[日本語] English
万見
- PDB-5k5a: Structure of the pNOB8-like ParB N-domain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5k5a
タイトルStructure of the pNOB8-like ParB N-domain
要素ParB domain protein nuclease
キーワードHYDROLASE / ParB / pNOB8 / partition / DNA segregation / archaea
機能・相同性: / Ssol_1539-like, second domain / ParB/Sulfiredoxin domain / ParB/Sulfiredoxin / ParB-like nuclease domain / ParB/Sulfiredoxin superfamily / ParB domain protein nuclease
機能・相同性情報
生物種Sulfolobus solfataricus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 分子置換 / 解像度: 2.825 Å
データ登録者Schumacher, M.
引用ジャーナル: Science / 年: 2015
タイトル: Structures of archaeal DNA segregation machinery reveal bacterial and eukaryotic linkages.
著者: Schumacher, M.A. / Tonthat, N.K. / Lee, J. / Rodriguez-Castaneda, F.A. / Chinnam, N.B. / Kalliomaa-Sanford, A.K. / Ng, I.W. / Barge, M.T. / Shaw, P.L. / Barilla, D.
履歴
登録2016年5月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2016年6月15日ID: 4RSF
改定 1.02016年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: ParB domain protein nuclease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,2491
ポリマ－35,2491
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)102.400, 62.000, 62.000
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 109.700, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 ParB domain protein nuclease


分子量: 35248.953 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-287 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sulfolobus solfataricus (古細菌) / 株: 98/2 / 遺伝子: Ssol_1539 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D0KSP7
Has protein modificationY
配列の詳細protein had degraded within its C-terminal domain during crystallization.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.03 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 3350, citrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.825→58.371 Å / Num. obs: 17036 / % possible obs: 99.09 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル最高解像度: 2.825 Å / Rmerge(I) obs: 0.49 / Mean I/σ(I) obs: 1.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.825→58.371 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 32.65
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2762 883 9.95 %
Rwork0.2319 --
obs0.2363 17036 99.09 %
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / Bsol: 71.694 Å2 / ksol: 0.319 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 194.03 Å2 / Biso mean: 106.99 Å2 / Biso min: 42.19 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.0727 Å2-0 Å2-4.4401 Å2
2---8.551 Å2-0 Å2
3---8.6237 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.825→58.371 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2210 0 0 0 2210
残基数----268
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032265
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5323036
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.037346
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002386
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.361903
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.8254-2.92640.39981630.37331493165697
2.9264-3.04350.38971670.348715271694100
3.0435-3.1820.40691740.329815491723100
3.182-3.34980.331690.279715541723100
3.3498-3.55960.36351700.278615481718100
3.5596-3.83440.29281740.246615501724100
3.8344-4.22020.32631710.219815461717100
4.2202-4.83060.24121720.18815301702100
4.8306-6.0850.30991640.24261511167597
6.085-58.38360.18751710.19411533170499

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る