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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5jqi | ||||||
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タイトル | Crystal structure of FimH A62S from E. coli UTI89 bound to FimG N-terminal extension | ||||||
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![]() | SUGAR BINDING PROTEIN / lectin / immunoglobulin fold / carbohydrate binding protein / donor strand exchange | ||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Kalas, V. / Hultgren, S.J. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Evolutionary fine-tuning of conformational ensembles in FimH during host-pathogen interactions. 著者: Vasilios Kalas / Jerome S Pinkner / Thomas J Hannan / Michael E Hibbing / Karen W Dodson / Alex S Holehouse / Hao Zhang / Niraj H Tolia / Michael L Gross / Rohit V Pappu / James Janetka / Scott J Hultgren / ![]() 要旨: Positive selection in the two-domain type 1 pilus adhesin FimH enhances fitness in urinary tract infection (UTI). We report a comprehensive atomic-level view of FimH in two-state conformational ...Positive selection in the two-domain type 1 pilus adhesin FimH enhances fitness in urinary tract infection (UTI). We report a comprehensive atomic-level view of FimH in two-state conformational ensembles in solution, composed of one low-affinity tense (T) and multiple high-affinity relaxed (R) conformations. Positively selected residues allosterically modulate the equilibrium between these two conformational states, each of which engages mannose through distinct binding orientations. A FimH variant that only adopts the R state is severely attenuated early in a mouse model of uncomplicated UTI but is proficient at colonizing catheterized bladders in vivo or bladder transitional-like epithelial cells in vitro. Thus, the bladder habitat has barrier(s) to R state-mediated colonization possibly conferred by the terminally differentiated bladder epithelium and/or decoy receptors in urine. Together, our studies reveal the conformational landscape in solution, binding mechanisms, and adhesive strength of an allosteric two-domain adhesin that evolved "moderate" affinity to optimize persistence in the bladder during UTI. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 240.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 193.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1513.776 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 29053.260 Da / 分子数: 4 / Fragment: UNP residues 22-300 / Mutation: A62S / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: UTI89 / UPEC / 遺伝子: fimH, UTI89_C5017 / 発現宿主: ![]() ![]() #3: 化合物 | ChemComp-GOL / #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.94 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: 0.2 M Calcium Acetate, 0.1 M HEPES 7.5, 10% PEG 8000 PH範囲: 5-8 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2016年2月21日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.54179 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.96→48.67 Å / Num. obs: 75411 / % possible obs: 94.2 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.141 / Net I/σ(I): 8.5 |
反射 シェル | 解像度: 1.96→2.03 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.706 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 90.4 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 3JWN 解像度: 1.962→48.666 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 25.08
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.962→48.666 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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