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- PDB-5irm: Crystal structure of rabbit NOD2 in an ADP-bound state (Crystal form2) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5irm
タイトルCrystal structure of rabbit NOD2 in an ADP-bound state (Crystal form2)
要素Uncharacterized protein
キーワードIMMUNE SYSTEM / NOD2 / innate immunity
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of muramyl dipeptide / muramyl dipeptide binding / host-mediated modulation of intestinal microbiota composition / regulation of appetite / intestinal stem cell homeostasis / maintenance of gastrointestinal epithelium / positive regulation of mitophagy / antibacterial innate immune response / positive regulation of B cell activation / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination ...detection of muramyl dipeptide / muramyl dipeptide binding / host-mediated modulation of intestinal microbiota composition / regulation of appetite / intestinal stem cell homeostasis / maintenance of gastrointestinal epithelium / positive regulation of mitophagy / antibacterial innate immune response / positive regulation of B cell activation / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / cellular response to muramyl dipeptide / positive regulation of stress-activated MAPK cascade / positive regulation of type 2 immune response / CARD domain binding / positive regulation of cytokine production involved in immune response / peptidoglycan binding / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response / extrinsic component of plasma membrane / temperature homeostasis / pattern recognition receptor activity / positive regulation of interleukin-17 production / response to muramyl dipeptide / canonical NF-kappaB signal transduction / detection of bacterium / phagocytic vesicle / Hsp70 protein binding / ubiquitin binding / positive regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of interleukin-8 production / positive regulation of JNK cascade / Hsp90 protein binding / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / ADP binding / positive regulation of interleukin-6 production / autophagy / positive regulation of tumor necrosis factor production / actin binding / cellular response to lipopolysaccharide / regulation of inflammatory response / regulation of apoptotic process / basolateral plasma membrane / adaptive immune response / cytoskeleton / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to bacterium / protein-containing complex binding / protein kinase binding / cell surface / Golgi apparatus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / mitochondrion / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / Leucine Rich repeat ...: / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / Leucine Rich repeat / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Death-like domain superfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Nucleotide-binding oligomerization domain-containing protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.31 Å
データ登録者Maekawa, S. / Ohto, U. / Shimizu, T.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Crystal structure of NOD2 and its implications in human disease.
著者: Maekawa, S. / Ohto, U. / Shibata, T. / Miyake, K. / Shimizu, T.
履歴
登録2016年3月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月19日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein
C: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)184,6124
ポリマ－183,7572
非ポリマー8542
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3500 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area61550 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)112.153, 122.870, 177.555
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: _ / Auth seq-ID: 193 - 1020 / Label seq-ID: 3 - 830

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2CB

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要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein / NOD2


分子量: 91878.695 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 194-1020 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 遺伝子: NOD2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: G1T469
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.8 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.8 / 詳細: 5% PEG 10000, 100 mM Hepes pH 7.8, 500 mM NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→50 Å / Num. obs: 35238 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.1 % / Net I/σ(I): 8.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化解像度: 3.31→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / SU B: 42.734 / SU ML: 0.323 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.467 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23681 1853 5 %RANDOM
Rwork0.19293 ---
obs0.19511 35238 99.42 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 78.991 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.05 Å20 Å2-0 Å2
2--0.3 Å2-0 Å2
3----0.35 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.31→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11987 0 54 0 12041
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.01912269
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.0211850
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2791.9716625
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.184327152
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.16851525
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.22524.05558
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.749152092
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.0321579
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.21913
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213895
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.022906
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.9757.1216136
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.9737.126135
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.34910.6737649
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other6.34910.6747650
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.1497.4456133
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.1497.4456133
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.81511.0218976
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined11.39966.86450259
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other11.39966.86650260
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 92350 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.11 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2C
LS精密化 シェル解像度: 3.31→3.395 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 139 -
Rwork0.269 2394 -
obs--92.72 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.17270.0807-0.12650.1471-0.03740.10770.0164-0.0351-0.0208-0.0179-0.051-0.0049-0.03840.01810.03460.0722-0.0032-0.01010.0205-0.010.075112.67771.09678.3313
20.12-0.06860.09940.22840.13330.2786-0.0590.0349-0.020.03450.0120.0796-0.03410.08490.04690.03130.00870.00580.0898-0.00440.046827.113813.595653.1877
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A193 - 1020
2X-RAY DIFFRACTION2C193 - 1020

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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