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- PDB-5irs: crystal structure of the proteasomal Rpn13 PRU-domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5irs
タイトルcrystal structure of the proteasomal Rpn13 PRU-domain
要素Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1
キーワードPROTEIN BINDING / Ubiquitin
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome regulatory particle, lid subcomplex / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Somitogenesis / molecular function inhibitor activity / proteasome binding / endopeptidase activator activity / proteasome assembly / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation ...proteasome regulatory particle, lid subcomplex / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Somitogenesis / molecular function inhibitor activity / proteasome binding / endopeptidase activator activity / proteasome assembly / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / proteasome complex / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Degradation of AXIN / Hh mutants are degraded by ERAD / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog ligand biogenesis / G2/M Checkpoints / Defective CFTR causes cystic fibrosis / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Regulation of RUNX3 expression and activity / Hedgehog 'on' state / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / MAPK6/MAPK4 signaling / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / transcription elongation by RNA polymerase II / ABC-family proteins mediated transport / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / FCERI mediated NF-kB activation / Regulation of PTEN stability and activity / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / Regulation of RAS by GAPs / Regulation of RUNX2 expression and activity / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Separation of Sister Chromatids / KEAP1-NFE2L2 pathway / UCH proteinases / Downstream TCR signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Neddylation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / ER-Phagosome pathway / protease binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Ub-specific processing proteases / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1 / RPN13, DEUBAD domain / RPN13, DEUBAD domain superfamily / UCH-binding domain / DEUBAD domain / DEUBAD (DEUBiquitinase ADaptor) domain profile. / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1 / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1, Pru domain superfamily / Rpn13/ADRM1, Pru domain / Proteasome complex subunit Rpn13, Pru domain ...Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1 / RPN13, DEUBAD domain / RPN13, DEUBAD domain superfamily / UCH-binding domain / DEUBAD domain / DEUBAD (DEUBiquitinase ADaptor) domain profile. / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1 / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1, Pru domain superfamily / Rpn13/ADRM1, Pru domain / Proteasome complex subunit Rpn13, Pru domain / Pru (pleckstrin-like receptor for ubiquitin) domain profile. / PH-domain like / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.796 Å
データ登録者Chen, X. / Shi, K. / Walters, K. / Aihara, H.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Structures of Rpn1 T1:Rad23 and hRpn13:hPLIC2 Reveal Distinct Binding Mechanisms between Substrate Receptors and Shuttle Factors of the Proteasome.
著者: Chen, X. / Randles, L. / Shi, K. / Tarasov, S.G. / Aihara, H. / Walters, K.J.
履歴
登録2016年3月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月3日Group: Data collection
改定 1.22016年8月17日Group: Database references
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42024年10月16日Group: Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature ...pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_conn_type
Item: _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id ..._struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,9193
ポリマ－16,6111
非ポリマー3092
水1,20767
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.555, 56.476, 64.089
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1 / 110 kDa cell membrane glycoprotein / Gp110 / Adhesion-regulating molecule 1 / ARM-1 / Proteasome ...110 kDa cell membrane glycoprotein / Gp110 / Adhesion-regulating molecule 1 / ARM-1 / Proteasome regulatory particle non-ATPase 13 / hRpn13 / Rpn13 homolog


分子量: 16610.850 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADRM1, GP110 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q16186
#2: 化合物 ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL / L-DTT


分子量: 154.251 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 67 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.94 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG4000, Sodium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.796→50 Å / Num. obs: 14838 / % possible obs: 99.06 % / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 15.72
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.96 / Mean I/σ(I) obs: 1.82 / % possible all: 96.35

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1218精密化
HKL-2000HKL-2000データ削減
HKL-2000HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 2R2Y

2r2y


解像度: 1.796→35.451 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2 / 位相誤差: 21.63
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2092 1433 9.97 %Random selection
Rwork0.167 ---
obs0.1713 14367 95.91 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.796→35.451 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数911 0 16 67 994
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.019972
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5011307
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.881375
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1137
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006170
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7956-1.85980.26991310.23951191X-RAY DIFFRACTION89
1.8598-1.93420.25281370.23041237X-RAY DIFFRACTION94
1.9342-2.02220.24331360.18811275X-RAY DIFFRACTION95
2.0222-2.12880.20151360.17511257X-RAY DIFFRACTION95
2.1288-2.26220.22721430.17351273X-RAY DIFFRACTION97
2.2622-2.43680.25411460.18261294X-RAY DIFFRACTION97
2.4368-2.6820.2071470.17051301X-RAY DIFFRACTION96
2.682-3.06990.2211470.17751318X-RAY DIFFRACTION98
3.0699-3.8670.19051510.15031360X-RAY DIFFRACTION99
3.867-35.45840.19831590.15771428X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1001-0.0779-0.95090.79481.32192.874-0.64980.64540.3509-0.62130.57990.7731-1.3008-1.7865-0.09720.42850.0536-0.09480.44610.08690.285414.746352.09461.0626
22.42772.1358-0.45657.67940.08430.1311-0.04391.0642-0.1867-1.3731-0.1440.2955-0.6958-1.2266-0.38080.27450.0473-0.05070.3785-0.05010.148413.605641.65663.1515
30.5576-0.01710.57613.2278-0.49550.6640.0426-0.9123-0.17880.97760.04131.18220.19-0.15750.00340.37220.017-0.02530.39560.02910.362313.563138.146216.6615
40.60330.41950.47510.4320.1351.3556-0.1071-0.4766-0.19790.18670.0541-0.02280.49470.77460.20841.14280.51750.22720.6532-0.1732-0.00414.872836.115627.0272
52.5520.11252.82750.83470.73347.31670.2032-1.2846-0.58710.82020.2510.08491.0274-1.54320.01030.38280.0240.02330.35360.04030.306212.298833.696219.2824
61.0821-1.07320.29571.0082-0.32470.68640.01050.1031-0.1410.01520.07180.088-0.1986-0.65940.01180.2022-0.0209-0.01320.2343-0.01040.244810.842343.62718.0941
71.52430.727-0.60631.22820.94951.9952-0.68210.6731.1646-0.1782-0.22321.6048-1.4454-0.6976-0.1150.5895-0.0261-0.14170.26780.00390.461817.082860.25847.4434
80.37590.50450.26390.75590.77281.4606-0.1541-0.06550.2173-0.5046-0.07870.5532-0.827-0.18330.00020.2208-0.0119-0.01720.2042-0.01360.253713.14448.424310.7049
90.3597-0.13661.2035.82911.19645.04140.5907-0.53160.04520.4593-0.35611.20420.4246-1.58080.53060.10160.01550.04040.4212-0.0770.41174.313244.673410.796
100.29660.10560.05650.57280.28830.21210.2941-0.75410.29610.1771-0.29910.1986-0.2008-0.07330.00310.244-0.0262-0.02260.2109-0.04780.265419.608953.639914.1195
110.88970.8565-0.26911.58620.98322.0568-0.1105-0.33670.39340.63870.7727-1.2944-0.1151.27590.18360.3015-0.0697-0.01840.3941-0.0220.487927.527646.713512.5128
121.8513-1.39921.15413.1075-0.13811.01040.12070.0002-2.0507-1.5078-0.4491-1.42421.45541.145-0.02740.4630.09930.12840.36540.080.582827.160331.491111.5607
130.10130.0245-0.06570.188-0.16580.14770.63090.1032-0.4685-1.69280.019-1.1812-0.0733-0.05430.00720.81180.1487-0.12730.4498-0.07390.552322.160527.952911.0411
140.4497-0.083-0.23790.3929-0.26390.5433-0.10440.1367-0.333-0.6132-0.2048-0.03860.24140.4883-0.00270.2480.0188-0.03780.2005-0.04260.292921.395735.48379.4801
151.7003-0.30070.44650.32530.42051.08980.406-0.5333-0.64230.9394-0.1808-1.236-0.22261.0557-0.04250.2735-0.151-0.08980.3432-0.01140.448527.035746.573517.4046
160.1857-0.6692-0.8092.87773.2623.7407-0.4039-0.70010.01722.28550.084-0.3777-0.0389-0.4995-0.36340.5622-0.0223-0.19660.35360.0310.335223.791543.732220.975
172.0712-0.5305-0.81121.6291-0.68480.8193-0.04240.9904-0.692-0.17330.34830.2140.16330.51230.020.2428-0.0145-0.04770.3077-0.09430.325615.551335.66936.9825
181.4732-0.2596-1.2726.69680.8031.1835-0.18440.4726-0.6768-1.8972-0.0958-0.09580.5941-0.3411-0.04620.4694-0.00160.10770.3588-0.05380.369422.555737.2328-0.1901
190.72160.3254-0.36840.51960.26320.5526-0.13220.23910.0747-0.84780.1647-0.8285-0.40210.23750.00190.3271-0.06840.02960.34190.01040.270525.261946.63832.8318
203.9713-0.039-3.48251.6016-3.7681.998-0.23770.62230.6961-0.52050.4055-1.536-0.55852.54920.25390.3447-0.16520.11280.4374-0.04420.4527.762752.38326.7676
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 21:24)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 25:28)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 29:32)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 33:36)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 37:42)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 43:49)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 50:57)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 58:62)
9X-RAY DIFFRACTION9(chain A and resid 63:70)
10X-RAY DIFFRACTION10(chain A and resid 71:77)
11X-RAY DIFFRACTION11(chain A and resid 78:83)
12X-RAY DIFFRACTION12(chain A and resid 84:87)
13X-RAY DIFFRACTION13(chain A and resid 88:91)
14X-RAY DIFFRACTION14(chain A and resid 92:95)
15X-RAY DIFFRACTION15(chain A and resid 96:100)
16X-RAY DIFFRACTION16(chain A and resid 101:105)
17X-RAY DIFFRACTION17(chain A and resid 106:113)
18X-RAY DIFFRACTION18(chain A and resid 114:120)
19X-RAY DIFFRACTION19(chain A and resid 121:127)
20X-RAY DIFFRACTION20(chain A and resid 128:131)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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