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- PDB-5kdk: Truncated hemolysin A from P. mirabilis at 2.0 Angstroms resoluti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kdk
タイトルTruncated hemolysin A from P. mirabilis at 2.0 Angstroms resolution crystallized in a high salt condition
要素Hemolysin
キーワードTOXIN / hemolysin / two partner secretion / beta solenoid / beta helix
機能・相同性
機能・相同性情報


catalytic activity / cell outer membrane / toxin activity / killing of cells of another organism
類似検索 - 分子機能
Hemagglutinin repeat / Hemagglutinin repeat / Filamentous haemagglutinin FhaB/tRNA nuclease CdiA-like, TPS domain / TPS secretion domain / haemagglutination activity domain / Single-stranded right-handed beta-helix, Pectin lyase-like / Pectate Lyase C-like / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / 3 Solenoid / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Proteus mirabilis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.002 Å
データ登録者Novak, W.R.P. / Bhattacharyya, B. / Weaver, T.M.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of truncated hemolysin A from P. mirabilis at 2.0 Angstroms in high salt
著者: Novak, W.R.P. / Bhattacharyya, B. / Grilley, D.P. / Weaver, T.M.
履歴
登録2016年6月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hemolysin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,4791
ポリマ－25,4791
非ポリマー00
水4,216234
1
A: Hemolysin

A: Hemolysin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,9582
ポリマ－50,9582
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555x,-y,-z1
Buried area1470 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area18520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.440, 80.150, 96.610
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 Hemolysin


分子量: 25479.123 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Proteus mirabilis (バクテリア) / 遺伝子: hpmA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): pET24a+ / 参照: UniProt: P16466
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 234 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.99 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4 / 詳細: 1M LiSO4, 2% w/v PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年3月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→61.69 Å / Num. obs: 18777 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.9 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.141 / Rpim(I) all: 0.053 / Rrim(I) all: 0.151 / Net I/σ(I): 12.5 / Num. measured all: 149045 / Scaling rejects: 118
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2-2.057.70.4111100
8.95-61.696.20.052199.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRR rigid body: 0.373
最高解像度最低解像度
Rotation61.69 Å2.05 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
Aimless0.5.21データスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4W8Q

4w8q


解像度: 2.002→61.685 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 16.79
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1887 1008 5.38 %
Rwork0.1592 --
obs0.1608 18730 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 78.03 Å2 / Biso mean: 14.3059 Å2 / Biso min: 0.63 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.002→61.685 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1715 0 0 234 1949
Biso mean---25.56 -
残基数----233
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071784
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8892431
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065276
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005334
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0221061
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.0021-2.10770.22641410.160624622603
2.1077-2.23970.18051330.149525142647
2.2397-2.41270.18441580.152124662624
2.4127-2.65550.18951310.168225322663
2.6555-3.03970.21550.172124922647
3.0397-3.82970.19461410.155425762717
3.8297-61.71470.16641490.157726802829

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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