[日本語] English
万見
- PDB-5j8h: Structure of calmodulin in a complex with a peptide derived from ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5j8h
タイトルStructure of calmodulin in a complex with a peptide derived from a calmodulin-dependent kinase
要素
  • Calmodulin
  • Eukaryotic elongation factor 2 kinase
キーワードMETAL BINDING PROTEIN/TRANSFERASE / Calmodulin eEF2K complex kinase / METAL BINDING PROTEIN-TRANSFERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


elongation factor 2 kinase / elongation factor-2 kinase activity / response to prolactin / regulation of translation at postsynapse / myosin II filament disassembly / cellular response to anoxia / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / : ...elongation factor 2 kinase / elongation factor-2 kinase activity / response to prolactin / regulation of translation at postsynapse / myosin II filament disassembly / cellular response to anoxia / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / : / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / translation factor activity, RNA binding / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / positive regulation of synapse assembly / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / positive regulation of DNA binding / PKA activation / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / response to corticosterone / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / nitric-oxide synthase binding / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / regulation of synaptic vesicle exocytosis / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / calcineurin-mediated signaling / positive regulation of endocytosis / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Ion transport by P-type ATPases / positive regulation of protein autophosphorylation / Uptake and function of anthrax toxins / mTORC1-mediated signalling / Long-term potentiation / Regulation of MECP2 expression and activity / Calcineurin activates NFAT / protein phosphatase activator activity / adenylate cyclase binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / DARPP-32 events / translational elongation / Smooth Muscle Contraction / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / RHO GTPases activate IQGAPs / phosphatidylinositol 3-kinase binding / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / presynaptic cytosol / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Ion homeostasis / activation of adenylate cyclase activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / enzyme regulator activity / regulation of calcium-mediated signaling / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / titin binding / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / cellular response to cAMP / voltage-gated potassium channel complex / sperm midpiece / substantia nigra development / calcium channel complex / calyx of Held / nitric-oxide synthase regulator activity / FCERI mediated Ca+2 mobilization / response to amphetamine / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / adenylate cyclase activator activity
類似検索 - 分子機能
Eukaryotic elongation factor 2 kinase / : / : / MHCK/EF2 kinase / Alpha-kinase family / Alpha-type protein kinase domain profile. / Alpha-kinase family / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif ...Eukaryotic elongation factor 2 kinase / : / : / MHCK/EF2 kinase / Alpha-kinase family / Alpha-type protein kinase domain profile. / Alpha-kinase family / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Eukaryotic elongation factor 2 kinase / Calmodulin-1 / Calmodulin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Alphonse, S. / Lee, K. / Piserchio, A. / Tavares, C.D.J. / Giles, D.H. / Wellmann, R.M. / Dalby, K.N. / Ghose, R.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM084278 米国
National Institutes of Health/National Institute on Minority Health and Health Disparities (NIH/NIMHD)G12 MD007603 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Structural Basis for the Recognition of Eukaryotic Elongation Factor 2 Kinase by Calmodulin.
著者: Lee, K. / Alphonse, S. / Piserchio, A. / Tavares, C.D. / Giles, D.H. / Wellmann, R.M. / Dalby, K.N. / Ghose, R.
履歴
登録2016年4月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月21日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / entity / pdbx_audit_support
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity.pdbx_number_of_molecules / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月18日Group: Author supporting evidence / Data collection
カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.52024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
B: Eukaryotic elongation factor 2 kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,9694
ポリマ－19,8892
非ポリマー802
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area3090 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area9240 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1, CALM2, CAM2, CAMB, CALM3, CALML2, CAM3, CAMC, CAMIII
プラスミド: pET28b / 詳細 (発現宿主): pET28b-His-SUMO-CaM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Eukaryotic elongation factor 2 kinase / eEF-2K / Calcium/calmodulin-dependent eukaryotic elongation factor 2 kinase


分子量: 3167.618 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 74-100 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EEF2K / プラスミド: pET28b / 詳細 (発現宿主): pET28b-His-SUMO-CBD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: O00418, elongation factor 2 kinase
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic43D HNCO
121isotropic43D HN(CA)CO
131isotropic43D CBCA(CO)NH
141isotropic23D HN(CA)CB
151isotropic53D H(CCO)NH
161isotropic43D C(CO)NH
171isotropic43D (H)CCH-TOCSY
181isotropic13D 1H-15N NOESY
191isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
3103isotropic13D 1H-13C NOESY aromatic
3113isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic 13C-filtered
2122isotropic53D HNCO
2132isotropic13D CBCA(CO)NH
2142isotropic13D HN(CA)CB
2152isotropic33D HNCA
2162isotropic33D H(CCO)NH
2172isotropic43D C(CO)NH
2182isotropic23D (H)CCH-TOCSY
2192isotropic33D 1H-15N NOESY
2202isotropic53D 1H-13C NOESY aromatic
4214isotropic13D 1H-13C NOESY aromatic
4224isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic 13C filtered

-
試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution1320 uM [U-99% 13C; U-99% 15N] Calmodulin, 320 uM eEF2K_74-100, 95% H2O/5% D2OCaMPep_w95% H2O/5% D2O
solution2595 uM [U-99% 13C; U-99% 15N] eEF2K_74-100, 595 uM Calmodulin, 95% H2O/5% D2OPepCaM_w95% H2O/5% D2O
solution3320 uM [U-99% 13C; U-99% 15N] Calmodulin, 320 uM eEF2K_74-100, 100% D2OCaMPep_d100% D2O
solution4320 uM [U-99% 13C; U-99% 15N] eEF2K_74-100, 320 uM Calmodulin, 100% D2OPepCaM_d100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
320 uMCalmodulin[U-99% 13C; U-99% 15N]1
320 uMeEF2K_74-100natural abundance1
595 uMeEF2K_74-100[U-99% 13C; U-99% 15N]2
595 uMCalmodulinnatural abundance2
320 uMCalmodulin[U-99% 13C; U-99% 15N]3
320 uMeEF2K_74-100natural abundance3
320 uMeEF2K_74-100[U-99% 13C; U-99% 15N]4
320 uMCalmodulinnatural abundance4
試料状態

イオン強度: 20 mM BisTris 150 mM Potassium Chloride 10 mM Calcium Chloride mM / 圧: 1 atm / 温度: 308.15 K

Conditions-IDLabelpHPH errTemperature err
1H2O6.80.20.1
2H2O6.80.2
3D2O6.8 pD
4D2O6.8 pD

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6002
Bruker AVANCEBrukerAVANCE9003
Bruker AVANCEBrukerAVANCE5005
Varian INOVAVarianINOVA6004

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin3.1Bruker Biospincollection
VNMRVariancollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
NMRViewJohnson, One Moon Scientificpeak picking
ARIA2.3.1Linge, O'Donoghue and Nilgesstructure calculation
Xplor_NIH2.4NIH C.D. Schwieters, J.J. Kuszewski, N. Tjandra and G.M. Clore精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 7
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る