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Yorodumi- PDB-5j7l: Structure of the 70S E coli ribosome with the U1052G mutation in ... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 5j7l | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Structure of the 70S E coli ribosome with the U1052G mutation in the 16S rRNA bound to tetracycline | ||||||||||||
Components |
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Keywords | RIBOSOME/ANTIBIOTIC / ribosome / tetracycline / resistance / mutation / RIBOSOME-ANTIBIOTIC complex | ||||||||||||
| Function / homology | Function and homology informationstringent response / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / positive regulation of ribosome biogenesis ...stringent response / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / positive regulation of ribosome biogenesis / translational termination / negative regulation of cytoplasmic translation / four-way junction DNA binding / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / regulation of mRNA stability / negative regulation of translational initiation / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / assembly of large subunit precursor of preribosome / positive regulation of RNA splicing / ribosome assembly / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription elongation factor complex / cytosolic ribosome assembly / response to reactive oxygen species / DNA endonuclease activity / transcription antitermination / regulation of cell growth / DNA-templated transcription termination / response to radiation / maintenance of translational fidelity / mRNA 5'-UTR binding / ribosome biogenesis / large ribosomal subunit / regulation of translation / ribosome binding / transferase activity / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||||||||
| Biological species | ![]() | ||||||||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 3 Å | ||||||||||||
Authors | Cocozaki, A. / Ferguson, A. | ||||||||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2016Title: Resistance mutations generate divergent antibiotic susceptibility profiles against translation inhibitors. Authors: Cocozaki, A.I. / Altman, R.B. / Huang, J. / Buurman, E.T. / Kazmirski, S.L. / Doig, P. / Prince, D.B. / Blanchard, S.C. / Cate, J.H. / Ferguson, A.D. | ||||||||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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| PDBx/mmCIF format | 5j7l.cif.gz | 14.4 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb5j7l.ent.gz | Display | PDB format | |
| PDBx/mmJSON format | 5j7l.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 5j7l_validation.pdf.gz | 2.6 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 5j7l_full_validation.pdf.gz | 3 MB | Display | |
| Data in XML | 5j7l_validation.xml.gz | 793.8 KB | Display | |
| Data in CIF | 5j7l_validation.cif.gz | 1.1 MB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j7/5j7l ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j7/5j7l | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 5it8C ![]() 5j5bC ![]() 5j88C ![]() 5j8aC ![]() 5j91C ![]() 5jc9C C: citing same article ( |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 2 | ![]()
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| Unit cell |
|
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Components
-RNA chain , 4 types, 6 molecules AABACBDBCADA
| #1: RNA chain | Mass: 497443.969 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #28: RNA chain | Mass: 38790.090 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #31: RNA chain | | Mass: 941809.562 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #54: RNA chain | | Mass: 941811.562 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() |
|---|
-30S ribosomal protein ... , 20 types, 40 molecules ABBBACBCADBDAEBEAFBFAGBGAHBHAIBIAJBJAKBKALBLAMBMANBNAOBOAPBP...
| #2: Protein | Mass: 24971.764 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #3: Protein | Mass: 23078.785 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #4: Protein | Mass: 23383.002 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #5: Protein | Mass: 16361.878 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #6: Protein | Mass: 12326.251 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #7: Protein | Mass: 16861.523 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #8: Protein | Mass: 14015.361 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #9: Protein | Mass: 14554.882 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #10: Protein | Mass: 11325.117 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #11: Protein | Mass: 12487.200 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #12: Protein | Mass: 13683.053 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #13: Protein | Mass: 12625.753 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #14: Protein | Mass: 11475.364 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #15: Protein | Mass: 10159.621 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #16: Protein | Mass: 9207.572 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #17: Protein | Mass: 9263.946 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #18: Protein | Mass: 6466.477 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #19: Protein | Mass: 9057.626 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #20: Protein | Mass: 9577.268 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #21: Protein | Mass: 6629.744 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() |
|---|
+50S ribosomal protein ... , 30 types, 59 molecules C1D1C2D2C3D3C4D4C5D5C0D0CCDCCDDDCEDECFDFCGDGCHDHCJDJCKDKCLDL...
-Non-polymers , 15 types, 8303 molecules 




























| #55: Chemical | ChemComp-MG / #56: Chemical | ChemComp-PG4 / #57: Chemical | ChemComp-MPD / ( #58: Chemical | ChemComp-PUT / #59: Chemical | ChemComp-TAC / #60: Chemical | #61: Chemical | ChemComp-PEG / #62: Chemical | ChemComp-EDO / #63: Chemical | ChemComp-PGE / #64: Chemical | ChemComp-SPD / #65: Chemical | #66: Chemical | #67: Chemical | ChemComp-GUN / | #68: Chemical | ChemComp-TRS / | #69: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Details
| Has protein modification | Y |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3.41 Å3/Da / Density % sol: 63.9 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: microbatch Details: PEG 8k, Spermidine, Putrescine, Ammonium Chloride, Magnesium Chloride, MES pH 6.5 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 17-ID / Wavelength: 1 Å |
| Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 25, 2014 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.999→48.61 Å / % possible obs: 99.2 % / Redundancy: 7.6 % / Net I/σ(I): 12.9 |
-
Processing
| Software |
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| Refinement | Resolution: 3→48.61 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / Rfactor Rfree error: 0 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.297
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| Displacement parameters | Biso max: 298.55 Å2 / Biso mean: 105.13 Å2 / Biso min: 5.67 Å2
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| Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.33 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3→48.61 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell | Resolution: 3→3.08 Å / Total num. of bins used: 20
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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