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- PDB-5ihx: Crystal Structure of a C-terminally truncated Aspergillus nidulan... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ihx
タイトルCrystal Structure of a C-terminally truncated Aspergillus nidulans mitochondrial tyrosyl-tRNA synthetase
要素Tyrosine--tRNA ligase, mitochondrial
キーワードLIGASE / tRNA Aminoacylation / ATP-binding / Tyrosine-tRNA ligase / nucleotide-binding motif
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA aminoacylation / tyrosyl-tRNA aminoacylation / tyrosine-tRNA ligase / tyrosine-tRNA ligase activity / mitochondrion / RNA binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tyrosyl-tRNA synthetase, C-terminal / Tyrosyl-tRNA synthetase C-terminal domain / Tyrosine-tRNA ligase, bacterial-type / Tyrosine-tRNA ligase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ic / tRNA synthetases class I (W and Y) / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold ...Tyrosyl-tRNA synthetase, C-terminal / Tyrosyl-tRNA synthetase C-terminal domain / Tyrosine-tRNA ligase, bacterial-type / Tyrosine-tRNA ligase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ic / tRNA synthetases class I (W and Y) / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / RNA-binding S4 domain superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TYROSINE / Tyrosine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Emericella nidulans (カビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.298 Å
データ登録者Lamech, L.T. / Lambowitz, A.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM37951 米国
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal Structure of a C-terminally truncated Aspergillus nidulans mitochondrial tyrosyl-tRNA synthetase
著者: Lamech, L.T. / Saoji, M. / Paukstelis, P.J. / Lambowitz, A.M.
履歴
登録2016年2月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine--tRNA ligase, mitochondrial
B: Tyrosine--tRNA ligase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,7413
ポリマ－90,5592
非ポリマー1811
水3,909217
1
A: Tyrosine--tRNA ligase, mitochondrial
ヘテロ分子

B: Tyrosine--tRNA ligase, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,7413
ポリマ－90,5592
非ポリマー1811
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x+1/2,-y+1/2,-z1
Buried area2430 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area30880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.461, 84.950, 164.247
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine--tRNA ligase, mitochondrial / Tyrosyl-tRNA synthetase


分子量: 45279.691 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Emericella nidulans (カビ) / 株: R153 / 遺伝子: AN1709.2 / プラスミド: pET11d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA2(DE3) / 参照: UniProt: Q5BCM1, tyrosine-tRNA ligase
#2: 化合物 ChemComp-TYR / TYROSINE / チロシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 181.189 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H11NO3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 217 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細The UniProt sequence for this gene (AN1709.2) is a partial sequence. The first 132 residues contain ...The UniProt sequence for this gene (AN1709.2) is a partial sequence. The first 132 residues contain the mitochondrial targeting sequence and one of the conserved motifs of tyrosyl-tRNA synthetases involved in charging tyrosine with AMP. The Aspergillus nidulans mtTyrRS sequence was cloned from a cDNA library which includes the upstream 132 residue sequence. The full-length protein has been characterized in a previous publication: Paukstelis, P. J., and Lambowitz, A. M. (2008) Identification and evolution of fungal mitochondrial tyrosyl-tRNA synthetases with group I intron splicing activity. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 105, 6010-6015.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.03 % / Mosaicity: 0.881 °
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 10 mM Tris-HCl pH 8.5, 8% PEG 8000, 1 mM L-tyrosine, 12% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.97947 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97947 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.298→50 Å / Num. obs: 44001 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 37.46 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Net I/av σ(I): 19.712 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.3-2.345.50.7241100
2.34-2.386.10.6591100
2.38-2.436.80.6451100
2.43-2.486.90.5471100
2.48-2.5370.491100
2.53-2.596.90.421100
2.59-2.666.90.3571100
2.66-2.736.90.3221100
2.73-2.816.90.2721100
2.81-2.96.90.2361100
2.9-36.90.1981100
3-3.126.90.1661100
3.12-3.266.90.1411100
3.26-3.446.90.1211100
3.44-3.656.90.1061100
3.65-3.9370.0911100
3.93-4.336.90.0821100
4.33-4.9570.0761100
4.95-6.246.80.0661100
6.24-506.70.0441100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3.5 Å46.03 Å
Translation3.5 Å46.03 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1535精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHASER2.5.0位相決定
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3TS1

3ts1


解像度: 2.298→46.02 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.9
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.216 2210 5.04 %Random Selection
Rwork0.1799 ---
obs0.1817 43879 99.52 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.298→46.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5413 0 13 217 5643
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035563
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.727550
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.5511958
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.028822
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003967
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2981-2.34810.26291320.21892377X-RAY DIFFRACTION93
2.3481-2.40270.29621260.19632594X-RAY DIFFRACTION100
2.4027-2.46280.241440.1952567X-RAY DIFFRACTION100
2.4628-2.52940.2421400.18682565X-RAY DIFFRACTION100
2.5294-2.60380.23181390.18982592X-RAY DIFFRACTION100
2.6038-2.68780.23681420.18782587X-RAY DIFFRACTION100
2.6878-2.78390.25031440.18912588X-RAY DIFFRACTION100
2.7839-2.89530.2661490.19062577X-RAY DIFFRACTION100
2.8953-3.02710.21961420.17662591X-RAY DIFFRACTION100
3.0271-3.18660.22711260.17192611X-RAY DIFFRACTION100
3.1866-3.38620.18861450.17952586X-RAY DIFFRACTION100
3.3862-3.64760.20721410.16812642X-RAY DIFFRACTION100
3.6476-4.01450.22211290.16592629X-RAY DIFFRACTION100
4.0145-4.59490.17511260.16142668X-RAY DIFFRACTION100
4.5949-5.78730.21631280.18392703X-RAY DIFFRACTION100
5.7873-46.02880.19911570.19362792X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -42.6421 Å / Origin y: -1.6742 Å / Origin z: -14.2909 Å
111213212223313233
T0.2343 Å20.008 Å20.018 Å2-0.2279 Å2-0.0153 Å2--0.2105 Å2
L0.4293 °2-0.015 °20.1683 °2-0.4094 °20.0754 °2--0.2783 °2
S0.0213 Å °0.0207 Å °0.0002 Å °-0.1202 Å °-0.0044 Å °-0.0589 Å °-0.0791 Å °-0.0094 Å °0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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