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- PDB-5k1a: Crystal structure of the UAF1-USP12 complex in C2 space group -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5k1a
タイトルCrystal structure of the UAF1-USP12 complex in C2 space group
要素
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 12
  • WD repeat-containing protein 48
キーワードHYDROLASE / WD40 domain / Ubiquitin-specific protease 12 / USP12 / USP1-associated factor 1 / USP1 / Deubiquitinating enzyme / DUB / SUMO-like domain / SLD
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein monoubiquitination / Signaling by cytosolic PDGFRA and PDGFRB fusion proteins / deubiquitinase activator activity / skeletal system morphogenesis / skin development / seminiferous tubule development / homeostasis of number of cells / protein deubiquitination / embryonic organ development / single fertilization ...regulation of protein monoubiquitination / Signaling by cytosolic PDGFRA and PDGFRB fusion proteins / deubiquitinase activator activity / skeletal system morphogenesis / skin development / seminiferous tubule development / homeostasis of number of cells / protein deubiquitination / embryonic organ development / single fertilization / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / ubiquitin binding / positive regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Fanconi Anemia Pathway / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / double-strand break repair via homologous recombination / regulation of protein stability / multicellular organism growth / late endosome / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / spermatogenesis / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / lysosome / Ub-specific processing proteases / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / DNA damage response / proteolysis / DNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
WDR48/Bun107 / : / Domain of unknown function (DUF3337) / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain ...WDR48/Bun107 / : / Domain of unknown function (DUF3337) / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Papain-like cysteine peptidase superfamily / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 12 / WD repeat-containing protein 48
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Li, H. / D'Andrea, A.D. / Zheng, N.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2016
タイトル: Allosteric Activation of Ubiquitin-Specific Proteases by beta-Propeller Proteins UAF1 and WDR20.
著者: Li, H. / Lim, K.S. / Kim, H. / Hinds, T.R. / Jo, U. / Mao, H. / Weller, C.E. / Sun, J. / Chatterjee, C. / D'Andrea, A.D. / Zheng, N.
履歴
登録2016年5月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月10日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 12
B: WD repeat-containing protein 48
C: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 12
D: WD repeat-containing protein 48
E: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 12
F: WD repeat-containing protein 48
G: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 12
H: WD repeat-containing protein 48
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)459,88612
ポリマ－459,6258
非ポリマー2624
水28,4821581
1
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 12
B: WD repeat-containing protein 48
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,9723
ポリマ－114,9062
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 12
D: WD repeat-containing protein 48
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,9723
ポリマ－114,9062
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 12
F: WD repeat-containing protein 48
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,9723
ポリマ－114,9062
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
G: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 12
H: WD repeat-containing protein 48
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,9723
ポリマ－114,9062
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)262.425, 103.301, 178.466
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 117.47, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 12 / Deubiquitinating enzyme 12 / Ubiquitin thioesterase 12 / Ubiquitin-hydrolyzing enzyme 1 / Ubiquitin- ...Deubiquitinating enzyme 12 / Ubiquitin thioesterase 12 / Ubiquitin-hydrolyzing enzyme 1 / Ubiquitin-specific-processing protease 12


分子量: 38593.773 Da / 分子数: 4 / 断片: residues 40-370 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP12, UBH1, USP12L1 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: O75317, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質
WD repeat-containing protein 48 / USP1-associated factor 1 / WD repeat endosomal protein / p80


分子量: 76312.398 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR48, KIAA1449, UAF1 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8TAF3
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1581 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.32 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 0.1 M sodium citrate, 7% PEG 3350, 0.15 M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 187452 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.091 / Rsym value: 0.106 / Net I/σ(I): 19
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.574 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1760精密化
Cootモデル構築
PHASER位相決定
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5K16 and 5K1B

5k16

5k1b


解像度: 2.3→49.104 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.19 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2394 9401 5.02 %
Rwork0.1875 --
obs0.1901 187452 99.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→49.104 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数26060 0 4 1581 27645
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00926622
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.15836044
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.3749644
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0464150
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0054526
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.32610.3272930.24325829X-RAY DIFFRACTION99
2.3261-2.35350.33312940.2515951X-RAY DIFFRACTION99
2.3535-2.38220.29462990.24325843X-RAY DIFFRACTION99
2.3822-2.41240.28873190.23275900X-RAY DIFFRACTION100
2.4124-2.44410.30872940.23635939X-RAY DIFFRACTION100
2.4441-2.47760.28443020.23035951X-RAY DIFFRACTION100
2.4776-2.5130.31053360.2275910X-RAY DIFFRACTION100
2.513-2.55050.27043150.21515877X-RAY DIFFRACTION100
2.5505-2.59030.27773200.21895886X-RAY DIFFRACTION100
2.5903-2.63280.30052950.22185978X-RAY DIFFRACTION100
2.6328-2.67820.29783240.23035853X-RAY DIFFRACTION100
2.6782-2.72690.26053440.22945917X-RAY DIFFRACTION100
2.7269-2.77930.27273360.22135894X-RAY DIFFRACTION100
2.7793-2.83610.27832980.23035938X-RAY DIFFRACTION100
2.8361-2.89770.27963250.21545944X-RAY DIFFRACTION100
2.8977-2.96510.28182960.20925911X-RAY DIFFRACTION100
2.9651-3.03930.28123220.21825974X-RAY DIFFRACTION100
3.0393-3.12140.28523130.21245916X-RAY DIFFRACTION100
3.1214-3.21330.26283130.2125954X-RAY DIFFRACTION100
3.2133-3.31690.26393350.19295883X-RAY DIFFRACTION100
3.3169-3.43550.2553190.19325990X-RAY DIFFRACTION100
3.4355-3.5730.23913290.18055888X-RAY DIFFRACTION100
3.573-3.73550.23083080.17255919X-RAY DIFFRACTION100
3.7355-3.93240.2053210.1675951X-RAY DIFFRACTION100
3.9324-4.17870.20533040.15965937X-RAY DIFFRACTION100
4.1787-4.50110.18363150.145979X-RAY DIFFRACTION100
4.5011-4.95370.1843000.13526002X-RAY DIFFRACTION100
4.9537-5.66960.19643190.15975980X-RAY DIFFRACTION100
5.6696-7.13960.22063100.1746026X-RAY DIFFRACTION100
7.1396-49.11550.20283030.18246131X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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