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万見
- PDB-5jlf: Structure of the F-actin-tropomyosin complex (Reprocessed) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jlf
タイトルStructure of the F-actin-tropomyosin complex (Reprocessed)
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Tropomyosin Alpha-1
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / CONTRACTILE FILAMENT / MUSCLE / THIN FILAMENT / CYTOSKELETON / STRUCTURAL PROTEIN / HYDROLASE COMPLEX / F-actin / tropomyosin / filament / protein polymers / cryo EM
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly ...cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actin; Chain A, domain 2 / Actin; Chain A, domain 2 / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. ...Actin; Chain A, domain 2 / Actin; Chain A, domain 2 / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Roll / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者von der Ecken, J. / Raunser, S.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
Behrens-Weise foundation ドイツ
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2016
タイトル: Cryo-EM structure of a human cytoplasmic actomyosin complex at near-atomic resolution.
要旨: The interaction of myosin with actin filaments is the central feature of muscle contraction and cargo movement along actin filaments of the cytoskeleton. The energy for these movements is generated ...The interaction of myosin with actin filaments is the central feature of muscle contraction and cargo movement along actin filaments of the cytoskeleton. The energy for these movements is generated during a complex mechanochemical reaction cycle. Crystal structures of myosin in different states have provided important structural insights into the myosin motor cycle when myosin is detached from F-actin. The difficulty of obtaining diffracting crystals, however, has prevented structure determination by crystallography of actomyosin complexes. Thus, although structural models exist of F-actin in complex with various myosins, a high-resolution structure of the F-actin–myosin complex is missing. Here, using electron cryomicroscopy, we present the structure of a human rigor actomyosin complex at an average resolution of 3.9 Å. The structure reveals details of the actomyosin interface, which is mainly stabilized by hydrophobic interactions. The negatively charged amino (N) terminus of actin interacts with a conserved basic motif in loop 2 of myosin, promoting cleft closure in myosin. Surprisingly, the overall structure of myosin is similar to rigor-like myosin structures in the absence of F-actin, indicating that F-actin binding induces only minimal conformational changes in myosin. A comparison with pre-powerstroke and intermediate (Pi-release) states of myosin allows us to discuss the general mechanism of myosin binding to F-actin. Our results serve as a strong foundation for the molecular understanding of cytoskeletal diseases, such as autosomal dominant hearing loss and diseases affecting skeletal and cardiac muscles, in particular nemaline myopathy and hypertrophic cardiomyopathy.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: Structure of the F-actin-tropomyosin complex.
著者: Julian von der Ecken / Mirco Müller / William Lehman / Dietmar J Manstein / Pawel A Penczek / Stefan Raunser /
要旨: Filamentous actin (F-actin) is the major protein of muscle thin filaments, and actin microfilaments are the main component of the eukaryotic cytoskeleton. Mutations in different actin isoforms lead ...Filamentous actin (F-actin) is the major protein of muscle thin filaments, and actin microfilaments are the main component of the eukaryotic cytoskeleton. Mutations in different actin isoforms lead to early-onset autosomal dominant non-syndromic hearing loss, familial thoracic aortic aneurysms and dissections, and multiple variations of myopathies. In striated muscle fibres, the binding of myosin motors to actin filaments is mainly regulated by tropomyosin and troponin. Tropomyosin also binds to F-actin in smooth muscle and in non-muscle cells and stabilizes and regulates the filaments there in the absence of troponin. Although crystal structures for monomeric actin (G-actin) are available, a high-resolution structure of F-actin is still missing, hampering our understanding of how disease-causing mutations affect the function of thin muscle filaments and microfilaments. Here we report the three-dimensional structure of F-actin at a resolution of 3.7 Å in complex with tropomyosin at a resolution of 6.5 Å, determined by electron cryomicroscopy. The structure reveals that the D-loop is ordered and acts as a central region for hydrophobic and electrostatic interactions that stabilize the F-actin filament. We clearly identify map density corresponding to ADP and Mg(2+) and explain the possible effect of prominent disease-causing mutants. A comparison of F-actin with G-actin reveals the conformational changes during filament formation and identifies the D-loop as their key mediator. We also confirm that negatively charged tropomyosin interacts with a positively charged groove on F-actin. Comparison of the position of tropomyosin in F-actin-tropomyosin with its position in our previously determined F-actin-tropomyosin-myosin structure reveals a myosin-induced transition of tropomyosin. Our results allow us to understand the role of individual mutations in the genesis of actin- and tropomyosin-related diseases and will serve as a strong foundation for the targeted development of drugs.
履歴
登録2016年4月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月29日Group: Database references
改定 1.22016年7月13日Group: Database references
改定 1.32017年8月2日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: em_sample_support / em_software ...em_sample_support / em_software / pdbx_database_related / struct_conn
Item: _em_sample_support.grid_type / _em_software.name / _em_software.version
改定 1.42018年10月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: cell / em_entity_assembly ...cell / em_entity_assembly / em_entity_assembly_naturalsource / em_entity_assembly_recombinant / pdbx_database_related / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_restr_ncs / refine_ls_shell
Item: _cell.Z_PDB / _pdbx_database_related.content_type ..._cell.Z_PDB / _pdbx_database_related.content_type / _refine.pdbx_refine_id / _refine_hist.pdbx_refine_id / _refine_ls_restr.pdbx_refine_id / _refine_ls_restr_ncs.pdbx_refine_id / _refine_ls_shell.pdbx_refine_id
改定 1.52019年12月11日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]
改定 1.62020年2月12日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
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  • マップデータ: EMDB-8162
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Actin, alpha skeletal muscle
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Actin, alpha skeletal muscle
E: Actin, alpha skeletal muscle
F: Tropomyosin Alpha-1
G: Tropomyosin Alpha-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)234,65017
ポリマ－232,3937
非ポリマー2,25810
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1111A5 - 377
2111B5 - 377
3111C5 - 377
4111D5 - 377
5111E5 - 377

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(0.890287, -0.455397, 0.001282), (0.455394, 0.890287, 0.002208), (-0.002147, -0.001382, 0.999997)26.49284, -12.38326, 54.54871
3given(0.890178, 0.455605, -0.002526), (-0.455608, 0.89018, -0.000493), (0.002023, 0.00159, 0.999997)-17.81378, 23.05453, -54.59245
4given(-0.972489, 0.232903, -0.004542), (-0.232947, -0.972346, 0.016695), (-0.000528, 0.017293, 0.99985)66.68998, 105.3926, 26.41459
5given(-0.971725, -0.236111, -0.00152), (0.236056, -0.971605, 0.016131), (-0.005286, 0.015316, 0.999869)89.6367, 86.37128, -27.74693

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要素

#1: タンパク質
Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 41875.633 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質 Tropomyosin Alpha-1


分子量: 11507.176 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: MOUSE TROPOMYSIN WAS USED (UNP P58771, RESIDUES 97-231). DUE TO THE LIMITED RESOLUTION OF THE CRYO-EM DENSITY IN THE REGION OF TROPOMYOSIN, TROPOMYOSIN HAS BEEN REPRESENTED AS POLY(UNK).
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
配列の詳細MOUSE TROPOMYSIN WAS USED (UNP P58771, TPM1_MOUSE, RESIDUES 97-231). DUE TO THE LIMITED RESOLUTION ...MOUSE TROPOMYSIN WAS USED (UNP P58771, TPM1_MOUSE, RESIDUES 97-231). DUE TO THE LIMITED RESOLUTION OF THE CRYO-EM DENSITY IN THE REGION O TROPOMYOSIN, TROPOMYOSIN HAS BEEN REPRESENTED AS POLY(UNK).

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1F-actin-tropomyosin complexCOMPLEXFilament#1-#20MULTIPLE SOURCES
2F-actinCOMPLEX#11NATURAL
3tropomyosinCOMPLEX#21RECOMBINANT
分子量値: 0.2 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Oryctolagus cuniculus (ウサギ)9986
23Mus musculus (ハツカネズミ)10090
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
詳細: 5 mM Tris-HCl pH 7.5, 1 mM DTT, 100 mM KCl, and 2 mM MgCl2
緩衝液成分
ID濃度式Buffer-ID
15 mMTris-HCl1
21 mMDTT1
3100 mMKCl1
42 mMMgCl21
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-2/1
急速凍結装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 %
詳細: Sample was applied to a glow-discharged holey carbon grid, incubated for 10 s and manually blotted for 3 s from the backside with filter paper.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 詳細: Cs corrected microscope
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 59000 X / Calibrated defocus min: 800 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2600 nm
撮影平均露光時間: 0.475 sec. / 電子線照射量: 16 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
画像スキャン動画フレーム数/画像: 8 / 利用したフレーム数/画像: 2-8

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0088 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1SPARX粒子像選択sxhelixboxer.py
2EPU画像取得
4CTFFIND4CTF補正
5RELION1.3CTF補正
8UCSF Chimeraモデルフィッティングrigid-body fitting
9iMODFITモデルフィッティングflexible fitting
11Cootモデル精密化manual building, refinement
12REFMACモデル精密化refinement
13RELION1.3初期オイラー角割当
14RELION1.3最終オイラー角割当
15RELION1.3分類2D classification
16SPARX分類sorting out of outliers within the same filament
17RELION1.3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 166.9 ° / 軸方向距離/サブユニット: 27.5 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 119000
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 91000
詳細: THE TROPOMYOSIN MAP FILTERED TO 6.5 ANGSTROM WAS MERGED WITH THE FINAL F-ACTIN MAP (3.6 ANGSTROM) TO OBTAIN A MAP OF THE ENTIRE F-ACTIN-TROPOMYOSIN COMPLEX.
対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築
IDB valueプロトコル空間詳細
198BACKBONE TRACERECIPROCAL
2RIGID BODY FITtropomyosin fitting
原子モデル構築PDB-ID: 3J8A

3j8a

精密化解像度: 3.6→193.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.857 / SU B: 33.198 / SU ML: 0.463 / ESU R: 1.724
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS MERGED WITH THE FINAL F-ACTIN MAP (3.6 ANGSTROM) TO OBTAIN A MAP OF THE ENTIRE F-ACTIN TROPOMYOSIN COMPLEX.
Rfactor反射数%反射
Rwork0.33314 --
obs0.33314 64792 100 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 97.923 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.04 Å20.58 Å2-0.1 Å2
2--2.71 Å2-0.27 Å2
3----3.75 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 14450
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0130.01914765
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0030.0213920
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.7391.97920050
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg1.112332135
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg6.7551830
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg22.30324.16625
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg13.457152515
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg10.0581585
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.1130.22235
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0090.02116505
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0020.023220
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it4.6189.3487335
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other4.6149.3487334
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it7.74814.0329160
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other7.74814.0329161
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it5.7410.1777430
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other5.7410.1777431
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other9.90214.91310891
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined18.46296.52259272
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other18.46296.52259273
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / 数: 5674 / Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / タイプ: tight thermal / Weight position: 0.5

Auth asym-IDRms dev position (Å)
A10.23
B15.28
C15.97
D8.49
E8.24
LS精密化 シェル解像度: 3.6→3.693 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rwork0.558 4788 -
Rfree-0 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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