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Yorodumi- PDB-5kf3: Truncated hemolysin A from P. mirabilis Y134A at 2.2 Angstroms re... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5kf3 | ||||||
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Title | Truncated hemolysin A from P. mirabilis Y134A at 2.2 Angstroms resolution | ||||||
Components | Hemolysin | ||||||
Keywords | TOXIN / hemolysin / two partner secretion / beta solenoid / beta helix | ||||||
Function / homology | Function and homology information catalytic activity / cell outer membrane / toxin activity / killing of cells of another organism Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Proteus mirabilis (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.2 Å | ||||||
Authors | Novak, W.R.P. / Bhattacharyya, B. / Weaver, T.M. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / Year: 2017 Title: Proteolysis of truncated hemolysin A yields a stable dimerization interface. Authors: Novak, W.R. / Bhattacharyya, B. / Grilley, D.P. / Weaver, T.M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5kf3.cif.gz | 104.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5kf3.ent.gz | 78.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5kf3.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kf/5kf3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kf/5kf3 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4w8qSC 5kehC 5kkdC 5sz8C S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 25387.025 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Proteus mirabilis (bacteria) / Gene: hpmA / Plasmid: PET24a+ / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P16466 |
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#2: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.31 Å3/Da / Density % sol: 46.76 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5 Details: 100 MM CITRATE PH 5.5, 100 MM NACL, PEG 4000 (8 - 16%) |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-F / Wavelength: 0.97872 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jun 20, 2015 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97872 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.2→50 Å / Num. obs: 12612 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/av σ(I): 23 / Net I/σ(I): 8.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4w8q Resolution: 2.2→32.539 Å / SU ML: 0.19 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 19.47
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 88.22 Å2 / Biso mean: 23.0421 Å2 / Biso min: 6.26 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.2→32.539 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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