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Yorodumi- PDB-5irg: Reverse transcriptase domain of group II intron maturase from Ros... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5irg | ||||||
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Title | Reverse transcriptase domain of group II intron maturase from Roseburia intestinalis in P212121 space group | ||||||
Components | Retron-type reverse transcriptase | ||||||
Keywords | RNA BINDING PROTEIN / Group II intron / maturase / reverse transcriptase | ||||||
Function / homology | Function and homology information RNA-directed DNA polymerase / RNA-directed DNA polymerase activity / defense response to virus / DNA damage response / RNA binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Roseburia intestinalis XB6B4 (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.3 Å | ||||||
Authors | Zhao, C. / Pyle, A.M. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Nat.Struct.Mol.Biol. / Year: 2016 Title: Crystal structures of a group II intron maturase reveal a missing link in spliceosome evolution. Authors: Zhao, C. / Pyle, A.M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5irg.cif.gz | 473.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5irg.ent.gz | 395.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5irg.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ir/5irg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ir/5irg | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5hhjSC 5hhkC 5hhlC 5irfC C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 35574.637 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 1-305 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Roseburia intestinalis XB6B4 (bacteria) Gene: RO1_37670 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: D4L313 #2: Chemical | ChemComp-K / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.23 Å3/Da / Density % sol: 44.8 % |
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Crystal grow | Temperature: 291.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8 / Details: 100 mM MMT pH 8.0, 25% PEG 1500 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-E / Wavelength: 0.97918 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Nov 16, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97918 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.3→49.135 Å / Num. obs: 57600 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 7.1 % / Net I/σ(I): 16.9 |
Reflection shell | Highest resolution: 2.3 Å |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5HHJ Resolution: 2.3→49.135 Å / SU ML: 0.27 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.05 / Phase error: 23.15 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.3→49.135 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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