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- PDB-5jek: Phosphorylated MAVS in complex with IRF-3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jek
タイトルPhosphorylated MAVS in complex with IRF-3
要素
  • Interferon regulatory factor 3
  • MAVS peptide
キーワードIMMUNE SYSTEM / Innate Immunity / Signaling
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of IP-10 production / regulation of peroxisome organization / IRF3 mediated activation of type 1 IFN / MDA-5 signaling pathway / macrophage apoptotic process / positive regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / programmed necrotic cell death / CARD domain binding / TRIF-dependent toll-like receptor signaling pathway ...positive regulation of IP-10 production / regulation of peroxisome organization / IRF3 mediated activation of type 1 IFN / MDA-5 signaling pathway / macrophage apoptotic process / positive regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / programmed necrotic cell death / CARD domain binding / TRIF-dependent toll-like receptor signaling pathway / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / positive regulation of response to cytokine stimulus / protein localization to mitochondrion / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / IRF3-mediated induction of type I IFN / positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response / cGAS/STING signaling pathway / mRNA transcription / peroxisomal membrane / signal transduction involved in regulation of gene expression / TRAF6 mediated IRF7 activation / toll-like receptor 4 signaling pathway / negative regulation of viral genome replication / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / type I interferon-mediated signaling pathway / DNA-binding transcription activator activity / cellular response to exogenous dsRNA / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / TRAF6 mediated NF-kB activation / positive regulation of interferon-alpha production / positive regulation of type I interferon production / ubiquitin ligase complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / immune system process / positive regulation of defense response to virus by host / signaling adaptor activity / antiviral innate immune response / activation of innate immune response / protein serine/threonine kinase binding / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / positive regulation of interferon-beta production / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / positive regulation of interleukin-8 production / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / Evasion by RSV of host interferon responses / promoter-specific chromatin binding / ISG15 antiviral mechanism / molecular condensate scaffold activity / mitochondrial membrane / PKR-mediated signaling / cellular response to virus / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of protein import into nucleus / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / Interferon alpha/beta signaling / Ovarian tumor domain proteases / Interferon gamma signaling / sequence-specific double-stranded DNA binding / positive regulation of tumor necrosis factor production / TRAF3-dependent IRF activation pathway / regulation of inflammatory response / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / protein-macromolecule adaptor activity / regulation of apoptotic process / molecular adaptor activity / defense response to virus / DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / mitochondrial outer membrane / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / intracellular signal transduction / defense response to bacterium / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / innate immune response / apoptotic process / DNA damage response / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / chromatin / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / signal transduction / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
IPS1, CARD domain / : / Tumour Suppressor Smad4 - #10 / Interferon regulatory factor-3 / Interferon-regulatory factor 3 / Interferon-regulatory factor 3 / Interferon regulatory factor, conserved site / IRF tryptophan pentad repeat DNA-binding domain signature. / Interferon regulatory factor transcription factor / interferon regulatory factor ...IPS1, CARD domain / : / Tumour Suppressor Smad4 - #10 / Interferon regulatory factor-3 / Interferon-regulatory factor 3 / Interferon-regulatory factor 3 / Interferon regulatory factor, conserved site / IRF tryptophan pentad repeat DNA-binding domain signature. / Interferon regulatory factor transcription factor / interferon regulatory factor / Interferon regulatory factor DNA-binding domain / IRF tryptophan pentad repeat DNA-binding domain profile. / SMAD-like domain superfamily / Caspase recruitment domain / Caspase recruitment domain / Tumour Suppressor Smad4 / SMAD/FHA domain superfamily / Death-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Interferon regulatory factor 3 / Mitochondrial antiviral-signaling protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Zhao, B. / Li, P.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: Structural basis for concerted recruitment and activation of IRF-3 by innate immune adaptor proteins.
著者: Zhao, B. / Shu, C. / Gao, X. / Sankaran, B. / Du, F. / Shelton, C.L. / Herr, A.B. / Ji, J.Y. / Li, P.
履歴
登録2016年4月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月29日Group: Database references
改定 1.22024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interferon regulatory factor 3
B: Interferon regulatory factor 3
C: MAVS peptide
D: MAVS peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,5654
ポリマ－57,5654
非ポリマー00
水1,26170
1
A: Interferon regulatory factor 3
C: MAVS peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,7822
ポリマ－28,7822
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1010 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area12440 Å2
手法PISA
2
B: Interferon regulatory factor 3
D: MAVS peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,7822
ポリマ－28,7822
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1020 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area12700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.800, 104.910, 66.270
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.13, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Interferon regulatory factor 3 / IRF-3


分子量: 26901.416 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 189-427 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IRF3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14653
#2: タンパク質・ペプチド MAVS peptide


分子量: 1880.922 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: SER-GLY-CYS-PHE-GLU-ASP-LEU-ALA-ILE-SEP-ALA-SER-THR-SER
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7Z434*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.35 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Bis-Tris pH 5.5, 80 mM MgCl2, 20% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→64 Å / Num. obs: 19995 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.2 % / Net I/σ(I): 14.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.4→63.661 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.33
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2506 1989 9.96 %
Rwork0.1885 --
obs0.1945 19966 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→63.661 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3898 0 0 70 3968
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024006
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6055461
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.6871439
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.024584
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002707
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.460.39261470.31541274X-RAY DIFFRACTION100
2.46-2.52650.35881350.29711272X-RAY DIFFRACTION100
2.5265-2.60090.40111460.27971303X-RAY DIFFRACTION100
2.6009-2.68480.30911380.25961261X-RAY DIFFRACTION100
2.6848-2.78080.34551450.25771308X-RAY DIFFRACTION100
2.7808-2.89210.31111350.23721257X-RAY DIFFRACTION100
2.8921-3.02380.31831460.23131296X-RAY DIFFRACTION100
3.0238-3.18320.28211430.21431277X-RAY DIFFRACTION100
3.1832-3.38260.23781400.20231260X-RAY DIFFRACTION100
3.3826-3.64380.24461400.18791284X-RAY DIFFRACTION100
3.6438-4.01040.21621370.16521297X-RAY DIFFRACTION100
4.0104-4.59060.20491430.1531284X-RAY DIFFRACTION100
4.5906-5.7830.21291450.15421289X-RAY DIFFRACTION100
5.783-63.68330.21711490.15271315X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.04431.458-0.18928.389-3.08153.79790.1918-0.1609-0.06510.9107-0.3248-0.6453-0.19590.54660.15130.47360.0674-0.09640.4262-0.05910.442731.82111.833910.7563
26.1-1.34410.07418.3461-3.82715.95460.54540.4881-0.658-1.1928-0.664-0.7531.16171.06690.04680.60950.12650.08980.5345-0.08540.596434.24126.7949-0.8974
31.130.0283-0.19454.4248-1.75242.72270.04720.2229-0.1385-0.69040.11070.06420.40070.2295-0.18660.5385-0.0028-0.04230.338-0.07070.399826.476815.2043-3.6327
46.3412-3.9455-0.85994.7965-1.27774.34280.01090.0250.2590.5471-0.0584-0.0478-0.5580.0693-0.06940.774-0.1687-0.08940.30990.01130.531526.291534.2675-3.1101
54.18283.11041.45822.91291.69224.47820.1366-0.21320.7163-0.25-0.37640.5319-0.4501-0.530.30650.38330.08370.01680.4158-0.05340.436836.7995-4.459528.9112
61.3195-1.25570.93378.81880.22663.47750.13460.3661-0.1942-0.4735-0.20710.61610.1188-0.6146-0.03340.4322-0.04160.04930.5295-0.00940.600731.9529-21.364421.2252
76.47553.35451.43417.22381.75553.24260.3119-0.9432-0.08410.965-0.50070.27060.4029-0.40550.21950.65030.01350.1240.5819-0.02890.32637.8336-10.359639.6558
83.46342.5691.43546.83482.15532.61970.0426-0.56830.26950.3477-0.27480.1453-0.1864-0.26450.09790.51850.09320.08820.4592-0.05640.38745.2018-0.846636.6986
97.8804-2.37424.95934.2784-0.90037.20170.9716-0.5803-0.61360.7135-0.1865-1.24232.15790.5-0.56551.12550.3406-0.22650.80430.11421.022738.8048-8.45978.5224
106.3411-0.99357.32870.2957-1.33918.59451.8477-1.0545-0.3317-0.4679-0.18471.29030.7221-0.8419-1.55781.234-0.2390.13780.6910.01661.463822.5144-30.403729.4428
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 189 through 285 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 286 through 317 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 318 through 382 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 383 through 422 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 189 through 229 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 230 through 267 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 268 through 348 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 349 through 422 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 433 through 446 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'D' and (resid 435 through 450 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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