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.78→22.061 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3008 0 98 190 3296
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073192
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0924338
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3141184
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045516
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005535
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.78-1.82450.33161350.24342039X-RAY DIFFRACTION87
1.8245-1.87380.25851370.19582064X-RAY DIFFRACTION90
1.8738-1.92890.25111380.17552089X-RAY DIFFRACTION90
1.9289-1.99110.24011390.182105X-RAY DIFFRACTION90
1.9911-2.06220.24071390.18922103X-RAY DIFFRACTION91
2.0622-2.14470.25971410.182138X-RAY DIFFRACTION91
2.1447-2.24230.21931430.18412150X-RAY DIFFRACTION92
2.2423-2.36040.2611420.19772148X-RAY DIFFRACTION93
2.3604-2.50810.27541440.21152174X-RAY DIFFRACTION93
2.5081-2.70140.24321450.21662184X-RAY DIFFRACTION94
2.7014-2.97270.28541460.21832214X-RAY DIFFRACTION94
2.9727-3.40150.26831480.19552230X-RAY DIFFRACTION95
3.4015-4.28030.16521490.16292261X-RAY DIFFRACTION96
4.2803-22.06240.19361530.17912319X-RAY DIFFRACTION96

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る