[日本語] English
万見
- PDB-5jeo: Phosphorylated Rotavirus NSP1 in complex with IRF-3 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jeo
タイトルPhosphorylated Rotavirus NSP1 in complex with IRF-3
要素
  • Interferon regulatory factor 3
  • Rotavirus NSP1 peptide
キーワードIMMUNE SYSTEM / Viral Immuinity
機能・相同性
機能・相同性情報


IRF3 mediated activation of type 1 IFN / MDA-5 signaling pathway / macrophage apoptotic process / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / host cytoskeleton / programmed necrotic cell death / TRIF-dependent toll-like receptor signaling pathway / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / IRF3-mediated induction of type I IFN ...IRF3 mediated activation of type 1 IFN / MDA-5 signaling pathway / macrophage apoptotic process / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / host cytoskeleton / programmed necrotic cell death / TRIF-dependent toll-like receptor signaling pathway / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / IRF3-mediated induction of type I IFN / positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response / cGAS/STING signaling pathway / mRNA transcription / signal transduction involved in regulation of gene expression / TRAF6 mediated IRF7 activation / toll-like receptor 4 signaling pathway / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / DNA-binding transcription activator activity / type I interferon-mediated signaling pathway / cellular response to exogenous dsRNA / positive regulation of interferon-alpha production / immune system process / positive regulation of type I interferon production / antiviral innate immune response / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / positive regulation of interferon-beta production / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / promoter-specific chromatin binding / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / Evasion by RSV of host interferon responses / cellular response to virus / ISG15 antiviral mechanism / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / Interferon gamma signaling / sequence-specific double-stranded DNA binding / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / Interferon alpha/beta signaling / TRAF3-dependent IRF activation pathway / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / regulation of inflammatory response / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / regulation of apoptotic process / defense response to virus / sequence-specific DNA binding / host cell cytoplasm / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / innate immune response / apoptotic process / DNA damage response / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rotavirus non-structural protein 1 / Rotavirus RNA-binding Protein 53 (NS53) / Tumour Suppressor Smad4 - #10 / Interferon regulatory factor-3 / Interferon-regulatory factor 3 / Interferon-regulatory factor 3 / Interferon regulatory factor, conserved site / IRF tryptophan pentad repeat DNA-binding domain signature. / Interferon regulatory factor transcription factor / interferon regulatory factor ...Rotavirus non-structural protein 1 / Rotavirus RNA-binding Protein 53 (NS53) / Tumour Suppressor Smad4 - #10 / Interferon regulatory factor-3 / Interferon-regulatory factor 3 / Interferon-regulatory factor 3 / Interferon regulatory factor, conserved site / IRF tryptophan pentad repeat DNA-binding domain signature. / Interferon regulatory factor transcription factor / interferon regulatory factor / Interferon regulatory factor DNA-binding domain / IRF tryptophan pentad repeat DNA-binding domain profile. / SMAD-like domain superfamily / Tumour Suppressor Smad4 / SMAD/FHA domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Interferon regulatory factor 3 / Non-structural protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rotavirus A (ロタウイルス A)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.719 Å
データ登録者Zhao, B. / Li, P.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: Structural basis for concerted recruitment and activation of IRF-3 by innate immune adaptor proteins.
著者: Zhao, B. / Shu, C. / Gao, X. / Sankaran, B. / Du, F. / Shelton, C.L. / Herr, A.B. / Ji, J.Y. / Li, P.
履歴
登録2016年4月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月29日Group: Database references
改定 1.22024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: Rotavirus NSP1 peptide
A: Interferon regulatory factor 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5245
ポリマ－29,2392
非ポリマー2853
水3,891216
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1590 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area11950 Å2
手法PISA
2
B: Rotavirus NSP1 peptide
A: Interferon regulatory factor 3
ヘテロ分子

B: Rotavirus NSP1 peptide
A: Interferon regulatory factor 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,04710
ポリマ－58,4774
非ポリマー5706
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+1/31
Buried area5920 Å2
ΔGint-71 kcal/mol
Surface area21150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.982, 72.982, 127.551
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-643-

HOH

21A-797-

HOH

31A-805-

HOH

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド Rotavirus NSP1 peptide


分子量: 2337.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rotavirus A (ロタウイルス A) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q99FX5*PLUS
#2: タンパク質 Interferon regulatory factor 3 / IRF-3


分子量: 26901.416 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 189-427 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IRF3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14653
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 216 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.33 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M HEPES sodium pH7.5, 0.8 M NaH2PO4, 0.8 M KH2PO4

-
データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.719→44.893 Å / Num. obs: 42593 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.8 % / CC1/2: 0.823 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rsym value: 0.068 / Net I/av σ(I): 44.5 / Net I/σ(I): 44.5
反射 シェル解像度: 1.72→1.75 Å / 冗長度: 10.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 1.719→44.893 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1832 2001 4.7 %
Rwork0.1691 --
obs0.1698 42536 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.719→44.893 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1926 0 15 216 2157
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072043
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0052795
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.923741
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046296
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005364
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7192-1.76220.29491390.26632845X-RAY DIFFRACTION99
1.7622-1.80980.29641380.252852X-RAY DIFFRACTION100
1.8098-1.86310.24411430.21382882X-RAY DIFFRACTION100
1.8631-1.92320.21061370.18672837X-RAY DIFFRACTION100
1.9232-1.99190.22491440.18072870X-RAY DIFFRACTION100
1.9919-2.07170.20771420.18222860X-RAY DIFFRACTION100
2.0717-2.1660.20821410.18152874X-RAY DIFFRACTION100
2.166-2.28020.17631450.1732868X-RAY DIFFRACTION100
2.2802-2.4230.21441400.17032887X-RAY DIFFRACTION100
2.423-2.61010.19591450.17122906X-RAY DIFFRACTION100
2.6101-2.87270.17481430.17392880X-RAY DIFFRACTION100
2.8727-3.28830.17681430.17192927X-RAY DIFFRACTION100
3.2883-4.14240.15851440.14952949X-RAY DIFFRACTION100
4.1424-44.90810.16241570.15433098X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.4525-3.7133.34314.7392-3.50183.2792-0.75480.4782-0.0608-1.25160.65460.6360.2092-0.6457-0.16950.5019-0.1557-0.10170.41190.0120.3498-48.6239-2.3104-0.9385
21.2189-0.3702-0.72241.1086-0.03111.8828-0.0020.13150.2122-0.13190.1771-0.2485-0.50830.3648-0.11510.306-0.1251-0.00030.2056-0.00210.2148-28.295812.606610.3077
30.50531.0102-0.25049.4612-5.04263.3125-0.20990.2837-0.1704-1.08240.069-0.56890.43150.16750.07360.4233-0.09240.03910.313-0.0470.2844-30.4572-0.2951-1.1737
40.98540.46630.33872.66970.8112.7322-0.15040.11580.1666-0.1530.22040.2525-0.333-0.1329-0.050.2223-0.0291-0.01060.16650.03750.2268-40.322110.889510.3194
52.26880.4441-0.29333.97350.55623.5744-0.0163-0.16870.38440.29130.2554-0.1561-0.72760.4312-0.09980.333-0.04430.020.1574-0.03080.2333-32.057916.89521.31
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 482 through 491 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 189 through 229 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 230 through 254 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 255 through 348 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 349 through 422 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る