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万見
- PDB-5k57: HDD domain from human Ddi2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5k57
タイトルHDD domain from human Ddi2
要素Protein DDI1 homolog 2
キーワードHYDROLASE / Ddi2
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of DNA stability / cellular response to hydroxyurea / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / proteasomal protein catabolic process / ubiquitin binding / regulation of protein stability / protein processing / chromosome / aspartic-type endopeptidase activity / nucleoplasm ...regulation of DNA stability / cellular response to hydroxyurea / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / proteasomal protein catabolic process / ubiquitin binding / regulation of protein stability / protein processing / chromosome / aspartic-type endopeptidase activity / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
DNA damage inducible protein 1 ubiquitin-like domain / Aspartic peptidase, DDI1-type / Aspartyl protease / Ubiquitin family / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Aspartic peptidase domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein DDI1 homolog 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Veverka, V.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Human DNA-Damage-Inducible 2 Protein Is Structurally and Functionally Distinct from Its Yeast Ortholog.
著者: Siva, M. / Svoboda, M. / Veverka, V. / Trempe, J.F. / Hofmann, K. / Kozisek, M. / Hexnerova, R. / Sedlak, F. / Belza, J. / Brynda, J. / Sacha, P. / Hubalek, M. / Starkova, J. / Flaisigova, I. ...著者: Siva, M. / Svoboda, M. / Veverka, V. / Trempe, J.F. / Hofmann, K. / Kozisek, M. / Hexnerova, R. / Sedlak, F. / Belza, J. / Brynda, J. / Sacha, P. / Hubalek, M. / Starkova, J. / Flaisigova, I. / Konvalinka, J. / Saskova, K.G.
履歴
登録2016年5月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月8日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_nmr_software / Item: _pdbx_nmr_software.name
改定 1.22024年6月19日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein DDI1 homolog 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,1301
ポリマ－11,1301
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area8180 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Protein DDI1 homolog 2


分子量: 11130.358 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDI2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5TDH0

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic22D 1H-15N HSQC
121isotropic23D CBCA(CO)NH
131isotropic23D HN(CA)CB
141isotropic23D HNCO
151isotropic23D HN(CA)CO
161isotropic23D (H)CCH-TOCSY
181isotropic13D 1H-15N NOESY
171isotropic13D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細タイプ: solution / 内容: 280 uM [U-13C; U-15N] hdd, 90% H2O/10% D2O / Label: 13C, 15N / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料濃度: 280 uM / 構成要素: hdd / Isotopic labeling: [U-13C; U-15N]
試料状態イオン強度: 200 mM / Label: 1 / pH: 7.4 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III8501
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III6002

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
TopSpinBruker Biospin解析
SparkyGoddardchemical shift assignment
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
YASARAHoegenauer, Koraimann, Kungl, Vriend精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 4
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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