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- PDB-5ii6: Crystal structure of the ZP-N1 domain of mouse sperm receptor ZP2... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ii6
タイトルCrystal structure of the ZP-N1 domain of mouse sperm receptor ZP2 at 0.95 A resolution
要素Zona pellucida sperm-binding protein 2
キーワードCELL ADHESION / FERTILIZATION / EGG-SPERM INTERACTION / GAMETE RECOGNITION / SPERM RECEPTOR / EGG COAT / ZONA PELLUCIDA / ZP DOMAIN / ZP-N DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Interaction With Cumulus Cells And The Zona Pellucida / egg coat / structural constituent of egg coat / acrosin binding / prevention of polyspermy / binding of sperm to zona pellucida / multivesicular body / collagen-containing extracellular matrix / endoplasmic reticulum / extracellular region ...Interaction With Cumulus Cells And The Zona Pellucida / egg coat / structural constituent of egg coat / acrosin binding / prevention of polyspermy / binding of sperm to zona pellucida / multivesicular body / collagen-containing extracellular matrix / endoplasmic reticulum / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / : / Zona pellucida domain, conserved site / Zona pellucida, ZP-C domain / ZP domain signature. / Zona pellucida-like domain / Zona pellucida (ZP) domain / ZP domain profile. / Zona pellucida domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Zona pellucida sperm-binding protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 0.95 Å
データ登録者Dioguardi, E. / Han, L. / Nishimura, K. / De Sanctis, D. / Jovine, L.
資金援助 スウェーデン, 6件
組織認可番号国
Karolinska Institutet スウェーデン
Swedish Research Council2012-5093 スウェーデン
Goran Gustafsson Foundation for Research in Natural Sciences and Medicine スウェーデン
Sven and Ebba-Christina Hagberg foundation スウェーデン
European Molecular Biology Organization
European UnionERC 260759
引用
ジャーナル: Cell / 年: 2017
タイトル: Structural Basis of Egg Coat-Sperm Recognition at Fertilization.
著者: Raj, I. / Sadat Al Hosseini, H. / Dioguardi, E. / Nishimura, K. / Han, L. / Villa, A. / de Sanctis, D. / Jovine, L.
#1: ジャーナル: J. Cell Biol. / 年: 2014
タイトル: A single domain of the ZP2 zona pellucida protein mediates gamete recognition in mice and humans.
著者: Avella, M.A. / Baibakov, B. / Dean, J.
#2: ジャーナル: J. Cell Biol. / 年: 2012
タイトル: Human sperm bind to the N-terminal domain of ZP2 in humanized zonae pellucidae in transgenic mice.
著者: Baibakov, B. / Boggs, N.A. / Yauger, B. / Baibakov, G. / Dean, J.
#3: ジャーナル: Science / 年: 2010
タイトル: Gamete recognition in mice depends on the cleavage status of an egg's zona pellucida protein.
著者: Gahlay, G. / Gauthier, L. / Baibakov, B. / Epifano, O. / Dean, J.
#4: ジャーナル: Nature / 年: 2008
タイトル: Crystal structure of the ZP-N domain of ZP3 reveals the core fold of animal egg coats.
著者: Monne, M. / Han, L. / Schwend, T. / Burendahl, S. / Jovine, L.
#5: ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2003
タイトル: Structural characterization of native mouse zona pellucida proteins using mass spectrometry.
著者: Boja, E.S. / Hoodbhoy, T. / Fales, H.M. / Dean, J.
#6: ジャーナル: Mol. Cell. Biol. / 年: 1990
タイトル: Oocyte-specific expression of mouse Zp-2: developmental regulation of the zona pellucida genes.
著者: Liang, L.F. / Chamow, S.M. / Dean, J.
#7: ジャーナル: Cell / 年: 1982
タイトル: Biosynthesis of the major zona pellucida glycoprotein secreted by oocytes during mammalian oogenesis.
著者: Greve, J.M. / Salzmann, G.S. / Roller, R.J. / Wassarman, P.M.
#8: ジャーナル: Dev. Biol. / 年: 1981
タイトル: Mammalian sperm-egg interaction: fertilization of mouse eggs triggers modification of the major zona pellucida glycoprotein, ZP2.
著者: Bleil, J.D. / Beall, C.F. / Wassarman, P.M.
#9: ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 1980
タイトル: Synthesis of zona pellucida proteins by denuded and follicle-enclosed mouse oocytes during culture in vitro.
著者: Bleil, J.D. / Wassarman, P.M.
履歴
登録2016年3月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22017年9月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32017年11月29日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_database_related / Item: _pdbx_database_related.db_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Zona pellucida sperm-binding protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,9951
ポリマ－12,9951
非ポリマー00
水2,558142
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area7150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.539, 50.013, 51.751
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Zona pellucida sperm-binding protein 2 / Zona pellucida glycoprotein 2 / Zp-2 / Zona pellucida protein A


分子量: 12994.641 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 35-138 / 変異: N83S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Zp2, Zp-2, Zpa / 細胞株 (発現宿主): HEK-293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P20239
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 142 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 30% PEG 200, 5% PEG 3000, 0.1 M MES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.8856 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年7月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.95→31.419 Å / Num. obs: 64506 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 11.02 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.02234 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 0.95→0.984 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.2419 / Mean I/σ(I) obs: 2.66 / % possible all: 90

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2386: ???)精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
SHELXCD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 0.95→31.419 Å / SU ML: 0.06 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 12.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1448 3230 5.01 %Random selection
Rwork0.1267 ---
obs0.1276 64499 98.7 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.95→31.419 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数825 0 0 142 967
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.016936
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4581281
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.059355
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.113132
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.012171
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
0.95-0.96420.24271230.2352263X-RAY DIFFRACTION84
0.9642-0.97930.22441440.20722449X-RAY DIFFRACTION93
0.9793-0.99530.18081350.18412692X-RAY DIFFRACTION100
0.9953-1.01250.18681210.17092670X-RAY DIFFRACTION100
1.0125-1.03090.17951510.1562619X-RAY DIFFRACTION100
1.0309-1.05070.17521220.14032689X-RAY DIFFRACTION99
1.0507-1.07220.15091360.13112590X-RAY DIFFRACTION97
1.0722-1.09550.13711470.11262670X-RAY DIFFRACTION100
1.0955-1.1210.10791270.10532673X-RAY DIFFRACTION100
1.121-1.1490.11481470.09932669X-RAY DIFFRACTION100
1.149-1.18010.11591520.09522657X-RAY DIFFRACTION100
1.1801-1.21480.11741540.09652639X-RAY DIFFRACTION99
1.2148-1.2540.12291280.10052672X-RAY DIFFRACTION100
1.254-1.29880.10571320.10332699X-RAY DIFFRACTION100
1.2988-1.35080.12641580.10072675X-RAY DIFFRACTION100
1.3508-1.41230.12391620.10182685X-RAY DIFFRACTION100
1.4123-1.48680.12931350.10012669X-RAY DIFFRACTION99
1.4868-1.57990.11921290.10542725X-RAY DIFFRACTION100
1.5799-1.70190.1391450.11262706X-RAY DIFFRACTION100
1.7019-1.87310.12391320.11642743X-RAY DIFFRACTION100
1.8731-2.14410.13361420.11952734X-RAY DIFFRACTION100
2.1441-2.70110.14951610.13362762X-RAY DIFFRACTION100
2.7011-31.43580.17011470.14762919X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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