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万見
- PDB-5ig3: Crystal structure of the human CaMKII-alpha hub -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ig3
タイトルCrystal structure of the human CaMKII-alpha hub
要素Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
キーワードTRANSFERASE / Ca2+/CaM-dependent kinase alpha / hub
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-threonine autophosphorylation / regulation of endocannabinoid signaling pathway / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / regulation of neuron migration / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / regulation of neurotransmitter secretion / dendritic spine development / Trafficking of AMPA receptors / positive regulation of calcium ion transport / negative regulation of hydrolase activity ...peptidyl-threonine autophosphorylation / regulation of endocannabinoid signaling pathway / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / regulation of neuron migration / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / regulation of neurotransmitter secretion / dendritic spine development / Trafficking of AMPA receptors / positive regulation of calcium ion transport / negative regulation of hydrolase activity / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Phase 0 - rapid depolarisation / regulation of neuronal synaptic plasticity / Ion transport by P-type ATPases / Long-term potentiation / Regulation of MECP2 expression and activity / HSF1-dependent transactivation / cellular response to interferon-beta / glutamate receptor binding / Ion homeostasis / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / response to ischemia / angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / RAF activation / cellular response to type II interferon / G1/S transition of mitotic cell cycle / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / calcium ion transport / endocytic vesicle membrane / Interferon gamma signaling / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / kinase activity / Ca2+ pathway / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / RAF/MAP kinase cascade / peptidyl-serine phosphorylation / dendritic spine / protein autophosphorylation / postsynaptic density / calmodulin binding / neuron projection / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / protein homodimerization activity / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #50 / NTF2-like domain superfamily / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Roll ...Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #50 / NTF2-like domain superfamily / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者McSpadden, E. / Cao, Y.M. / Bhattacharyya, M. / Gee, C.L. / Barros, T. / Kuriyan, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI)NA 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: Molecular mechanism of activation-triggered subunit exchange in Ca(2+)/calmodulin-dependent protein kinase II.
著者: Bhattacharyya, M. / Stratton, M.M. / Going, C.C. / McSpadden, E.D. / Huang, Y. / Susa, A.C. / Elleman, A. / Cao, Y.M. / Pappireddi, N. / Burkhardt, P. / Gee, C.L. / Barros, T. / Schulman, H. ...著者: Bhattacharyya, M. / Stratton, M.M. / Going, C.C. / McSpadden, E.D. / Huang, Y. / Susa, A.C. / Elleman, A. / Cao, Y.M. / Pappireddi, N. / Burkhardt, P. / Gee, C.L. / Barros, T. / Schulman, H. / Williams, E.R. / Kuriyan, J.
履歴
登録2016年2月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年4月6日Group: Structure summary
改定 1.22016年7月13日Group: Data collection
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
B: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
C: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
D: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
E: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
F: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,1246
ポリマ－105,1246
非ポリマー00
水27015
1
A: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
B: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
C: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
D: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
E: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
F: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha

A: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
B: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
C: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
D: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
E: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
F: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)210,24812
ポリマ－210,24812
非ポリマー00
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_465y-1,x+1,-z1
Buried area27640 Å2
ΔGint-221 kcal/mol
Surface area66900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.888, 89.888, 226.577
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質
Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha / CaMK-II subunit alpha


分子量: 17520.680 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 345-475 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CAMK2A, CAMKA, KIAA0968 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9UQM7, Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.5 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.3 / 詳細: 35 % (v/v) MPD, 0.1 M HEPES pH 7.3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月16日 / 詳細: M1: parabola M2: torroid
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→48.64 Å / Num. obs: 25096 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.9 % / Biso Wilson estimate: 78 Å2 / CC1/2: 0.946 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Rsym value: 0.079 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 2.75→2.9 Å / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 1.124 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1HKX

1hkx


解像度: 2.75→48.631 Å / SU ML: 0.5 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.01 / 位相誤差: 31.54
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2684 1184 4.71 %
Rwork0.22 --
obs0.2225 23820 99.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→48.631 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6297 0 0 15 6312
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026459
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5058727
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.4993798
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042921
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031131
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.75-2.8140.43631460.40932950X-RAY DIFFRACTION100
2.814-2.88430.36181020.33792969X-RAY DIFFRACTION100
2.8843-2.96230.36411240.30732914X-RAY DIFFRACTION100
2.9623-3.04950.33511540.28792909X-RAY DIFFRACTION100
3.0495-3.14790.3021600.2622930X-RAY DIFFRACTION100
3.1479-3.26040.3071530.24882910X-RAY DIFFRACTION100
3.2604-3.39090.33521320.26552910X-RAY DIFFRACTION100
3.3909-3.54520.36121240.24652977X-RAY DIFFRACTION100
3.5452-3.7320.30041450.2222945X-RAY DIFFRACTION100
3.732-3.96570.28041400.2032907X-RAY DIFFRACTION100
3.9657-4.27180.24211620.18452938X-RAY DIFFRACTION100
4.2718-4.70130.20271510.16542894X-RAY DIFFRACTION100
4.7013-5.38090.22221450.17452919X-RAY DIFFRACTION100
5.3809-6.77640.27371700.24392904X-RAY DIFFRACTION100
6.7764-48.63840.25081610.21662914X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.3460.57620.80263.6227-2.0144.626-0.03420.3885-0.1134-0.6569-0.048-0.25420.15480.5510.04780.6364-0.04220.17660.6067-0.09590.5676-7.072875.2717-10.6222
23.68770.6597-0.41395.4568-1.01125.3146-0.02760.4719-0.42-0.7411-0.03120.08580.4074-0.16360.0390.69170.0791-0.05060.5191-0.0430.5444-55.085349.4096-27.8143
33.8488-1.73091.63024.3143-0.81916.06670.21550.0288-0.7827-0.67410.00570.35481.05980.0127-0.17510.80460.036-0.06250.46160.02180.6548-51.002924.3888-5.559
45.5725-0.0061.48124.8471-0.2243.73950.10720.2654-0.6975-0.3122-0.1248-0.33760.81250.60890.08020.68920.25130.03740.6674-0.00210.7338-24.725824.651815.0052
57.4790.62520.40261.44671.29984.1374-0.04440.89490.2399-0.8751-0.045-0.0139-1.04880.43950.07041.1827-0.0432-0.03780.65040.04750.5702-32.936475.3487-29.6994
64.156-0.2782-0.49645.0761-0.91691.8555-0.1455-0.6869-0.4616-0.2924-0.0542-1.13310.02061.29630.09540.52750.02780.06571.17710.0690.8518-2.004149.323812.868
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 329 through 472)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 344 through 473)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 331 through 472)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 331 through 473)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'E' and resid 344 through 473)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain 'F' and resid 344 through 472)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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