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- PDB-5jcp: RhoGAP domain of ARAP3 in complex with RhoA in the transition state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jcp
タイトルRhoGAP domain of ARAP3 in complex with RhoA in the transition state
要素Arf-GAP with Rho-GAP domain, ANK repeat and PH domain-containing protein 3,Linker,Transforming protein RhoA
キーワードSIGNALING PROTEIN / HYDROLASE / RhoA / RhoGAP / ARAP3
機能・相同性
機能・相同性情報


aortic valve formation / alpha-beta T cell lineage commitment / mitotic cleavage furrow formation / bone trabecula morphogenesis / positive regulation of lipase activity / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity ...aortic valve formation / alpha-beta T cell lineage commitment / mitotic cleavage furrow formation / bone trabecula morphogenesis / positive regulation of lipase activity / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Roundabout signaling pathway / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / regulation of neural precursor cell proliferation / cleavage furrow formation / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / regulation of osteoblast proliferation / forebrain radial glial cell differentiation / cell junction assembly / apical junction assembly / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / cellular response to chemokine / beta selection / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / negative regulation of cell size / regulation of modification of postsynaptic structure / RHO GTPases Activate ROCKs / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / negative regulation of oxidative phosphorylation / negative regulation of motor neuron apoptotic process / RHO GTPases activate CIT / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / PCP/CE pathway / RHO GTPases activate KTN1 / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / positive regulation of podosome assembly / negative regulation of cell-substrate adhesion / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / ossification involved in bone maturation / odontogenesis / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / motor neuron apoptotic process / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / PI3K/AKT activation / wound healing, spreading of cells / apical junction complex / regulation of focal adhesion assembly / negative chemotaxis / myosin binding / EPHA-mediated growth cone collapse / stress fiber assembly / regulation of neuron projection development / RHOC GTPase cycle / positive regulation of cytokinesis / androgen receptor signaling pathway / cerebral cortex cell migration / cellular response to cytokine stimulus / ERBB2 Regulates Cell Motility / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / cleavage furrow / CDC42 GTPase cycle / semaphorin-plexin signaling pathway / Rho protein signal transduction / ficolin-1-rich granule membrane / mitotic spindle assembly / RHOA GTPase cycle / endothelial cell migration / positive regulation of T cell migration / RAC3 GTPase cycle / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / regulation of microtubule cytoskeleton organization / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / cytoplasmic microtubule organization / skeletal muscle tissue development / RHO GTPases activate PKNs / vesicle-mediated transport / positive regulation of stress fiber assembly / cytoskeleton organization / GPVI-mediated activation cascade / ruffle / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / substantia nigra development / positive regulation of neuron differentiation / regulation of cell migration / substrate adhesion-dependent cell spreading / cell-matrix adhesion / small monomeric GTPase / secretory granule membrane / G protein activity / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / kidney development / cell periphery / RHO GTPases Activate Formins / regulation of actin cytoskeleton organization / neuron migration
類似検索 - 分子機能
: / ARAP, RhoGAP domain / Phosphatidylinositol 3-kinase; Chain A / Rho GTPase activation protein / Arf GTPase activating protein / ArfGAP domain superfamily / Putative GTPase activating protein for Arf / ARF GTPase-activating proteins domain profile. / Putative GTP-ase activating proteins for the small GTPase, ARF / ARFGAP/RecO-like zinc finger ...: / ARAP, RhoGAP domain / Phosphatidylinositol 3-kinase; Chain A / Rho GTPase activation protein / Arf GTPase activating protein / ArfGAP domain superfamily / Putative GTPase activating protein for Arf / ARF GTPase-activating proteins domain profile. / Putative GTP-ase activating proteins for the small GTPase, ARF / ARFGAP/RecO-like zinc finger / Ras-associating (RA) domain profile. / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras-associating (RA) domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Rho GTPase activation protein / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / PH domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TETRAFLUOROALUMINATE ION / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Transforming protein RhoA / Arf-GAP with Rho-GAP domain, ANK repeat and PH domain-containing protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Bao, H. / Li, F. / Wang, C. / Wang, N. / Jiang, Y. / Tang, Y. / Wu, J. / Shi, Y.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Structural Basis for the Specific Recognition of RhoA by the Dual GTPase-activating Protein ARAP3
著者: Bao, H. / Li, F. / Wang, C. / Wang, N. / Jiang, Y. / Tang, Y. / Wu, J. / Shi, Y.
履歴
登録2016年4月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月17日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Arf-GAP with Rho-GAP domain, ANK repeat and PH domain-containing protein 3,Linker,Transforming protein RhoA
A: Arf-GAP with Rho-GAP domain, ANK repeat and PH domain-containing protein 3,Linker,Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,4068
ポリマ－94,2652
非ポリマー1,1416
水3,459192
1
B: Arf-GAP with Rho-GAP domain, ANK repeat and PH domain-containing protein 3,Linker,Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,7034
ポリマ－47,1331
非ポリマー5703
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area830 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area16120 Å2
手法PISA
2
A: Arf-GAP with Rho-GAP domain, ANK repeat and PH domain-containing protein 3,Linker,Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,7034
ポリマ－47,1331
非ポリマー5703
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area840 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area16060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.786, 93.208, 164.283
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Arf-GAP with Rho-GAP domain, ANK repeat and PH domain-containing protein 3,Linker,Transforming protein RhoA


分子量: 47132.617 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 906-1107,UNP residues 2-181 / 変異: F25N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) synthetic construct (人工物)
遺伝子: ARAP3, RHOA
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
株 (発現宿主): BL21-Gold(DE3)pLysS AG / 参照: UniProt: Q8WWN8, UniProt: P61586
#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ALF / TETRAFLUOROALUMINATE ION / テトラフルオロアルミナ-ト


分子量: 102.975 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 192 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.66 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 100 mM MES, 15%(v/v) PEG 550 MME, 4%(v/v) Acetone

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年9月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 52079 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 30.96 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Net I/av σ(I): 15.922 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.1-2.186.10.506199.9
2.18-2.266.10.383199.9
2.26-2.376.10.291100
2.37-2.496.10.212199.9
2.49-2.656.10.1681100
2.65-2.8560.135199.8
2.85-3.1460.12199.8
3.14-3.5960.115199.9
3.59-4.525.90.09199.8
4.52-505.70.066199.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
HKL-2000データスケーリング
PHASER2.5.2位相決定
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5JD0, 1A2B

5jd0

1a2b


解像度: 2.1→46.711 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.85 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2266 2644 5.12 %
Rwork0.1864 --
obs0.1885 51671 99.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→46.711 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5581 0 68 192 5841
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075739
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.917776
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.8163504
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055884
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061007
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.13820.28141210.22592533X-RAY DIFFRACTION100
2.1382-2.17930.29031430.21132555X-RAY DIFFRACTION100
2.1793-2.22380.24161180.20152542X-RAY DIFFRACTION100
2.2238-2.27220.27461470.20372572X-RAY DIFFRACTION100
2.2722-2.3250.2641470.19682507X-RAY DIFFRACTION100
2.325-2.38320.24521380.18882562X-RAY DIFFRACTION100
2.3832-2.44760.23381460.18712535X-RAY DIFFRACTION100
2.4476-2.51960.25941330.19162557X-RAY DIFFRACTION100
2.5196-2.60090.27441290.19542589X-RAY DIFFRACTION100
2.6009-2.69390.25311430.20072553X-RAY DIFFRACTION100
2.6939-2.80170.26511560.20642532X-RAY DIFFRACTION100
2.8017-2.92920.23851220.21572595X-RAY DIFFRACTION100
2.9292-3.08360.24761420.21852563X-RAY DIFFRACTION100
3.0836-3.27680.22721370.20122591X-RAY DIFFRACTION100
3.2768-3.52970.25161510.19782604X-RAY DIFFRACTION100
3.5297-3.88470.19581540.17752588X-RAY DIFFRACTION100
3.8847-4.44650.1931250.15542643X-RAY DIFFRACTION100
4.4465-5.60060.21131310.15052654X-RAY DIFFRACTION100
5.6006-46.72210.18311610.18072752X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 10.869 Å / Origin y: -3.4692 Å / Origin z: 18.0172 Å
111213212223313233
T0.1729 Å2-0.027 Å2-0.003 Å2-0.1891 Å2-0.0339 Å2--0.2426 Å2
L0.358 °2-0.0342 °20.0387 °2-0.8498 °2-0.1459 °2--0.6714 °2
S0.0317 Å °-0.0027 Å °-0.024 Å °-0.1694 Å °0.0095 Å °0.0563 Å °-0.0326 Å °0.0601 Å °-0.0416 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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