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- PDB-5jpm: Structure of the complex of human complement C4 with MASP-2 rebui... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5jpm | ||||||||||||
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Title | Structure of the complex of human complement C4 with MASP-2 rebuilt using iMDFF | ||||||||||||
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![]() | IMMUNE SYSTEM / complement / blood | ||||||||||||
Function / homology | ![]() mannan-binding lectin-associated serine protease-2 / complement component C4b binding / Ficolins bind to repetitive carbohydrate structures on the target cell surface / Lectin pathway of complement activation / complement component C1q complex binding / complement activation, lectin pathway / positive regulation of apoptotic cell clearance / Activation of C3 and C5 / complement activation / endopeptidase inhibitor activity ...mannan-binding lectin-associated serine protease-2 / complement component C4b binding / Ficolins bind to repetitive carbohydrate structures on the target cell surface / Lectin pathway of complement activation / complement component C1q complex binding / complement activation, lectin pathway / positive regulation of apoptotic cell clearance / Activation of C3 and C5 / complement activation / endopeptidase inhibitor activity / Initial triggering of complement / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / Post-translational protein phosphorylation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / calcium-dependent protein binding / peptidase activity / blood microparticle / inflammatory response / endoplasmic reticulum lumen / axon / serine-type endopeptidase activity / innate immune response / neuronal cell body / synapse / calcium ion binding / dendrite / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | ![]() | ||||||||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||||||||
![]() | Croll, T.I. / Andersen, G.R. | ||||||||||||
![]() | ![]() Title: Re-evaluation of low-resolution crystal structures via interactive molecular-dynamics flexible fitting (iMDFF): a case study in complement C4. Authors: Croll, T.I. / Andersen, G.R. #1: Journal: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / Year: 2012 Title: Structural basis for activation of the complement system by component C4 cleavage. Authors: Kidmose, R.T. / Laursen, N.S. / Dobo, J. / Kjaer, T.R. / Sirotkina, S. / Yatime, L. / Sottrup-Jensen, L. / Thiel, S. / Gal, P. / Andersen, G.R. | ||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDB format | ![]() | 1.4 MB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.7 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1.7 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 131 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 176.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Complement C4- ... , 3 types, 6 molecules ADBECF
#1: Protein | Mass: 71761.688 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #2: Protein | Mass: 84430.180 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #3: Protein | Mass: 33115.629 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() |
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-Mannan-binding lectin serine protease ... , 2 types, 4 molecules GIHJ
#4: Protein | Mass: 16773.002 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: Q298H, P299A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: O00187, mannan-binding lectin-associated serine protease-2 #5: Protein | Mass: 26526.971 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: O00187, mannan-binding lectin-associated serine protease-2 |
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-Sugars , 1 types, 6 molecules
#6: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.07 Å3/Da / Density % sol: 59.93 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8 Details: 100 mM Tris-HCl pH 8.0, 2% v/v 1,4-dioxane and 12-14% w/v PEG3350 |
-Data collection
Diffraction |
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Diffraction source |
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Detector |
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Radiation |
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Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 3.75→48.98 Å / Num. obs: 56637 / % possible obs: 98.45 % / Redundancy: 3.92 % / Net I/σ(I): 9.45 |
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Processing
Software | Name: PHENIX / Version: (dev_2376) / Classification: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Refinement | Resolution: 3.75→48.973 Å / SU ML: 0.48 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / Phase error: 28.58
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.75→48.973 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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