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- PDB-5jwi: Crystal structure of Porphyromonas endodontalis DPP11 in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jwi
タイトルCrystal structure of Porphyromonas endodontalis DPP11 in complex with dipeptide Arg-Glu
要素Asp/Glu-specific dipeptidyl-peptidase
キーワードHYDROLASE / peptidase / bacterial enzyme / dipeptide
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; ジペプチジルペプチターゼ・トリペプチジルペプチターゼ / serine-type aminopeptidase activity / dipeptidyl-peptidase activity / peptide catabolic process / cell surface / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Peptidase S46 / Peptidase S46 / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
ARGININE / GLUTAMIC ACID / Asp/Glu-specific dipeptidyl-peptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Porphyromonas endodontalis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Bezerra, G.A. / Fedosyuk, S. / Ohara-Nemoto, Y. / Nemoto, T.K. / Djinovic-Carugo, K.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Bacterial protease uses distinct thermodynamic signatures for substrate recognition.
著者: Bezerra, G.A. / Ohara-Nemoto, Y. / Cornaciu, I. / Fedosyuk, S. / Hoffmann, G. / Round, A. / Marquez, J.A. / Nemoto, T.K. / Djinovic-Carugo, K.
履歴
登録2016年5月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月21日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_volume ..._citation.country / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Asp/Glu-specific dipeptidyl-peptidase
B: Asp/Glu-specific dipeptidyl-peptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)160,2148
ポリマ－159,4992
非ポリマー7166
水9,008500
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1670 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area56340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.441, 112.534, 148.260
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Asp/Glu-specific dipeptidyl-peptidase / Dipeptidyl-peptidase 11 / DPP11


分子量: 79749.352 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Porphyromonas endodontalis (バクテリア)
遺伝子: dpp11, PeDPP11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: F8WQK8, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; ジペプチジルペプチターゼ・トリペプチジルペプチターゼ
#2: 化合物 ChemComp-ARG / ARGININE


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 175.209 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N4O2
#3: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 500 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.62 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.12 M Monosacharides, 0.1 M Buffer system 3 pH 8.5, 25% v/v MPD, 25% PEG 1000, 25% w/v PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.008 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年7月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.008 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→89.637 Å / Num. all: 107900 / Num. obs: 107900 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 39.49 Å2 / Rpim(I) all: 0.047 / Rrim(I) all: 0.097 / Rsym value: 0.084 / Net I/av σ(I): 5.355 / Net I/σ(I): 8.8 / Num. measured all: 420919
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.1-2.2140.6961.1199.8
2.21-2.353.90.4491.7199.6
2.35-2.513.80.2822.7198.9
2.51-2.714.10.1894199.6
2.71-2.9740.1245.9199.4
2.97-3.323.70.0887.7198.7
3.32-3.8340.0699.2198.5
3.83-4.73.70.06110197.3
4.7-6.643.90.05510.6198.7
6.64-49.423.70.0498.7197.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
SCALA3.3.20データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→47.572 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.75
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2286 5384 4.99 %
Rwork0.1889 --
obs0.1909 107823 98.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 196.89 Å2 / Biso mean: 55.5394 Å2 / Biso min: 17.55 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→47.572 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10583 0 44 500 11127
Biso mean--42.84 47.4 -
残基数----1374
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00810820
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.09414662
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0441563
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051944
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0463939
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1-2.12390.32061620.258634323594100
2.1239-2.14890.30231830.243834003583100
2.1489-2.17510.28672040.249633923596100
2.1751-2.20260.30271950.24133863581100
2.2026-2.23160.32381810.237334023583100
2.2316-2.26210.3082050.22833983603100
2.2621-2.29450.26831770.21383391356899
2.2945-2.32870.25681740.20763420359499
2.3287-2.36510.27411780.21033392357099
2.3651-2.40390.25511530.21163395354899
2.4039-2.44530.27691690.20653371354098
2.4453-2.48980.26151920.20683354354698
2.4898-2.53770.25981730.19833425359899
2.5377-2.58950.26451630.197534473610100
2.5895-2.64580.26781680.20373434360299
2.6458-2.70730.271650.2033407357299
2.7073-2.7750.2631760.19753444362099
2.775-2.850.28111670.213419358699
2.85-2.93390.23611700.20873437360799
2.9339-3.02860.2561940.21263377357199
3.0286-3.13680.28111500.21693436358698
3.1368-3.26230.26012030.22343381358498
3.2623-3.41080.21781850.19733414359999
3.4108-3.59050.22871930.19013401359498
3.5905-3.81540.19971700.1833411358198
3.8154-4.10990.1951730.16393407358097
4.1099-4.52320.18941820.15153395357797
4.5232-5.1770.18491860.14583423360998
5.177-6.51980.22211820.17923492367498
6.5198-47.58420.1762110.16693556376796
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0824-0.404-0.1421.7569-0.09310.598-0.0675-0.12710.01840.3386-0.0106-0.011-0.05290.03060.07250.2712-0.0224-0.00830.26610.00490.17097.8913-24.5749-16.9264
22.2479-0.7468-1.61910.62880.68241.6131-0.1216-0.2635-0.19130.3310.03520.21530.2495-0.02120.10430.4003-0.0250.10910.3450.06080.4242-9.448-41.6267-1.9838
32.008-0.76280.02352.63950.10491.4868-0.03260.0960.15210.0144-0.08060.0283-0.2622-0.04240.11220.2192-0.0141-0.03740.21710.00470.1821.7476-12.4617-28.9603
41.3367-0.8616-0.04672.97540.74990.76720.06170.1022-0.2016-0.3898-0.23330.9712-0.0192-0.28660.13990.36870.0126-0.16540.4161-0.06690.5496-28.4972-23.3644-63.228
51.01251.07720.45652.95630.3131.79670.1077-0.869-1.23620.3749-0.59590.44861.0761-0.37920.4770.9711-0.09710.32141.07660.25542.1259-47.5291-32.118-45.8571
62.23-1.06240.46643.52380.45181.4362-0.01990.11380.076-0.3762-0.04340.1877-0.1287-0.04530.0720.2486-0.0051-0.05690.2507-0.01940.214-11.8202-25.8017-59.0744
72.0002-1.5624-2.28637.36551.35012.0009-0.0704-0.79950.29490.54480.1299-0.3878-0.1140.5194-0.04690.2930.0531-0.09030.3516-0.05090.3348-0.06-22.5191-22.6178
82.098-1.44871.01341.166-0.94010.8395-0.20020.0512-0.11120.43890.12160.2108-0.2626-0.25740.07390.62690.1735-0.19790.5044-0.1710.7097-23.2183-26.7284-54.732
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 21 through 399 )A21 - 399
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 400 through 561 )A400 - 561
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 562 through 717 )A562 - 717
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 22 through 385 )B22 - 385
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 386 through 560 )B386 - 560
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 561 through 717 )B561 - 717
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'D' and (resid 1 through 2 )D1 - 2
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'E' and (resid 1 through 2 )E1 - 2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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