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- PDB-5kca: Crystal structure of the Cbln1 C1q domain trimer in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kca
タイトルCrystal structure of the Cbln1 C1q domain trimer in complex with the amino-terminal domain (ATD) of iGluR Delta-2 (GluD2)
要素Cerebellin-1,Cerebellin-1,Cerebellin-1,Glutamate receptor ionotropic, delta-2
キーワードSIGNALING PROTEIN / Cerebellin / ionotropic glutamate receptor (iGluR) / neurotransmission
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of inhibitory synapse assembly / trans-synaptic protein complex / cerebellar granule cell differentiation / excitatory synapse assembly / trans-synaptic signaling, modulating synaptic transmission / positive regulation of long-term synaptic depression / synaptic signaling via neuropeptide / maintenance of synapse structure / negative regulation of excitatory postsynaptic potential / regulation of postsynaptic density assembly ...negative regulation of inhibitory synapse assembly / trans-synaptic protein complex / cerebellar granule cell differentiation / excitatory synapse assembly / trans-synaptic signaling, modulating synaptic transmission / positive regulation of long-term synaptic depression / synaptic signaling via neuropeptide / maintenance of synapse structure / negative regulation of excitatory postsynaptic potential / regulation of postsynaptic density assembly / glutamate receptor activity / positive regulation of synapse assembly / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / glutamate receptor signaling pathway / regulation of neuron projection development / parallel fiber to Purkinje cell synapse / AMPA glutamate receptor activity / AMPA glutamate receptor complex / ionotropic glutamate receptor complex / protein secretion / regulation of presynapse assembly / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / synaptic cleft / prepulse inhibition / synapse assembly / regulation of neuron apoptotic process / excitatory postsynaptic potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / establishment of localization in cell / modulation of chemical synaptic transmission / synapse organization / postsynaptic density membrane / intracellular protein localization / nervous system development / scaffold protein binding / : / chemical synaptic transmission / dendritic spine / postsynaptic membrane / synapse / glutamatergic synapse / extracellular region / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / C1q domain / C1q domain / C1q domain profile. / Complement component C1q domain. / Tumour necrosis factor-like domain superfamily / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site ...: / C1q domain / C1q domain / C1q domain profile. / Complement component C1q domain. / Tumour necrosis factor-like domain superfamily / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor ionotropic, delta-2 / Cerebellin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Elegheert, J. / Aricescu, A.R.
引用ジャーナル: Science / 年: 2016
タイトル: Structural basis for integration of GluD receptors within synaptic organizer complexes.
著者: Elegheert, J. / Kakegawa, W. / Clay, J.E. / Shanks, N.F. / Behiels, E. / Matsuda, K. / Kohda, K. / Miura, E. / Rossmann, M. / Mitakidis, N. / Motohashi, J. / Chang, V.T. / Siebold, C. / ...著者: Elegheert, J. / Kakegawa, W. / Clay, J.E. / Shanks, N.F. / Behiels, E. / Matsuda, K. / Kohda, K. / Miura, E. / Rossmann, M. / Mitakidis, N. / Motohashi, J. / Chang, V.T. / Siebold, C. / Greger, I.H. / Nakagawa, T. / Yuzaki, M. / Aricescu, A.R.
履歴
登録2016年6月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cerebellin-1,Cerebellin-1,Cerebellin-1,Glutamate receptor ionotropic, delta-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,2782
ポリマ－97,2381
非ポリマー401
水00
1
A: Cerebellin-1,Cerebellin-1,Cerebellin-1,Glutamate receptor ionotropic, delta-2
ヘテロ分子

A: Cerebellin-1,Cerebellin-1,Cerebellin-1,Glutamate receptor ionotropic, delta-2
ヘテロ分子

A: Cerebellin-1,Cerebellin-1,Cerebellin-1,Glutamate receptor ionotropic, delta-2
ヘテロ分子

A: Cerebellin-1,Cerebellin-1,Cerebellin-1,Glutamate receptor ionotropic, delta-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)389,1118
ポリマ－388,9514
非ポリマー1604
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_554y,-x+y,z-1/61
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+1/61
単位格子
Length a, b, c (Å)142.680, 142.680, 276.140
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: C2 (2回回転対称))

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要素

#1: タンパク質 Cerebellin-1,Cerebellin-1,Cerebellin-1,Glutamate receptor ionotropic, delta-2 / Precerebellin / Precerebellin / Precerebellin / GluR delta-2 subunit


分子量: 97237.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CBLN1, GRID2, GLURD2 / プラスミド: pHLsec / 細胞株 (発現宿主): HEK293S / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P23435, UniProt: O43424
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 60% (v/v) tacsimate pH 7.0 (1.8305 M malonic acid, 0.25 M ammonium citrate tribasic, 0.12 M succinic acid, 0.3 M DL-malic acid, 0.4 M sodium acetate trihydrate, 0.5 M sodium formate, and 0.16 ...詳細: 60% (v/v) tacsimate pH 7.0 (1.8305 M malonic acid, 0.25 M ammonium citrate tribasic, 0.12 M succinic acid, 0.3 M DL-malic acid, 0.4 M sodium acetate trihydrate, 0.5 M sodium formate, and 0.16 M ammonium tartrate dibasic)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.96862 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年3月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96862 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→46.05 Å / Num. obs: 30725 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 66.4 Å2 / CC1/2: 0.986 / Rmerge(I) obs: 0.224 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 3.1→3.18 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 1.377 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1772精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5KC5, 5KC8

5kc5

5kc8


解像度: 3.1→46.023 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.73 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2308 1545 5.03 %
Rwork0.2044 --
obs0.2057 30716 99.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 62.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→46.023 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6321 0 1 0 6322
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0056463
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9668744
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4132332
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039972
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041136
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1001-3.20010.39051250.32822588X-RAY DIFFRACTION100
3.2001-3.31450.33831460.29622599X-RAY DIFFRACTION100
3.3145-3.44710.27521280.27082615X-RAY DIFFRACTION100
3.4471-3.6040.26371530.24422604X-RAY DIFFRACTION100
3.604-3.79390.25081450.21682621X-RAY DIFFRACTION100
3.7939-4.03150.22481320.19642639X-RAY DIFFRACTION100
4.0315-4.34250.23161340.18122641X-RAY DIFFRACTION100
4.3425-4.77910.18421550.15672654X-RAY DIFFRACTION100
4.7791-5.46970.16491450.16332669X-RAY DIFFRACTION100
5.4697-6.88750.22961380.20082716X-RAY DIFFRACTION99
6.8875-46.02840.21751440.192825X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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