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- PDB-2fpw: Crystal Structure of the N-terminal Domain of E.coli HisB- Phosph... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fpw
タイトルCrystal Structure of the N-terminal Domain of E.coli HisB- Phosphoaspartate intermediate.
要素Histidine biosynthesis bifunctional protein hisB
キーワードHYDROLASE / Histidinol phosphate phosphatase / HisB / bifunctional enzyme. / Structural Genomics / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative / BSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


histidinol-phosphatase / histidinol-phosphatase activity / imidazoleglycerol-phosphate dehydratase / imidazoleglycerol-phosphate dehydratase activity / L-histidine biosynthetic process / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histidinol-phosphatase / Histidine biosynthesis bifunctional protein HisB / Histidinol-phosphate phosphatase / Imidazoleglycerol-phosphate dehydratase signature 1. / HAD-superfamily hydrolase,subfamily IIIA / Imidazoleglycerol-phosphate dehydratase / Imidazoleglycerol-phosphate dehydratase, conserved site / Imidazole glycerol phosphate dehydratase domain superfamily / Imidazoleglycerol-phosphate dehydratase / Imidazoleglycerol-phosphate dehydratase signature 2. ...Histidinol-phosphatase / Histidine biosynthesis bifunctional protein HisB / Histidinol-phosphate phosphatase / Imidazoleglycerol-phosphate dehydratase signature 1. / HAD-superfamily hydrolase,subfamily IIIA / Imidazoleglycerol-phosphate dehydratase / Imidazoleglycerol-phosphate dehydratase, conserved site / Imidazole glycerol phosphate dehydratase domain superfamily / Imidazoleglycerol-phosphate dehydratase / Imidazoleglycerol-phosphate dehydratase signature 2. / HAD-hyrolase-like / HAD superfamily/HAD-like / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histidine biosynthesis bifunctional protein HisB
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Rangarajan, E.S. / Cygler, M. / Matte, A. / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative (BSGI)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Structural snapshots of Escherichia coli histidinol phosphate phosphatase along the reaction pathway.
著者: Rangarajan, E.S. / Proteau, A. / Wagner, J. / Hung, M.N. / Matte, A. / Cygler, M.
履歴
登録2006年1月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histidine biosynthesis bifunctional protein hisB
B: Histidine biosynthesis bifunctional protein hisB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,5447
ポリマ－40,2932
非ポリマー2515
水8,251458
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1520 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area14660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.983, 132.408, 105.685
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-668-

HOH

21B-775-

HOH

詳細dimer is asymmetric unit is the biological assembly for the N-terminal domain.

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要素

#1: タンパク質 Histidine biosynthesis bifunctional protein hisB


分子量: 20146.711 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal domain, Histidinol-phosphatase / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: O157:H7 / 遺伝子: HisB / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q9S5G5, histidinol-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 458 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.69 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6.5
詳細: 30% (w/v) PEG monomethylether 550, 0.05M CaCl2, 0.1M Bis-Tris., pH 6.5, EVAPORATION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年8月18日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: silicone / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→50 Å / Num. all: 36862 / Num. obs: 36862 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.2 % / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / 冗長度: 4.5 % / Mean I/σ(I) obs: 7.1 / Rsym value: 0.25 / % possible all: 92

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB Entry 2FPR

2fpr


解像度: 1.75→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 1.927 / SU ML: 0.064 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.117 / ESU R Free: 0.112 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21104 1825 5 %RANDOM
Rwork0.17754 ---
all0.179 36620 --
obs0.17925 34795 96.57 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.561 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.26 Å20 Å20 Å2
2---0.81 Å20 Å2
3---1.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2564 0 5 458 3027
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0222614
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2811.9683533
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9665315
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.18724.848132
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.71815465
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.9411518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2381
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022002
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1930.21251
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.21778
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1120.2339
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0740.217
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1390.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1420.241
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6631.51661
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.08622568
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.68131088
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6224.5965
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.795 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.221 139 -
Rwork0.19 2379 -
obs--91.4 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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