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- PDB-5kht: Crystal structure of the N-terminal fragment of tropomyosin isofo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kht
タイトルCrystal structure of the N-terminal fragment of tropomyosin isoform Tpm1.1 at 1.5 A resolution
要素Tropomyosin alpha-1 chain,General control protein GCN4
キーワードactin-binding protein / tropomyosin / coiled coil
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / bleb / FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / regulation of muscle contraction / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation ...positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / bleb / FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / regulation of muscle contraction / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / ruffle organization / Oxidative Stress Induced Senescence / Striated Muscle Contraction / muscle filament sliding / structural constituent of muscle / sarcomere organization / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / regulation of heart contraction / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / TFIID-class transcription factor complex binding / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / Smooth Muscle Contraction / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / cellular response to nutrient levels / cytoskeletal protein binding / stress fiber / cardiac muscle contraction / positive regulation of stress fiber assembly / amino acid biosynthetic process / cytoskeleton organization / positive regulation of cell adhesion / cellular response to amino acid starvation / actin filament organization / negative regulation of cell migration / sarcomere / cellular response to reactive oxygen species / actin filament / wound healing / structural constituent of cytoskeleton / RNA polymerase II transcription regulator complex / ruffle membrane / actin filament binding / actin cytoskeleton / regulation of cell shape / actin binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / cytoskeleton / intracellular signal transduction / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / protein heterodimerization activity / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vasodilator-stimulated phosphoprotein / Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / : / Basic region leucine zipper / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain ...Vasodilator-stimulated phosphoprotein / Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / : / Basic region leucine zipper / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / General control transcription factor GCN4 / Tropomyosin alpha-1 chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4964 Å
データ登録者Kostyukova, A.S. / Krieger, I. / Yoon, Y.-H. / Tolkatchev, D. / Samatey, F.A.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2018
タイトル: Structural destabilization of tropomyosin induced by the cardiomyopathy-linked mutation R21H.
著者: Ly, T. / Krieger, I. / Tolkatchev, D. / Krone, C. / Moural, T. / Samatey, F.A. / Kang, C. / Kostyukova, A.S.
履歴
登録2016年6月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年6月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support
改定 1.22019年1月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tropomyosin alpha-1 chain,General control protein GCN4
B: Tropomyosin alpha-1 chain,General control protein GCN4
C: Tropomyosin alpha-1 chain,General control protein GCN4
D: Tropomyosin alpha-1 chain,General control protein GCN4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2388
ポリマ－21,8134
非ポリマー4244
水3,045169
1
A: Tropomyosin alpha-1 chain,General control protein GCN4
C: Tropomyosin alpha-1 chain,General control protein GCN4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,1194
ポリマ－10,9072
非ポリマー2122
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2790 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area7180 Å2
手法PISA
2
B: Tropomyosin alpha-1 chain,General control protein GCN4
D: Tropomyosin alpha-1 chain,General control protein GCN4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,1194
ポリマ－10,9072
非ポリマー2122
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2960 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area7460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.970, 36.470, 36.710
Angle α, β, γ (deg.)65.21, 74.71, 78.98
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質・ペプチド
Tropomyosin alpha-1 chain,General control protein GCN4 / Alpha-tropomyosin / Tropomyosin-1 / Amino acid biosynthesis regulatory protein


分子量: 5453.298 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: TPM1, C15orf13, TMSA, GCN4, AAS3, ARG9, YEL009C / 株: ATCC 204508 / S288c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09493, UniProt: P03069
#2: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 169 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.11 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: PEG 8000, Hepes/sodium hydroxide

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4964→34.549 Å / Num. obs: 21841 / % possible obs: 83.11 % / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル解像度: 1.4964→1.5338 Å / Rmerge(I) obs: 0.412

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
XDSv.2015データ削減
XSCALENovember 3, 2014データスケーリング
PHASERv2.5.6位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Chimeric model built by Phyre

解像度: 1.4964→34.549 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.07 / 位相誤差: 31.31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.249 1986 9.1 %
Rwork0.2055 --
obs0.2094 21830 83.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4964→34.549 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1512 0 28 169 1709
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071608
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0112122
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.934686
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066225
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004279
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4964-1.53380.4028810.2833702X-RAY DIFFRACTION41
1.5338-1.57530.2946900.2702938X-RAY DIFFRACTION55
1.5753-1.62170.33431180.25941208X-RAY DIFFRACTION72
1.6217-1.6740.36841530.24991556X-RAY DIFFRACTION91
1.674-1.73380.34081610.24531545X-RAY DIFFRACTION91
1.7338-1.80330.2661500.24371528X-RAY DIFFRACTION89
1.8033-1.88530.29071550.24731469X-RAY DIFFRACTION87
1.8853-1.98470.31521560.24251587X-RAY DIFFRACTION93
1.9847-2.1090.29041540.20591540X-RAY DIFFRACTION91
2.109-2.27180.22321490.19311500X-RAY DIFFRACTION88
2.2718-2.50040.23621550.20031573X-RAY DIFFRACTION93
2.5004-2.86210.27551600.20641533X-RAY DIFFRACTION90
2.8621-3.60530.25121470.19031597X-RAY DIFFRACTION93
3.6053-34.55830.18061570.18371568X-RAY DIFFRACTION92

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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