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Yorodumi- PDB-5j49: Crystal structure of UDP-glucose pyrophosporylase / UTP-glucose-1... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5j49 | ||||||
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Title | Crystal structure of UDP-glucose pyrophosporylase / UTP-glucose-1-phosphate uridylyltransferase from Burkholderia xenovorans | ||||||
Components | UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / SSGCID / Burkholderia xenovorans / UTP-glucose-1-phosphate uridylyltransferase / UTP-glucose / uridylyltransferase / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease | ||||||
Function / homology | Function and homology information UTP-glucose-1-phosphate uridylyltransferase / UTP:glucose-1-phosphate uridylyltransferase activity / UDP-glucose metabolic process / biosynthetic process Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Burkholderia xenovorans (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.8 Å | ||||||
Authors | Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID) | ||||||
Citation | Journal: to be published Title: Crystal structure of UDP-glucose pyrophosporylase / UTP-glucose-1-phosphate uridylyltransferase from Burkholderia xenovorans Authors: Abendroth, J. / Horanyi, P.S. / Lorimer, D.D. / Edewards, T.E. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5j49.cif.gz | 250.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5j49.ent.gz | 200.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5j49.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5j49_validation.pdf.gz | 457.2 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5j49_full_validation.pdf.gz | 459.6 KB | Display | |
Data in XML | 5j49_validation.xml.gz | 26.5 KB | Display | |
Data in CIF | 5j49_validation.cif.gz | 39.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j4/5j49 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j4/5j49 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3jujS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | |
Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 33409.473 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: BuxeA.00118.c.B1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Burkholderia xenovorans (strain LB400) (bacteria) Strain: LB400 / Gene: Bxe_A1334 / Plasmid: BuxeA.00118.c.B1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) References: UniProt: Q13WC0, UTP-glucose-1-phosphate uridylyltransferase #2: Chemical | ChemComp-SO4 / #3: Chemical | ChemComp-EDO / | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.46 Å3/Da / Density % sol: 50 % / Mosaicity: 0.15 ° |
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Crystal grow | Temperature: 290 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.5 Details: Microlytic MCSG1 screen H7: 2M Ammonium sulphate, 100mM BisTris pH 5.5; BuxeA.00118.c.B1.PS02592 at 16mg/ml; cryo: 25% EG in two steps; tray 269868 h7, puck RPA3-4 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-F / Wavelength: 0.97872 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RAYONIX MX-225 / Detector: CCD / Date: Mar 3, 2016 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Diamond [111] / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97872 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.8→50 Å / Num. obs: 62217 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 12.2 % / Biso Wilson estimate: 22.63 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 33.26 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3juj Resolution: 1.8→50 Å / SU ML: 0.16 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 19.16
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 99.88 Å2 / Biso mean: 33.3583 Å2 / Biso min: 12.01 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.8→50 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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