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- PDB-5jqi: Crystal structure of FimH A62S from E. coli UTI89 bound to FimG N... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jqi
タイトルCrystal structure of FimH A62S from E. coli UTI89 bound to FimG N-terminal extension
要素
  • FimG N-terminal extension
  • Type 1 fimbiral adhesin FimH
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / lectin / immunoglobulin fold / carbohydrate binding protein / donor strand exchange
機能・相同性
機能・相同性情報


cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / cell adhesion
類似検索 - 分子機能
FimH, mannose-binding domain / FimH, mannose binding / Fimbrial-type adhesion domain / : / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Immunoglobulin-like ...FimH, mannose-binding domain / FimH, mannose binding / Fimbrial-type adhesion domain / : / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Type 1 fimbiral adhesin FimH / Type 1 fimbriae minor subunit FimG
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Escherichia coli UTI89 (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.962 Å
データ登録者Kalas, V. / Hultgren, S.J.
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2017
タイトル: Evolutionary fine-tuning of conformational ensembles in FimH during host-pathogen interactions.
著者: Vasilios Kalas / Jerome S Pinkner / Thomas J Hannan / Michael E Hibbing / Karen W Dodson / Alex S Holehouse / Hao Zhang / Niraj H Tolia / Michael L Gross / Rohit V Pappu / James Janetka / Scott J Hultgren /
要旨: Positive selection in the two-domain type 1 pilus adhesin FimH enhances fitness in urinary tract infection (UTI). We report a comprehensive atomic-level view of FimH in two-state conformational ...Positive selection in the two-domain type 1 pilus adhesin FimH enhances fitness in urinary tract infection (UTI). We report a comprehensive atomic-level view of FimH in two-state conformational ensembles in solution, composed of one low-affinity tense (T) and multiple high-affinity relaxed (R) conformations. Positively selected residues allosterically modulate the equilibrium between these two conformational states, each of which engages mannose through distinct binding orientations. A FimH variant that only adopts the R state is severely attenuated early in a mouse model of uncomplicated UTI but is proficient at colonizing catheterized bladders in vivo or bladder transitional-like epithelial cells in vitro. Thus, the bladder habitat has barrier(s) to R state-mediated colonization possibly conferred by the terminally differentiated bladder epithelium and/or decoy receptors in urine. Together, our studies reveal the conformational landscape in solution, binding mechanisms, and adhesive strength of an allosteric two-domain adhesin that evolved "moderate" affinity to optimize persistence in the bladder during UTI.
履歴
登録2016年5月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
G: FimG N-terminal extension
H: Type 1 fimbiral adhesin FimH
A: FimG N-terminal extension
B: Type 1 fimbiral adhesin FimH
C: FimG N-terminal extension
D: Type 1 fimbiral adhesin FimH
E: FimG N-terminal extension
F: Type 1 fimbiral adhesin FimH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,63712
ポリマ－122,2688
非ポリマー3684
水16,033890
1
G: FimG N-terminal extension
H: Type 1 fimbiral adhesin FimH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6593
ポリマ－30,5672
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2240 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area13130 Å2
手法PISA
2
A: FimG N-terminal extension
B: Type 1 fimbiral adhesin FimH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6593
ポリマ－30,5672
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2220 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area13280 Å2
手法PISA
3
C: FimG N-terminal extension
D: Type 1 fimbiral adhesin FimH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6593
ポリマ－30,5672
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2240 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area12980 Å2
手法PISA
4
E: FimG N-terminal extension
F: Type 1 fimbiral adhesin FimH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6593
ポリマ－30,5672
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2220 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area12970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.440, 75.560, 78.440
Angle α, β, γ (deg.)68.35, 69.00, 77.43
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質・ペプチド
FimG N-terminal extension


分子量: 1513.776 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli UTI89 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q1R2J5*PLUS
#2: タンパク質
Type 1 fimbiral adhesin FimH


分子量: 29053.260 Da / 分子数: 4 / Fragment: UNP residues 22-300 / Mutation: A62S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain UTI89 / UPEC) (大腸菌)
株: UTI89 / UPEC / 遺伝子: fimH, UTI89_C5017 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C600 / 参照: UniProt: Q1R2J4
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 890 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.94 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M Calcium Acetate, 0.1 M HEPES 7.5, 10% PEG 8000
PH範囲: 5-8

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54179 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2016年2月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54179 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.96→48.67 Å / Num. obs: 75411 / % possible obs: 94.2 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.141 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 1.96→2.03 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.706 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 90.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3JWN

3jwn


解像度: 1.962→48.666 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 25.08
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2394 3735 4.95 %
Rwork0.1888 --
obs0.1913 75394 94.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.962→48.666 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8491 0 24 890 9405
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0048724
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7911966
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.0072962
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0311448
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041548
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9621-1.98690.31741360.30312389X-RAY DIFFRACTION87
1.9869-2.0130.3241380.24562618X-RAY DIFFRACTION91
2.013-2.04060.31491270.24492556X-RAY DIFFRACTION92
2.0406-2.06980.30231420.23542593X-RAY DIFFRACTION92
2.0698-2.10070.31641430.24072584X-RAY DIFFRACTION92
2.1007-2.13350.31061400.24212550X-RAY DIFFRACTION92
2.1335-2.16850.28221410.23042642X-RAY DIFFRACTION93
2.1685-2.20590.31681450.22392585X-RAY DIFFRACTION93
2.2059-2.2460.28081360.22072640X-RAY DIFFRACTION93
2.246-2.28920.31731350.22432621X-RAY DIFFRACTION93
2.2892-2.33590.2831310.22372663X-RAY DIFFRACTION93
2.3359-2.38670.2991340.21692579X-RAY DIFFRACTION94
2.3867-2.44220.28171150.21122744X-RAY DIFFRACTION94
2.4422-2.50330.24961270.20942600X-RAY DIFFRACTION94
2.5033-2.57090.25561610.20462653X-RAY DIFFRACTION95
2.5709-2.64660.26921400.20692655X-RAY DIFFRACTION94
2.6466-2.7320.2431290.19472702X-RAY DIFFRACTION95
2.732-2.82960.25791480.19842672X-RAY DIFFRACTION95
2.8296-2.94290.24541360.20132707X-RAY DIFFRACTION96
2.9429-3.07680.25241310.19542692X-RAY DIFFRACTION96
3.0768-3.2390.24251610.18982728X-RAY DIFFRACTION96
3.239-3.44190.21171460.16552692X-RAY DIFFRACTION96
3.4419-3.70760.20561430.17532731X-RAY DIFFRACTION97
3.7076-4.08050.17981430.15942753X-RAY DIFFRACTION97
4.0805-4.67060.17061250.13482776X-RAY DIFFRACTION98
4.6706-5.88280.17171320.13762761X-RAY DIFFRACTION98
5.8828-48.68140.18911500.15362773X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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