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- PDB-5jy0: Crystal structure of Porphyromonas endodontalis DPP11 in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jy0
タイトルCrystal structure of Porphyromonas endodontalis DPP11 in complex with substrate
要素
  • Asp/Glu-specific dipeptidyl-peptidase
  • LEU-ASP-VAL
キーワードHYDROLASE / peptidase / bacterial enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; ジペプチジルペプチターゼ・トリペプチジルペプチターゼ / serine-type aminopeptidase activity / dipeptidyl-peptidase activity / peptide catabolic process / cell surface / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Peptidase S46 / Peptidase S46 / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Asp/Glu-specific dipeptidyl-peptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Porphyromonas endodontalis (バクテリア)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.599 Å
データ登録者Bezerra, G.A. / Cornaciu, I. / Hoffmann, G. / Djinovic-Carugo, K. / Marquez, J.A.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Bacterial protease uses distinct thermodynamic signatures for substrate recognition.
著者: Bezerra, G.A. / Ohara-Nemoto, Y. / Cornaciu, I. / Fedosyuk, S. / Hoffmann, G. / Round, A. / Marquez, J.A. / Nemoto, T.K. / Djinovic-Carugo, K.
履歴
登録2016年5月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月21日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_volume ..._citation.country / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Asp/Glu-specific dipeptidyl-peptidase
B: LEU-ASP-VAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,3394
ポリマ－80,0952
非ポリマー2442
水93752
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1320 Å2
ΔGint8 kcal/mol
Surface area28510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.787, 113.331, 111.226
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.260, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-942-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Asp/Glu-specific dipeptidyl-peptidase / Dipeptidyl-peptidase 11 / DPP11


分子量: 79749.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Porphyromonas endodontalis (バクテリア)
遺伝子: dpp11, PeDPP11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: F8WQK8, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; ジペプチジルペプチターゼ・トリペプチジルペプチターゼ
#2: タンパク質・ペプチド LEU-ASP-VAL


分子量: 345.392 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.91 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Tris-HCl pH 7.5, 15% PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-1 / 波長: 0.966 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年9月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.966 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.599→106.775 Å / Num. obs: 32005 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 52.98 Å2 / Rsym value: 0.13 / Net I/av σ(I): 5.75 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.6-2.743.51.2110.6195.9
2.74-2.913.50.7721199.9
2.91-3.113.20.4671.7199.8
3.11-3.353.30.2543.1199.9
3.35-3.683.60.145.5199.9
3.68-4.113.60.0938.2199.8
4.11-4.743.50.07310.3199.8
4.74-5.813.30.0769.8199.8
5.81-8.223.40.0611.7199.9
8.22-43.5843.60.03914.8198.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.20データスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.599→43.584 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 29.55
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2475 1622 5.07 %
Rwork0.2169 --
obs0.2187 31977 99.13 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 120.42 Å2 / Biso mean: 51.9768 Å2 / Biso min: 18.03 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.599→43.584 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5422 0 37 52 5511
Biso mean--63.62 43.04 -
残基数----684
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0145553
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1197503
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058789
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005985
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2432067
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5987-2.67510.3851300.34212341247192
2.6751-2.76150.36381480.321225542702100
2.7615-2.86010.35141490.306625012650100
2.8601-2.97460.33681290.299525362665100
2.9746-3.110.34951210.303225572678100
3.11-3.27390.35611230.277425522675100
3.2739-3.47890.29531260.248725332659100
3.4789-3.74740.24581400.227225402680100
3.7474-4.12430.21241570.19725112668100
4.1243-4.72040.18891320.166425672699100
4.7204-5.94490.17271360.178925642700100
5.9449-43.59020.21291310.152625992730100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.89810.14560.02151.120.19123.68170.1249-0.3945-0.21010.2268-0.0224-0.37660.08520.7195-0.09070.2853-0.0021-0.06110.41550.02490.387927.2414-3.401621.9234
23.25771.3741-0.45793.4118-0.80833.18560.00580.12150.387-0.10770.20270.3924-0.2057-0.6029-0.20720.45980.0207-0.00010.489-0.040.49467.666312.24925.0119
31.13380.14510.04961.85290.65781.48480.0637-0.06120.0854-0.0442-0.0213-0.1618-0.1491-0.0032-0.03340.19590.0146-0.0280.28970.03840.265217.64748.882915.1673
421.9997-8.05221.9996-9.1845.43770.1110.58311.57090.06591.0423-0.6704-0.8786-0.26-1.13650.5975-0.18030.020.35260.02810.552416.05663.295514.8519
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 22 through 273 )A22 - 273
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 274 through 422 )A274 - 422
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 423 through 717 )A423 - 717
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 1 through 3 )B1 - 3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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