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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 5j2t | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Tubulin-vinblastine complex | ||||||
Components |
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Keywords | CELL CYCLE / CYTOSKELETON / TUBULIN FOLD / MICROTUBULE | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationtubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / microtubule-based process / cytoplasmic microtubule / cellular response to interleukin-4 / tubulin binding / spindle microtubule / protein modification process ...tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / microtubule-based process / cytoplasmic microtubule / cellular response to interleukin-4 / tubulin binding / spindle microtubule / protein modification process / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / neuron migration / neuron projection development / mitotic cell cycle / double-stranded RNA binding / microtubule cytoskeleton / growth cone / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / microtubule / neuron projection / cilium / protein heterodimerization activity / nucleotide binding / GTPase activity / ubiquitin protein ligase binding / GTP binding / Golgi apparatus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | ![]() ![]() ![]() | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 2.2 Å | ||||||
Authors | Waight, A.B. / Bargsten, K. / Doronina, S. / Steinmetz, M.O. / Sussman, D. / Prota, A.E. | ||||||
Citation | Journal: Plos One / Year: 2016Title: Structural Basis of Microtubule Destabilization by Potent Auristatin Anti-Mitotics. Authors: Waight, A.B. / Bargsten, K. / Doronina, S. / Steinmetz, M.O. / Sussman, D. / Prota, A.E. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 5j2t.cif.gz | 907.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb5j2t.ent.gz | 746.6 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 5j2t.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 5j2t_validation.pdf.gz | 2.1 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 5j2t_full_validation.pdf.gz | 2.2 MB | Display | |
| Data in XML | 5j2t_validation.xml.gz | 83.4 KB | Display | |
| Data in CIF | 5j2t_validation.cif.gz | 113 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j2/5j2t ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j2/5j2t | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 5iyzC ![]() 5j2uC ![]() 4i4tS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
|---|---|
| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 |
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| Unit cell |
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Components
-Protein , 4 types, 6 molecules ACDBEF
| #1: Protein | Mass: 50204.445 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #2: Protein | Mass: 49999.887 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #3: Protein | | Mass: 16844.162 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #4: Protein | | Mass: 44378.496 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
|---|
-Non-polymers , 7 types, 340 molecules 












| #5: Chemical | | #6: Chemical | #7: Chemical | ChemComp-CA / | #8: Chemical | ChemComp-VLB / ( | #9: Chemical | #10: Chemical | ChemComp-MES / | #11: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.9 Å3/Da / Density % sol: 57.51 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 6% PEG, 12% glycerol, 30 mM magnesium chloride, 30 mM calcium chloride, 0.1M MES/0.1M imidazole |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 1 Å |
| Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Nov 3, 2014 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.2→48.2 Å / Num. obs: 150857 / % possible obs: 97.8 % / Redundancy: 12.9 % / Rsym value: 0.158 / Net I/σ(I): 11.9 |
| Reflection shell | Resolution: 2.2→2.26 Å / Redundancy: 11.4 % / Mean I/σ(I) obs: 0.71 / Rsym value: 3.461 / % possible all: 92 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: FOURIER SYNTHESISStarting model: 4I4T Resolution: 2.2→48.168 Å / SU ML: 0.38 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 28.88
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.2→48.168 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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X-RAY DIFFRACTION
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