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- PDB-5iqm: Crystal structure of the E. coli type 1 pilus subunit FimG (engin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5iqm
タイトルCrystal structure of the E. coli type 1 pilus subunit FimG (engineered variant with substitution Q134E; N-terminal FimG residues 1-12 truncated) in complex with the donor strand peptide DsF_T4R-T6R-D13N
要素
  • Protein FimF
  • Protein FimG
キーワードCELL ADHESION / Complex / Protein / FimGt
機能・相同性
機能・相同性情報


pilus assembly / pilus tip / mechanosensory behavior / cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / cell-substrate adhesion / cell adhesion
類似検索 - 分子機能
Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / : / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Protein FimF / Protein FimG
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Giese, C. / Eras, J. / Kern, A. / Scharer, M.A. / Capitani, G. / Glockshuber, R.
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2016
タイトル: Accelerating the Association of the Most Stable Protein-Ligand Complex by More than Two Orders of Magnitude.
著者: Giese, C. / Eras, J. / Kern, A. / Scharer, M.A. / Capitani, G. / Glockshuber, R.
履歴
登録2016年3月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月10日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
G: Protein FimG
A: Protein FimG
F: Protein FimF
B: Protein FimF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0718
ポリマ－30,8364
非ポリマー2364
水7,548419
1
G: Protein FimG
F: Protein FimF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5955
ポリマ－15,4182
非ポリマー1773
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2490 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area7160 Å2
手法PISA
2
A: Protein FimG
B: Protein FimF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,4773
ポリマ－15,4182
非ポリマー591
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2640 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area7250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.190, 62.120, 50.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.97, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Protein FimG


分子量: 13666.820 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 36-167 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: fimG, b4319, JW4282 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08190
#2: タンパク質・ペプチド Protein FimF


分子量: 1750.963 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 23-37 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P08189
#3: 化合物
ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 419 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.09 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: MOPS-NaOH pH 7.0 (RT), PEG-1500, NaCl, CoCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年6月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 88780 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル最低解像度: 1.54 Å / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 1.182

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3bfq

3bfq


解像度: 1.5→47.889 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 17.4
Rfactor反射数%反射
Rfree0.185 1770 1.99 %
Rwork0.1509 --
obs0.1516 88777 99.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→47.889 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2151 0 4 419 2574
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092317
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.183182
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.939819
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047377
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005429
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.54060.25011410.25036776X-RAY DIFFRACTION100
1.5406-1.58590.25131340.23316595X-RAY DIFFRACTION100
1.5859-1.63710.2611370.22486743X-RAY DIFFRACTION100
1.6371-1.69560.23471360.20696669X-RAY DIFFRACTION100
1.6956-1.76350.21151350.19436655X-RAY DIFFRACTION100
1.7635-1.84380.17551370.16716674X-RAY DIFFRACTION100
1.8438-1.9410.1931350.15076710X-RAY DIFFRACTION100
1.941-2.06260.2031380.14866678X-RAY DIFFRACTION100
2.0626-2.22180.17721370.13846722X-RAY DIFFRACTION100
2.2218-2.44540.15891340.13386675X-RAY DIFFRACTION100
2.4454-2.79920.19211370.13856718X-RAY DIFFRACTION100
2.7992-3.52660.21371370.13846669X-RAY DIFFRACTION100
3.5266-47.91290.13361320.1286723X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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