+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5j2t | ||||||
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Title | Tubulin-vinblastine complex | ||||||
Components |
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Keywords | CELL CYCLE / CYTOSKELETON / TUBULIN FOLD / MICROTUBULE | ||||||
Function / homology | Function and homology information tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / microtubule-based process / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / tubulin binding / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / protein modification process / spindle microtubule / structural constituent of cytoskeleton ...tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / microtubule-based process / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / tubulin binding / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / protein modification process / spindle microtubule / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / neuron projection development / microtubule cytoskeleton / nervous system development / mitotic cell cycle / growth cone / microtubule / neuron projection / protein heterodimerization activity / nucleotide binding / GTPase activity / GTP binding / Golgi apparatus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Rattus norvegicus (Norway rat) Gallus gallus (chicken) Bos taurus (cattle) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 2.2 Å | ||||||
Authors | Waight, A.B. / Bargsten, K. / Doronina, S. / Steinmetz, M.O. / Sussman, D. / Prota, A.E. | ||||||
Citation | Journal: Plos One / Year: 2016 Title: Structural Basis of Microtubule Destabilization by Potent Auristatin Anti-Mitotics. Authors: Waight, A.B. / Bargsten, K. / Doronina, S. / Steinmetz, M.O. / Sussman, D. / Prota, A.E. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5j2t.cif.gz | 907.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5j2t.ent.gz | 746.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5j2t.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5j2t_validation.pdf.gz | 2.1 MB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 5j2t_full_validation.pdf.gz | 2.2 MB | Display | |
Data in XML | 5j2t_validation.xml.gz | 83.4 KB | Display | |
Data in CIF | 5j2t_validation.cif.gz | 113 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j2/5j2t ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j2/5j2t | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5iyzC 5j2uC 4i4tS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 4 types, 6 molecules ACDBEF
#1: Protein | Mass: 50204.445 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / Tissue: brain / References: UniProt: P81947 #2: Protein | Mass: 49999.887 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / Tissue: brain / References: UniProt: Q6B856 #3: Protein | | Mass: 16844.162 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Rattus norvegicus (Norway rat) / Gene: Stmn4 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P63043 #4: Protein | | Mass: 44378.496 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Gallus gallus (chicken) / Gene: TTL / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: E1BQ43 |
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-Non-polymers , 7 types, 340 molecules
#5: Chemical | #6: Chemical | #7: Chemical | ChemComp-CA / | #8: Chemical | ChemComp-VLB / ( | #9: Chemical | #10: Chemical | ChemComp-MES / | #11: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.9 Å3/Da / Density % sol: 57.51 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 6% PEG, 12% glycerol, 30 mM magnesium chloride, 30 mM calcium chloride, 0.1M MES/0.1M imidazole |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Nov 3, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.2→48.2 Å / Num. obs: 150857 / % possible obs: 97.8 % / Redundancy: 12.9 % / Rsym value: 0.158 / Net I/σ(I): 11.9 |
Reflection shell | Resolution: 2.2→2.26 Å / Redundancy: 11.4 % / Mean I/σ(I) obs: 0.71 / Rsym value: 3.461 / % possible all: 92 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: FOURIER SYNTHESIS Starting model: 4I4T Resolution: 2.2→48.168 Å / SU ML: 0.38 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 28.88
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.2→48.168 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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