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万見
- PDB-5iiu: Crystal structure of Equine Serum Albumin in the presence of 10 m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5iiu
タイトルCrystal structure of Equine Serum Albumin in the presence of 10 mM zinc at pH 6.9
要素Serum albumin
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Structural Genomics / PSI-Biology / New York Structural Genomics Research Consortium / NYSGRC
機能・相同性
機能・相同性情報


enterobactin binding / cellular response to calcium ion starvation / negative regulation of mitochondrial depolarization / toxic substance binding / cellular response to starvation / fatty acid binding / pyridoxal phosphate binding / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space ...enterobactin binding / cellular response to calcium ion starvation / negative regulation of mitochondrial depolarization / toxic substance binding / cellular response to starvation / fatty acid binding / pyridoxal phosphate binding / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serum Albumin; Chain A, Domain 1 - #10 / Serum albumin/Alpha-fetoprotein/Afamin / ALB/AFP/VDB / Serum albumin, N-terminal / Serum albumin, conserved site / Serum albumin-like / Serum albumin family / Albumin domain signature. / Albumin domain profile. / serum albumin ...Serum Albumin; Chain A, Domain 1 - #10 / Serum albumin/Alpha-fetoprotein/Afamin / ALB/AFP/VDB / Serum albumin, N-terminal / Serum albumin, conserved site / Serum albumin-like / Serum albumin family / Albumin domain signature. / Albumin domain profile. / serum albumin / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Equus caballus (ウマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Handing, K.B. / Shabalin, I.G. / Cooper, D.R. / Cymborowski, M.T. / Almo, S.C. / Minor, W. / New York Structural Genomics Research Consortium (NYSGRC)
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R01GM117325-01 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5U54GM094662-05 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM053163 米国
引用ジャーナル: Chem Sci / 年: 2016
タイトル: Circulatory zinc transport is controlled by distinct interdomain sites on mammalian albumins.
著者: Handing, K.B. / Shabalin, I.G. / Kassaar, O. / Khazaipoul, S. / Blindauer, C.A. / Stewart, A.J. / Chruszcz, M. / Minor, W.
履歴
登録2016年3月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22017年12月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.32022年3月23日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support ...database_2 / pdbx_audit_support / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id
改定 1.42022年4月13日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serum albumin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,51812
ポリマ－65,7681
非ポリマー75011
水3,477193
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.746, 93.746, 141.789
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Serum albumin


分子量: 65768.086 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 25-607 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Equus caballus (ウマ) / 参照: UniProt: P35747
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 193 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細In contrast with the previously deposited in PDB structures of Equus caballus SA (PDB IDs: 3V08, ...In contrast with the previously deposited in PDB structures of Equus caballus SA (PDB IDs: 3V08, 4J2V, 4OT2, 4F5U, and 4F5T), a single point mutation, R561A, is observed. The long arginine side chain cannot be modeled in this position due to steric clashes with the nearby disulfide bond connecting Cys567 and Cys558 and a symmetry-related copy of the molecule. Moreover, there is no 2mFo-DFc omit map supporting placement of the side chain. Protein was purified from natural source, therefore there may be naturally occurring mutation. According to the NCBI database, this mutation is characteristic for Equus ferus przewalskii, a rare subspecies of wild horse from central Asia (accession code: XP_008524663.1). However it is possible that there is an error in the Equus caballus SA sequence, or the observed mutation naturally occurs in that species.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.02 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.9
詳細: 1 ul of 30 mg/ml protein in 10 mM Tris pH 7.5 and 150 mM NaCl buffer was mixed with 1 ul of the well condition (0.2 M Li2SO4, 0.1 M Tris:HCl, 2.0 M (NH4)2SO4, 5 mM ZnCl2, final pH 6.9) and ...詳細: 1 ul of 30 mg/ml protein in 10 mM Tris pH 7.5 and 150 mM NaCl buffer was mixed with 1 ul of the well condition (0.2 M Li2SO4, 0.1 M Tris:HCl, 2.0 M (NH4)2SO4, 5 mM ZnCl2, final pH 6.9) and equilibrated against well solution in 15 Well Crystallization Plate (Qiagen). Crystals were soaked with 50 mM ZnCl2 in 100 mM Tris, final pH 6.9, to final concentration of 10 mM

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月4日 / 詳細: Beryllium Lenses
放射モノクロメーター: Diamond [111] / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→80.01 Å / Num. obs: 31099 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.7 % / Biso Wilson estimate: 49.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rsym value: 0.078 / Net I/av σ(I): 29.091 / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Diffraction-ID% possible allRmerge(I) obs
2.3-2.349.4199
2.34-2.389.7199.20.87
2.38-2.439.7199.20.798
2.43-2.489.71990.677
2.48-2.539.71990.576
2.53-2.599.7199.50.497
2.59-2.669.7199.60.407
2.66-2.739.7199.10.355
2.73-2.819.7199.50.303
2.81-2.99.7199.20.258
2.9-39.7199.70.188
3-3.129.7199.50.151
3.12-3.269.7199.50.118
3.26-3.449.8199.50.088
3.44-3.659.7199.40.071
3.65-3.939.7199.70.06
3.93-4.339.7199.50.051
4.33-4.959.7199.40.044
4.95-6.249.6199.40.039
6.24-809.3198.40.028

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MD2データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
HKL-3000データ削減
MOLREP位相決定
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5IIH

5iih


解像度: 2.3→80.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 16.572 / SU ML: 0.2 / SU R Cruickshank DPI: 0.2776 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.278 / ESU R Free: 0.224
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2395 1446 4.7 %RANDOM
Rwork0.1789 ---
obs0.1817 29648 99.41 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 153.04 Å2 / Biso mean: 61.773 Å2 / Biso min: 32.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.01 Å20.5 Å20 Å2
2--1.01 Å2-0 Å2
3----3.26 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→80.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4514 0 15 193 4722
Biso mean--86.67 55.56 -
残基数----581
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0194667
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0080.024324
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2471.9796301
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.91739989
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0295580
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.13925.024207
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.02515800
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.6161518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.2696
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0215194
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02967
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it6.1643.7182323
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other6.1653.7172322
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it7.6935.5492902
LS精密化 シェル解像度: 2.301→2.361 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.303 101 -
Rwork0.257 2176 -
all-2277 -
obs--98.32 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.67091.951.85163.05511.25781.5353-0.2231-0.05650.4786-0.01150.0858-0.0191-0.0878-0.02780.13740.15260.0182-0.03190.22760.03410.167760.091-20.470.879
21.68550.5088-0.16423.45610.9452.0939-0.07710.4533-0.0981-0.19930.2432-0.0060.00070.0871-0.1660.12240.0366-0.00040.32280.00840.086251.19-22.597-7.443
32.0028-0.007-0.18540.6879-0.13011.3048-0.0433-0.0811-0.07170.0394-0.0095-0.12160.29610.20550.05290.17810.003-0.03490.19370.01740.078737.677-31.60412.037
42.6339-1.3444-0.92941.7924-0.0814.43-0.0493-0.25370.23560.1901-0.03350.0714-0.34350.02150.08270.2074-0.0652-0.03970.2013-0.00950.135318.164-26.89520.149
51.19030.38670.35742.04210.26742.4968-0.13010.00470.0732-0.03810.0853-0.02010.0505-0.18290.04480.1706-0.0246-0.01180.2260.00360.090421.289-26.684-6.39
61.4351-0.3373-0.06051.50491.25664.1525-0.21630.27790.0248-0.46430.23340.0159-0.33030.1311-0.01710.238-0.1729-0.00550.209-0.00060.056619.219-27.721-29.584
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 58
2X-RAY DIFFRACTION2A59 - 173
3X-RAY DIFFRACTION3A174 - 320
4X-RAY DIFFRACTION4A321 - 381
5X-RAY DIFFRACTION5A382 - 498
6X-RAY DIFFRACTION6A499 - 583

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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