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- PDB-5kqv: Insulin receptor ectodomain construct comprising domains L1,CR,L2... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kqv
タイトルInsulin receptor ectodomain construct comprising domains L1,CR,L2, FnIII-1 and alphaCT peptide in complex with bovine insulin and FAB 83-14 (REVISED STRUCTURE)
要素
  • (Insulin) x 2
  • (MONOCLONAL ANTIBODY FAB 83-14 - ...) x 2
  • Insulin receptor,Insulin receptor
キーワードHormone/Hormone Receptor/Immune System / Cell surface receptor/immune system / insulin receptor / IR ectodomain / CT peptide / HORMONE-HORMONE RECEPTOR-IMMUNE SYSTEM COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


estradiol secretion / positive regulation of blood circulation / negative regulation of lactation / glucose import in response to insulin stimulus / positive regulation of cell maturation / positive regulation of lactation / response to L-arginine / positive regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / regulation of female gonad development / positive regulation of meiotic cell cycle ...estradiol secretion / positive regulation of blood circulation / negative regulation of lactation / glucose import in response to insulin stimulus / positive regulation of cell maturation / positive regulation of lactation / response to L-arginine / positive regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / regulation of female gonad development / positive regulation of meiotic cell cycle / response to butyrate / negative regulation of appetite / insulin-like growth factor II binding / positive regulation of developmental growth / male sex determination / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / positive regulation of protein-containing complex disassembly / insulin receptor activity / exocrine pancreas development / feeding behavior / response to growth hormone / dendritic spine maintenance / cargo receptor activity / insulin binding / adrenal gland development / neuronal cell body membrane / response to food / PTB domain binding / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of Rho protein signal transduction / positive regulation of respiratory burst / amyloid-beta clearance / positive regulation of receptor internalization / regulation of embryonic development / protein secretion / insulin receptor substrate binding / protein kinase activator activity / epidermis development / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Signal attenuation / response to glucose / negative regulation of lipid catabolic process / heart morphogenesis / transport across blood-brain barrier / phosphatidylinositol 3-kinase binding / Insulin receptor recycling / insulin-like growth factor receptor binding / dendrite membrane / neuron projection maintenance / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / receptor-mediated endocytosis / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of protein secretion / positive regulation of D-glucose import / learning / insulin receptor binding / response to nutrient levels / receptor protein-tyrosine kinase / hormone activity / positive regulation of insulin secretion / caveola / cellular response to growth factor stimulus / receptor internalization / memory / male gonad development / cellular response to insulin stimulus / glucose metabolic process / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / insulin receptor signaling pathway / late endosome / glucose homeostasis / amyloid-beta binding / protein autophosphorylation / response to heat / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein tyrosine kinase activity / endosome membrane / lysosome / receptor complex / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / axon / protein domain specific binding / external side of plasma membrane / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / symbiont entry into host cell / negative regulation of apoptotic process / regulation of DNA-templated transcription / GTP binding / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. ...Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / : / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin / Insulin receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bos taurus (ウシ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Lawrence, M.C. / Smith, B.J. / Croll, T.I.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1005896 オーストラリア
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: How insulin engages its primary binding site on the insulin receptor.
著者: Menting, J.G. / Whittaker, J. / Margetts, M.B. / Whittaker, L.J. / Kong, G.K. / Smith, B.J. / Watson, C.J. / Zakova, L. / Kletvikova, E. / Jiracek, J. / Chan, S.J. / Steiner, D.F. / Dodson, G. ...著者: Menting, J.G. / Whittaker, J. / Margetts, M.B. / Whittaker, L.J. / Kong, G.K. / Smith, B.J. / Watson, C.J. / Zakova, L. / Kletvikova, E. / Jiracek, J. / Chan, S.J. / Steiner, D.F. / Dodson, G.G. / Brzozowski, A.M. / Weiss, M.A. / Ward, C.W. / Lawrence, M.C.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Higher-Resolution Structure of the Human Insulin Receptor Ectodomain: Multi-Modal Inclusion of the Insert Domain.
著者: Croll, T.I. / Smith, B.J. / Margetts, M.B. / Whittaker, J. / Weiss, M.A. / Ward, C.W. / Lawrence, M.C.
履歴
登録2016年7月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2017年7月19日ID: 3W14
改定 1.02017年7月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年1月8日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: chem_comp / pdbx_audit_support
Item: _chem_comp.type / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin
B: Insulin
C: MONOCLONAL ANTIBODY FAB 83-14 - HEAVY CHAIN
D: MONOCLONAL ANTIBODY FAB 83-14 - LIGHT CHAIN
E: Insulin receptor,Insulin receptor
F: Insulin receptor,Insulin receptor
I: Insulin
J: Insulin
P: MONOCLONAL ANTIBODY FAB 83-14 - HEAVY CHAIN
Q: MONOCLONAL ANTIBODY FAB 83-14 - LIGHT CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)247,02713
ポリマ－245,72210
非ポリマー1,3053
水00
1
A: Insulin
B: Insulin
C: MONOCLONAL ANTIBODY FAB 83-14 - HEAVY CHAIN
D: MONOCLONAL ANTIBODY FAB 83-14 - LIGHT CHAIN
E: Insulin receptor,Insulin receptor
F: Insulin receptor,Insulin receptor
I: Insulin
J: Insulin
P: MONOCLONAL ANTIBODY FAB 83-14 - HEAVY CHAIN
Q: MONOCLONAL ANTIBODY FAB 83-14 - LIGHT CHAIN
ヘテロ分子

A: Insulin
B: Insulin
C: MONOCLONAL ANTIBODY FAB 83-14 - HEAVY CHAIN
D: MONOCLONAL ANTIBODY FAB 83-14 - LIGHT CHAIN
E: Insulin receptor,Insulin receptor
F: Insulin receptor,Insulin receptor
I: Insulin
J: Insulin
P: MONOCLONAL ANTIBODY FAB 83-14 - HEAVY CHAIN
Q: MONOCLONAL ANTIBODY FAB 83-14 - LIGHT CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)494,05426
ポリマ－491,44420
非ポリマー2,6106
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)118.150, 140.100, 190.022
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.04, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MI121

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要素

-
タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 AIBJ

#1: タンパク質・ペプチド Insulin


分子量: 2339.645 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP Residues 85-105 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P01317
#2: タンパク質・ペプチド Insulin


分子量: 3403.927 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP Residues 25-54 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P01317

-
タンパク質 , 1種, 2分子 EF

#5: タンパク質 Insulin receptor,Insulin receptor / IR / IR


分子量: 69979.859 Da / 分子数: 2 / Mutation: Y144H,Y144H / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INSR / プラスミド: PEE14 / 細胞株 (発現宿主): Lec8
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P06213, receptor protein-tyrosine kinase

-
抗体 , 2種, 4分子 CPDQ

#3: 抗体 MONOCLONAL ANTIBODY FAB 83-14 - HEAVY CHAIN


分子量: 23622.672 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / Plasmid details: hybridoma
#4: 抗体 MONOCLONAL ANTIBODY FAB 83-14 - LIGHT CHAIN


分子量: 23514.807 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / Plasmid details: hybridoma

-
糖 , 2種, 3分子

#6: 多糖 alpha-L-fucopyranose-(1-6)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 367.349 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
LFucpa1-6DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-2/a6-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#7: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_a6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE

-
詳細

Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.25 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 9% POLYETHYLENE GLYCOL 3350, 200MM PROLINE, 100MM HEPES/NAOH, PH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.953691 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.953691 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.4→50 Å / Num. obs: 17344 / % possible obs: 87.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 182.16 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.206 / Net I/σ(I): 2.77
反射 シェル解像度: 4.4→4.5 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 1.31 / Mean I/σ(I) obs: 0.78 / Num. unique obs: 1064 / % possible all: 84.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ZXB

4zxb


解像度: 4.4→42.49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9144 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8767 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 1.152
詳細: The apparent discrepancy in calculated Rwork/Rfree from reported by depositor is use of expectation values in calculation by BUSTER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2663 886 5.11 %RANDOM
Rwork0.2287 ---
obs0.2307 17331 88.06 %-
原子変位パラメータBiso mean: 247.62 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.8121 Å20 Å27.2191 Å2
2--17.2601 Å20 Å2
3----27.0722 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 1.5 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 4.4→42.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16649 0 86 0 16735
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0117188HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.3723376HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d5848SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes402HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes2470HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it17188HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.32
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.42
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion2264SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact18482SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 4.4→4.67 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2611 141 5.1 %
Rwork0.2271 2626 -
all0.2289 2767 -
obs--88.06 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.2687-1.26323.01890.2629-4.266610.298-0.10970.37060.70331.4651-1.0117-0.2025-2.40363.09431.12140.6861-0.9426-0.46250.53020.1724-0.366895.2548-34.706618.7176
27.0828-1.5947-4.015211.6285-3.922912.48770.5267-0.2801-0.4684-0.7409-0.55030.0056-0.88450.06670.02360.1926-0.1909-0.3625-0.41650.31720.286156.4632-68.881632.1093
314.52070.6736-0.81576.6061-1.80724.29390.2148-0.35820.86890.1711-0.34850.758-0.6798-0.27160.13370.5886-0.09170.0468-0.59190.271-0.103548.1804-98.947928.2918
44.64310.3491-3.399711.8351-6.225221.956-0.179-0.1739-0.14231.7422-0.2387-0.6115-0.8971-0.06130.41770.5867-0.1219-0.2423-0.6395-0.2473-0.542250.7754-116.90546.5977
53.16651.456-0.741322.7756-9.57420.1420.3539-0.0353-0.63650.3953-0.4737-0.91891.21851.21080.11980.34280.1444-0.30780.05730.34910.201354.969-152.49955.6975
64.46696.8921.561820.10250.742211.37670.30790.5209-0.3118-1.1462-0.17411.50490.53030.1037-0.1338-0.068-0.2237-0.0976-0.40170.0087-0.352646.9137-127.75126.44
74.65637.08441.418120.5945-3.71457.6052-0.246-0.36040.17950.1898-0.0819-0.15151.8248-0.00270.32790.69470.0472-0.4256-0.3373-0.01590.081141.1994-153.28549.3841
83.9657-5.3439-3.000919.16397.149616.5421.59781.6692-1.652-3.7328-3.22694.2984-2.6146-3.62011.6291-0.08430.7157-1.31960.4033-1.13490.580129.0305-120-27.1945
914.6275-3.6928-8.51539.3791-3.9417.2306-0.00790.7531-0.5214-0.5647-0.16790.54121.5611-0.55360.17580.62760.109-0.4632-0.729-0.330.164929.8674-85.093312.0628
106.13530.48274.04216.8315-5.41767.01030.361-0.6863-1.31660.47350.00840.12340.78890.1418-0.36940.21390.33170.0995-0.47460.06950.106535.6069-56.136421.6442
1115.6721-3.6692-2.748716.98334.325710.35320.07870.1692-0.0115-0.17420.12741.8271-0.8145-0.2648-0.2062-0.2829-0.2455-0.1367-0.64110.2244-0.1918.0952-36.101423.4775
1212.5385-1.0989-2.965511.5958-0.20526.8940.4921.74742.3685-1.08450.2266-0.7367-1.0297-0.9823-0.71860.01960.35880.0692-0.25370.17610.28287.7034-0.498222.6933
1312.95721.88060.21937.65644.55825.20890.10010.33710.244-0.2025-0.2776-1.1289-0.32560.61390.1775-0.0287-0.00410.0134-0.3829-0.136-0.626738.409-25.477120.4355
147.5206-10.0498-2.62214.42133.02616.4501-0.0466-0.72371.10330.10480.5331-0.4155-1.32681.0587-0.4866-0.0469-0.1925-0.2478-0.1355-0.610.89517.9510.431334.0931
1510.73915.067814.12130-4.85115.33280.28910.3921-0.26790.5547-0.8167-0.375-1.599-0.71630.52751.34850.0663-0.4376-0.5273-0.4308-0.075259.8804-29.9243.5802
1614.12624.65188.213606.24331.33890.2336-0.2501-0.4124-0.2738-0.38290.05670.00890.52050.1493-0.20750.0899-0.4211-0.33470.06010.872555.5977-123.8440.784
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ E|4 - E|310 }
2X-RAY DIFFRACTION2{ E|311 - E|469 }
3X-RAY DIFFRACTION3{ E|470 - E|593 }
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|1 - D|107 }
5X-RAY DIFFRACTION5{ D|108 - D|214 }
6X-RAY DIFFRACTION6{ C|1 - C|117 }
7X-RAY DIFFRACTION7{ C|118 - C|207 }
8X-RAY DIFFRACTION8{ F|4 - F|310 }
9X-RAY DIFFRACTION9{ F|311 - F|469 }
10X-RAY DIFFRACTION10{ F|470 - F|593 }
11X-RAY DIFFRACTION11{ Q|1 - Q|107 }
12X-RAY DIFFRACTION12{ Q|108 - Q|214 }
13X-RAY DIFFRACTION13{ P|1 - P|117 }
14X-RAY DIFFRACTION14{ P|118 - P|207 }
15X-RAY DIFFRACTION15{ A|* B|* F|594 - F|605 }
16X-RAY DIFFRACTION16{ I|* J|* E|594 - E|605 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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