[日本語] English
万見
- PDB-5jpz: Crystal structure of HAT domain of human Squamous Cell Carcinoma ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jpz
タイトルCrystal structure of HAT domain of human Squamous Cell Carcinoma Antigen Recognized By T Cells 3, SART3 (TIP110)
要素Squamous cell carcinoma antigen recognized by T-cells 3
キーワードRNA BINDING PROTEIN / half-a-tetratricopeptide repeat (HAT) domaiN / nuclear RNA-Binding Protein / mRNA splicing
機能・相同性
機能・相同性情報


U6atac snRNA binding / ASAP complex / U4 snRNA binding / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / hematopoietic stem cell proliferation / ubiquitin-specific protease binding / homeostasis of number of cells / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / U6 snRNA binding / spliceosomal snRNP assembly ...U6atac snRNA binding / ASAP complex / U4 snRNA binding / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / hematopoietic stem cell proliferation / ubiquitin-specific protease binding / homeostasis of number of cells / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / U6 snRNA binding / spliceosomal snRNP assembly / Cajal body / cell morphogenesis / mRNA splicing, via spliceosome / nucleosome assembly / histone binding / regulation of gene expression / nuclear speck / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SART3, RNA recognition motif 1 / SART3, RNA recognition motif 2 / LSM-interacting associated unstructured / LSM-interacting domain / Lsm interaction motif / HAT (Half-A-TPR) repeat / HAT (Half-A-TPR) repeats / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. ...SART3, RNA recognition motif 1 / SART3, RNA recognition motif 2 / LSM-interacting associated unstructured / LSM-interacting domain / Lsm interaction motif / HAT (Half-A-TPR) repeat / HAT (Half-A-TPR) repeats / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Squamous cell carcinoma antigen recognized by T-cells 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.045 Å
データ登録者Grazette, A. / Harper, S. / Emsley, J. / Layfield, R. / Dreveny, I.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/H012656/1 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: unpublished
著者: Grazette, A. / Harper, S. / Emsley, J. / Oldham, N.J. / Layfield, R. / Dreveny, I.
履歴
登録2016年5月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月30日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年2月20日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_data_processing_status / pdbx_validate_close_contact ...pdbx_data_processing_status / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_symm_contact / struct_conn / struct_conn_type
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Squamous cell carcinoma antigen recognized by T-cells 3
B: Squamous cell carcinoma antigen recognized by T-cells 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,2002
ポリマ－120,2002
非ポリマー00
水45025
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2970 Å2
ΔGint10 kcal/mol
Surface area47080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.568, 118.351, 133.294
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resseq 92:102 or (resid 103 and (name...
21(chain B and (resseq 92:102 or (resid 103 and (name...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLYGLYGLUGLU(chain A and (resseq 92:102 or (resid 103 and (name...AA92 - 10227 - 37
12GLUGLUGLUGLU(chain A and (resseq 92:102 or (resid 103 and (name...AA10338
13GLYGLYALAALA(chain A and (resseq 92:102 or (resid 103 and (name...AA92 - 57427 - 509
14GLYGLYALAALA(chain A and (resseq 92:102 or (resid 103 and (name...AA92 - 57427 - 509
15GLYGLYALAALA(chain A and (resseq 92:102 or (resid 103 and (name...AA92 - 57427 - 509
16GLYGLYALAALA(chain A and (resseq 92:102 or (resid 103 and (name...AA92 - 57427 - 509
17GLYGLYALAALA(chain A and (resseq 92:102 or (resid 103 and (name...AA92 - 57427 - 509
18GLYGLYALAALA(chain A and (resseq 92:102 or (resid 103 and (name...AA92 - 57427 - 509
19GLYGLYALAALA(chain A and (resseq 92:102 or (resid 103 and (name...AA92 - 57427 - 509
21GLYGLYGLUGLU(chain B and (resseq 92:102 or (resid 103 and (name...BB92 - 10227 - 37
22GLUGLUGLUGLU(chain B and (resseq 92:102 or (resid 103 and (name...BB10338
23ALAALAALAALA(chain B and (resseq 92:102 or (resid 103 and (name...BB90 - 57425 - 509
24ALAALAALAALA(chain B and (resseq 92:102 or (resid 103 and (name...BB90 - 57425 - 509
25ALAALAALAALA(chain B and (resseq 92:102 or (resid 103 and (name...BB90 - 57425 - 509
26ALAALAALAALA(chain B and (resseq 92:102 or (resid 103 and (name...BB90 - 57425 - 509
27ALAALAALAALA(chain B and (resseq 92:102 or (resid 103 and (name...BB90 - 57425 - 509
28ALAALAALAALA(chain B and (resseq 92:102 or (resid 103 and (name...BB90 - 57425 - 509
29ALAALAALAALA(chain B and (resseq 92:102 or (resid 103 and (name...BB90 - 57425 - 509

-
要素

#1: タンパク質 Squamous cell carcinoma antigen recognized by T-cells 3 / SART-3 / Tat-interacting protein of 110 kDa / Tip110 / p110 nuclear RNA-binding protein


分子量: 60100.004 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 96-574 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SART3, KIAA0156, TIP110 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15020
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.28 %
結晶化温度: 283.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1M Monosaccharides; 0.1M Tris/Bicine (pH 7.3), 32%PEG550MME_PEG20K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.97372 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 X 1M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年6月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97372 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.04→59.18 Å / Num. obs: 32447 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 29.61 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.093 / Net I/σ(I): 12.5 / Num. measured all: 155195
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
3.04-3.214.70.8421.7196.6
9.63-59.184.20.02545199.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.25データスケーリング
PHENIX位相決定
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.045→56.356 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.16
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2801 1587 4.9 %
Rwork0.2361 --
obs0.2383 32380 99.18 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 110.84 Å2 / Biso mean: 45.414 Å2 / Biso min: 1.68 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.045→56.356 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8011 0 0 25 8036
Biso mean---33.13 -
残基数----968
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0118277
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.31111211
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0671193
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0121450
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.553139
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A4045X-RAY DIFFRACTION14.179TORSIONAL
12B4045X-RAY DIFFRACTION14.179TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.0445-3.14280.40961330.36642617275095
3.1428-3.25510.38081350.32432760289599
3.2551-3.38540.31321380.297627922930100
3.3854-3.53950.29581350.265727902925100
3.5395-3.72610.2831380.235727852923100
3.7261-3.95950.30381470.212627882935100
3.9595-4.26510.27041530.208227862939100
4.2651-4.69410.25931480.200528242972100
4.6941-5.37290.24161470.203128242971100
5.3729-6.76750.23731560.220228533009100
6.7675-56.36560.21541570.18272974313199
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.5351.65511.70263.11043.45424.0803-0.97750.71822.4028-1.14830.5150.8971-2.1085-0.27240.33641.04320.04420.08690.4528-0.4657-0.3579-37.9672110.7109-11.0525
20.93680.10650.87291.3284-1.57613.55210.4552-0.3176-0.0753-0.121-0.6659-0.11660.63440.33030.18350.8286-0.3835-0.14740.4885-0.14880.3313-33.908897.254-0.2238
32.24410.55730.5222.35870.22373.227-0.1856-0.2007-0.6028-0.32180.3110.67860.8432-0.6829-0.10830.7151-0.34370.02940.66490.00640.6355-40.497386.774218.6958
41.65770.170.70321.6356-0.93262.3385-0.2838-0.6158-0.30090.39460.32730.6406-0.1011-0.63870.01310.63890.01110.2710.6703-0.1390.7754-46.379102.534226.7995
51.87693.1315-0.69316.01811.57963.1137-0.09060.3401-0.0569-0.59650.1357-0.06880.0089-0.0854-0.04450.52480.0843-0.03340.1099-0.08210.2137-19.45126.566314.6369
61.9785-0.18750.19252.96250.11391.45680.20710.13980.2452-0.535-0.0049-0.20110.44960.0361-0.1130.30620.099-0.00480.1791-0.0930.2446-15.8432151.403421.26
71.8971.13570.77473.51970.50422.8866-0.0205-0.27420.5332-0.1449-0.29520.5589-0.3025-0.2250.19320.21760.0236-0.08470.249-0.09310.2784-17.5403163.643131.1923
83.4179-0.6355-2.11790.61250.06455.97260.20580.30850.40990.129-0.28750.3271-0.08890.72330.01710.2698-0.06330.10120.3231-0.08650.2482-17.6061204.047351.389
90.1999-0.11740.03215.396-0.54540.45690.1645-0.08270.06850.2915-0.23260.3612-0.1118-0.05080.04290.3312-0.0690.00030.3588-0.130.2369-20.4404165.720440.7604
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 92 through 125 )A92 - 125
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 126 through 178 )A126 - 178
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 179 through 261 )A179 - 261
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 262 through 360 )A262 - 360
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 361 through 489 )A361 - 489
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 490 through 541 )A490 - 541
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 542 through 574 )A542 - 574
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 90 through 278 )B90 - 278
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 279 through 574 )B279 - 574

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る