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- PDB-5jpm: Structure of the complex of human complement C4 with MASP-2 rebui... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jpm
タイトルStructure of the complex of human complement C4 with MASP-2 rebuilt using iMDFF
要素
  • (Complement C4- ...) x 3
  • (Mannan-binding lectin serine protease ...) x 2
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / complement / blood (血液)
機能・相同性
機能・相同性情報


mannan-binding lectin-associated serine protease-2 / complement component C4b binding / Ficolins bind to repetitive carbohydrate structures on the target cell surface / Lectin pathway of complement activation / complement component C1q complex binding / complement activation, lectin pathway / positive regulation of apoptotic cell clearance / Activation of C3 and C5 / 補体 / endopeptidase inhibitor activity ...mannan-binding lectin-associated serine protease-2 / complement component C4b binding / Ficolins bind to repetitive carbohydrate structures on the target cell surface / Lectin pathway of complement activation / complement component C1q complex binding / complement activation, lectin pathway / positive regulation of apoptotic cell clearance / Activation of C3 and C5 / 補体 / endopeptidase inhibitor activity / Initial triggering of complement / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / Post-translational protein phosphorylation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / calcium-dependent protein binding / peptidase activity / blood microparticle / 炎症 / 神経繊維 / 小胞体 / serine-type endopeptidase activity / 自然免疫系 / 樹状突起 / neuronal cell body / シナプス / calcium ion binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / タンパク質分解 / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
: / Complement C4, MG1 domain / Jelly Rolls - #1540 / Anaphylotoxins (complement system) / N-terminal domain of TfIIb - #160 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases - #20 / Immunoglobulin-like - #1940 / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain / Macroglobulin (MG2) domain / Influenza Virus Matrix Protein; Chain A, domain 1 ...: / Complement C4, MG1 domain / Jelly Rolls - #1540 / Anaphylotoxins (complement system) / N-terminal domain of TfIIb - #160 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases - #20 / Immunoglobulin-like - #1940 / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain / Macroglobulin (MG2) domain / Influenza Virus Matrix Protein; Chain A, domain 1 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases / Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / N-terminal domain of TfIIb / Alpha-2-macroglobulin, conserved site / Alpha-2-macroglobulin family thiolester region signature. / : / Alpha-macro-globulin thiol-ester bond-forming region / Complement Module, domain 1 / Anaphylatoxin, complement system domain / Anaphylatoxin domain signature. / Anaphylatoxin/fibulin / Anaphylatoxin, complement system / Anaphylotoxin-like domain / Anaphylatoxin domain profile. / Anaphylatoxin homologous domain / Complement Module; domain 1 / Netrin C-terminal Domain / Netrin module, non-TIMP type / CUB domain / UNC-6/NTR/C345C module / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Glycosyltransferase - #20 / Netrin domain / NTR domain profile. / Alpha-macroglobulin, receptor-binding / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain superfamily / Macroglobulin domain MG4 / Macroglobulin domain MG3 / A-macroglobulin receptor binding domain / Macroglobulin domain MG4 / Macroglobulin domain MG3 / A-macroglobulin receptor / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Α2-マクログロブリン / Macroglobulin domain / Alpha-2-macroglobulin, bait region domain / Alpha-macroglobulin-like, TED domain / Alpha-2-macroglobulin family / MG2 domain / A-macroglobulin TED domain / Alpha-2-macroglobulin bait region domain / Α2-マクログロブリン / Alpha-2-macroglobulin family / Calcium-binding EGF domain / Other non-globular / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/SCR/CCP superfamily / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / グリコシルトランスフェラーゼ / Alpha/alpha barrel / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / Single Sheet / EGF-like domain signature 2. / EGF様ドメイン / Special / リボン / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Jelly Rolls / 抗体 / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Immunoglobulin-like fold / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Βバレル / サンドイッチ / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Mannan-binding lectin serine protease 2 / Complement C4-A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.75 Å
データ登録者Croll, T.I. / Andersen, G.R.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / : 2016
タイトル: Re-evaluation of low-resolution crystal structures via interactive molecular-dynamics flexible fitting (iMDFF): a case study in complement C4.
著者: Croll, T.I. / Andersen, G.R.
#1: ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / : 2012
タイトル: Structural basis for activation of the complement system by component C4 cleavage.
著者: Kidmose, R.T. / Laursen, N.S. / Dobo, J. / Kjaer, T.R. / Sirotkina, S. / Yatime, L. / Sottrup-Jensen, L. / Thiel, S. / Gal, P. / Andersen, G.R.
履歴
登録2016年5月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
置き換え2016年8月10日ID: 4FXG
改定 1.02016年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月14日Group: Database references
改定 1.22016年9月28日Group: Database references
改定 1.32019年2月20日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_data_processing_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...pdbx_data_processing_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
改定 1.42019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Complement C4-A
B: Complement C4-A
C: Complement C4-A
D: Complement C4-A
E: Complement C4-A
F: Complement C4-A
G: Mannan-binding lectin serine protease 2
H: Mannan-binding lectin serine protease 2
I: Mannan-binding lectin serine protease 2
J: Mannan-binding lectin serine protease 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)468,73416
ポリマ-465,21510
非ポリマー3,5196
0
1
A: Complement C4-A
B: Complement C4-A
C: Complement C4-A
I: Mannan-binding lectin serine protease 2
J: Mannan-binding lectin serine protease 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)234,3678
ポリマ-232,6075
非ポリマー1,7603
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area25380 Å2
ΔGint-107 kcal/mol
Surface area92970 Å2
手法PISA
2
D: Complement C4-A
E: Complement C4-A
F: Complement C4-A
G: Mannan-binding lectin serine protease 2
H: Mannan-binding lectin serine protease 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)234,3678
ポリマ-232,6075
非ポリマー1,7603
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area25130 Å2
ΔGint-114 kcal/mol
Surface area92340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.010, 215.010, 142.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.11, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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Complement C4- ... , 3種, 6分子 ADBECF

#1: タンパク質 Complement C4-A / Acidic complement C4 / C3 and PZP-like alpha-2-macroglobulin domain-containing protein 2


分子量: 71761.688 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0C0L4
#2: タンパク質 Complement C4-A / Acidic complement C4 / C3 and PZP-like alpha-2-macroglobulin domain-containing protein 2


分子量: 84430.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0C0L4
#3: タンパク質 Complement C4-A / Acidic complement C4 / C3 and PZP-like alpha-2-macroglobulin domain-containing protein 2


分子量: 33115.629 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0C0L4

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Mannan-binding lectin serine protease ... , 2種, 4分子 GIHJ

#4: タンパク質 Mannan-binding lectin serine protease 2 / MBL-associated serine protease 2 / Mannose-binding protein-associated serine protease 2 / MASP-2


分子量: 16773.002 Da / 分子数: 2 / Mutation: Q298H, P299A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MASP2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O00187, mannan-binding lectin-associated serine protease-2
#5: タンパク質 Mannan-binding lectin serine protease 2 / MBL-associated serine protease 2 / Mannose-binding protein-associated serine protease 2 / MASP-2


分子量: 26526.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MASP2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O00187, mannan-binding lectin-associated serine protease-2

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, 1種, 6分子

#6: 多糖
beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.93 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 100 mM Tris-HCl pH 8.0, 2% v/v 1,4-dioxane and 12-14% w/v PEG3350

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンESRF ID2910.97625
シンクロトロンSOLEIL PROXIMA 120.9883
検出器
タイプID検出器日付
PSI PILATUS 6M1PIXEL2011年7月4日
ADSC QUANTUM 315r2CCD2011年6月14日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.976251
20.98831
反射解像度: 3.75→48.98 Å / Num. obs: 56637 / % possible obs: 98.45 % / 冗長度: 3.92 % / Net I/σ(I): 9.45

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (dev_2376) / 分類: 精密化
精密化解像度: 3.75→48.973 Å / SU ML: 0.48 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 28.58
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2682 1727 3.05 %Random selection
Rwork0.2116 ---
obs0.2133 56608 98.56 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.75→48.973 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数31980 0 234 0 32214
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00232994
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.544852
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.82819894
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045012
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0035816
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.75-3.86030.3421670.30544491X-RAY DIFFRACTION97
3.8603-3.98480.33481480.28834452X-RAY DIFFRACTION97
3.9848-4.12720.29561350.26694384X-RAY DIFFRACTION95
4.1272-4.29230.31361410.24554555X-RAY DIFFRACTION99
4.2923-4.48760.25931290.22244613X-RAY DIFFRACTION99
4.4876-4.7240.29061540.20974594X-RAY DIFFRACTION99
4.724-5.01970.32561170.20364610X-RAY DIFFRACTION99
5.0197-5.40680.27051520.21634624X-RAY DIFFRACTION100
5.4068-5.95010.3141420.22354636X-RAY DIFFRACTION100
5.9501-6.80910.26971670.22864601X-RAY DIFFRACTION100
6.8091-8.57120.21671320.19784644X-RAY DIFFRACTION99
8.5712-48.97730.21041430.1554677X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.7199-1.03792.47135.24920.79814.5757-0.0787-0.70910.52960.5238-0.13790.5946-0.1533-0.90390.17631.1730.15280.09672.30570.05291.236414.3338-10.1189-1.2817
24.43681.12941.78833.7901-1.08867.60040.0816-0.6432-0.47980.00380.05520.125-0.026-0.209-0.16710.99820.0682-0.10221.24250.00391.211112.7807-14.0353-39.8648
35.94986.3674-5.3936.8242-5.79424.93761.27520.23063.6235-0.20650.7085-3.38340.10370.8616-2.251.8655-1.0774-0.14222.12890.17482.238920.0397-0.79-30.9125
45.17811.75133.7583.85621.59244.8112-0.234-0.2933-0.3375-0.0190.0803-0.2306-0.08390.65690.15911.2515-0.03020.22711.72290.18081.360945.524-4.0284-56.6527
52.9533-0.903-1.81112.11420.06446.99950.16640.50670.38260.07280.1168-0.3371-0.10860.2803-0.24311.2595-0.236-0.06491.44760.21691.417151.7576-7.0831-19.0564
62.53281.8709-1.69374.378-0.45334.64710.1223-0.039-0.9311-0.8188-0.12040.3451.01750.49310.06771.61460.1817-0.24311.54890.12171.637823.1877-32.4761-45.4373
76.9384-1.50370.64565.605-0.02837.4287-0.2025-0.2272-0.1880.0660.3757-0.32910.17220.151-0.19420.9845-0.0623-0.08381.070.16921.017936.2103-18.6858-6.0445
80.78240.80881.57941.54791.73483.0938-0.18090.17730.528-0.649-0.40740.0836-2.2737-2.18070.61331.70140.2353-0.13381.8030.13081.432327.8331-9.2882-19.9974
95.24331.21650.43323.4983-1.61225.29520.3399-0.53060.2657-0.6828-0.45-0.09980.27220.68310.21681.10010.1266-0.07810.96040.00361.182131.791310.7113-70.9887
109.0712-5.05631.61766.247-2.23193.80350.0691-0.3811-0.6350.17290.02-0.08510.28950.4361-0.1131.4789-0.0539-0.071.129-0.09181.206622.3388-30.7385-79.3287
110.20531.1042-0.19216.1533-1.88183.3960.69330.468-0.0233-0.6215-2.175-0.65951.1681-0.69941.3533.04111.26420.33966.59180.53021.964849.2235-30.1275-80.5101
127.23072.3226-4.6963.6522-2.69766.2292-0.458-0.0815-0.4817-0.72950.12940.62190.8018-0.91020.28991.2165-0.1303-0.18281.3097-0.0821.1549-19.5116-17.4793-77.6024
130.5566-0.5323-1.35335.31255.11046.31260.44110.7139-1.39870.53890.0826-0.26170.43740.6812-0.69571.4363-0.6734-0.13224.49950.64422.656-38.707-30.48-66.0314
145.17830.54070.94345.22541.29593.0816-0.2831-0.3080.5612-0.08730.07540.5996-0.5717-0.70380.17291.01310.1854-0.04181.1358-0.03790.8777-13.18633.2433-56.3693
157.1109-2.0455-2.05776.78421.55156.36810.10320.14440.6315-0.6010.0147-0.2177-0.460.287-0.10581.0561-0.0354-0.1920.8270.0390.859312.9004-0.0238-79.4628
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375.05253.35182.58365.33210.76334.1163-0.07471.15170.0603-0.02330.7479-0.24710.64221.166-0.58181.429-0.06360.02872.0697-0.05321.223523.2308-17.3762-129.8477
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精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 20:139
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 140:238
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resid 701:703
4X-RAY DIFFRACTION4chain A and resid 239:362
5X-RAY DIFFRACTION5chain A and resid 363:468
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 569:605) or (chain B and resid 773:831)
7X-RAY DIFFRACTION7chain A and resid 469:568
8X-RAY DIFFRACTION8chain A and resid 606:670
9X-RAY DIFFRACTION9chain B and resid 681:772
10X-RAY DIFFRACTION10chain B and resid 832:934
11X-RAY DIFFRACTION11chain B and resid 1501:1503
12X-RAY DIFFRACTION12chain B and (resid 935:982 or resid 1321:1392)
13X-RAY DIFFRACTION13chain B and resid 1504:1506
14X-RAY DIFFRACTION14chain B and resid 983:1320
15X-RAY DIFFRACTION15(chain B and resid 1393:1420) or (chain C and resid 1458:1581)
16X-RAY DIFFRACTION16chain C and resid 1582:1744
17X-RAY DIFFRACTION17chain D and resid 20:139
18X-RAY DIFFRACTION18chain D and resid 140:238
19X-RAY DIFFRACTION19chain D and resid 701:703
20X-RAY DIFFRACTION20chain D and resid 239:362
21X-RAY DIFFRACTION21chain D and resid 363:468
22X-RAY DIFFRACTION22chain D and resid 469:568
23X-RAY DIFFRACTION23(chain D and resid 569:605) or (chain E and resid 773:831)
24X-RAY DIFFRACTION24chain D and resid 606:670
25X-RAY DIFFRACTION25chain E and resid 681:772
26X-RAY DIFFRACTION26chain E and resid 832:934
27X-RAY DIFFRACTION27chain E and resid 1501:1503
28X-RAY DIFFRACTION28chain E and (resid 935:982 or resid 1321:1392)
29X-RAY DIFFRACTION29chain E and resid 1504:1506
30X-RAY DIFFRACTION30chain E and resid 983:1320
31X-RAY DIFFRACTION31(chain E and resid 1393:1420) or (chain F and resid 1458:1581)
32X-RAY DIFFRACTION32chain F and resid 1582:1744
33X-RAY DIFFRACTION33chain G and resid 296:364
34X-RAY DIFFRACTION34chain G and resid 365:432
35X-RAY DIFFRACTION35(chain G and resid 433:440) or (chain H and resid 445:686)
36X-RAY DIFFRACTION36chain I and resid 296:364
37X-RAY DIFFRACTION37chain I and resid 365:432
38X-RAY DIFFRACTION38(chain I and resid 433:440) or (chain J and resid 445:686)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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