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万見
- PDB-5j1d: X-ray crystal structure of Phosphate binding protein (PBP) from S... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5j1d
タイトルX-ray crystal structure of Phosphate binding protein (PBP) from Stenotrophomonas maltophilia
要素Phosphate binding protein
キーワードPROTEIN BINDING / Venus flytrap / ATP binding cassette / Serendipitous / Phosphate binding protein
機能・相同性: / PBP domain / PBP superfamily domain / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta / PHOSPHATE ION / Alkaline phosphatase
機能・相同性情報
生物種Stenotrophomonas maltophilia (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Hatti, K. / Gulati, A. / Narayanswamy, S. / Murthy, M.R.N.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Indian Council of Medical ResearchBIC/11(25)/2014 インド
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2016
タイトル: Determination of crystal structures of proteins of unknown identity using a marathon molecular replacement procedure: structure of Stenotrophomonas maltophilia phosphate-binding protein.
著者: Hatti, K. / Gulati, A. / Srinivasan, N. / Murthy, M.R.
履歴
登録2016年3月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月19日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphate binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,5204
ポリマ－38,2401
非ポリマー2793
水7,692427
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)37.780, 78.070, 56.380
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.370, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Phosphate binding protein


分子量: 38240.414 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Stenotrophomonas maltophilia (バクテリア)
参照: UniProt: A0A4T1DUK4*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 427 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.09 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1M Bis-tris, pH 6.5, 20% PEG MME-5000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年6月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→55.071 Å / Num. obs: 25257 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 4.9 % / Rsym value: 0.08 / Net I/av σ(I): 8.805 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.9-24.70.2183.51100
2-2.124.80.1644.61100
2.12-2.274.80.1325.71100
2.27-2.454.90.116.91100
2.45-2.694.90.0937.91100
2.69-34.90.073101100
3-3.4750.05313.11100
3.47-4.2550.04514.51100
4.25-6.0150.035181100
6.01-39.0354.90.03117.5199.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.20データスケーリング
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
iMOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2Q9T, 2V3Q, 4F1V, 4M1V

2q9t

2v3q

4f1v

4m1v


解像度: 1.9→55.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 2.098 / SU ML: 0.063 / SU R Cruickshank DPI: 0.125 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.125 / ESU R Free: 0.106
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1512 1286 5.1 %RANDOM
Rwork0.1221 ---
obs0.1236 23949 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 44.83 Å2 / Biso mean: 8.864 Å2 / Biso min: 2.76 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å2-0 Å20 Å2
2--0 Å2-0 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→55.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2698 0 17 427 3142
Biso mean--14.62 20.41 -
残基数----373
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.022800
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022587
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3091.9463834
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.79335944
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6915378
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.50524.327104
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.27415381
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.3721511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2447
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213294
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02643
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3780.7851506
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.3770.7851505
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.6351.1751886
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.184 97 -
Rwork0.145 1749 -
all-1846 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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