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万見
- PDB-5ifw: Quantitative interaction mapping reveals an extended ubiquitin re... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ifw
タイトルQuantitative interaction mapping reveals an extended ubiquitin regulatory domain in ASPL that disrupts functional p97 hexamers and induces cell death
要素
  • Tether containing UBX domain for GLUT4
  • Transitional endoplasmic reticulum ATPase
キーワードSIGNALING PROTEIN / ASPL / p97 / disassembly / hexamer / eUBX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein modification process / regulation of D-glucose import / positive regulation of Lys63-specific deubiquitinase activity / flavin adenine dinucleotide catabolic process / positive regulation of oxidative phosphorylation / VCP-NSFL1C complex / cytoplasm protein quality control / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / cellular response to arsenite ion ...positive regulation of protein modification process / regulation of D-glucose import / positive regulation of Lys63-specific deubiquitinase activity / flavin adenine dinucleotide catabolic process / positive regulation of oxidative phosphorylation / VCP-NSFL1C complex / cytoplasm protein quality control / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / cellular response to arsenite ion / Derlin-1 retrotranslocation complex / BAT3 complex binding / protein-DNA covalent cross-linking repair / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / deubiquitinase activator activity / ubiquitin-modified protein reader activity / regulation of protein localization to chromatin / aggresome assembly / NADH metabolic process / mitotic spindle disassembly / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / vesicle-fusing ATPase / cellular response to misfolded protein / stress granule disassembly / vesicle membrane / negative regulation of protein localization to chromatin / positive regulation of mitochondrial membrane potential / retrograde protein transport, ER to cytosol / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / regulation of aerobic respiration / regulation of synapse organization / positive regulation of ATP biosynthetic process / ATPase complex / ubiquitin-specific protease binding / MHC class I protein binding / ubiquitin-like protein ligase binding / RHOH GTPase cycle / polyubiquitin modification-dependent protein binding / autophagosome maturation / HSF1 activation / negative regulation of hippo signaling / endomembrane system / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / translesion synthesis / proteasomal protein catabolic process / Protein methylation / interstrand cross-link repair / ATP metabolic process / negative regulation of smoothened signaling pathway / endoplasmic reticulum unfolded protein response / ERAD pathway / Attachment and Entry / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / proteasome complex / viral genome replication / lipid droplet / Josephin domain DUBs / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / Hh mutants are degraded by ERAD / macroautophagy / intracellular protein transport / Hedgehog ligand biogenesis / Defective CFTR causes cystic fibrosis / positive regulation of protein-containing complex assembly / ADP binding / Translesion Synthesis by POLH / establishment of protein localization / ABC-family proteins mediated transport / : / autophagy / cytoplasmic side of plasma membrane / Aggrephagy / cytoplasmic stress granule / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of protein catabolic process / azurophil granule lumen / KEAP1-NFE2L2 pathway / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / Ovarian tumor domain proteases / double-strand break repair / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / glucose homeostasis / site of double-strand break / Neddylation / cellular response to heat / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein phosphatase binding / secretory granule lumen / regulation of apoptotic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ficolin-1-rich granule lumen / Attachment and Entry / protein ubiquitination / protein domain specific binding / intracellular membrane-bounded organelle / DNA repair / lipid binding / DNA damage response
類似検索 - 分子機能
TUG ubiquitin-like domain / TUG ubiquitin-like domain / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / UBX domain / UBX domain / UBX domain profile. / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Vps4 C terminal oligomerisation domain / Barwin-like endoglucanases - #20 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 ...TUG ubiquitin-like domain / TUG ubiquitin-like domain / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / UBX domain / UBX domain / UBX domain profile. / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Vps4 C terminal oligomerisation domain / Barwin-like endoglucanases - #20 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Barwin-like endoglucanases / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / : / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Ubiquitin-like domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Roll / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Transitional endoplasmic reticulum ATPase / Tether containing UBX domain for GLUT4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Roske, Y. / Heinemann, U.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Quantitative interaction mapping reveals an extended UBX domain in ASPL that disrupts functional p97 hexamers.
著者: Arumughan, A. / Roske, Y. / Barth, C. / Forero, L.L. / Bravo-Rodriguez, K. / Redel, A. / Kostova, S. / McShane, E. / Opitz, R. / Faelber, K. / Rau, K. / Mielke, T. / Daumke, O. / Selbach, M. ...著者: Arumughan, A. / Roske, Y. / Barth, C. / Forero, L.L. / Bravo-Rodriguez, K. / Redel, A. / Kostova, S. / McShane, E. / Opitz, R. / Faelber, K. / Rau, K. / Mielke, T. / Daumke, O. / Selbach, M. / Sanchez-Garcia, E. / Rocks, O. / Panakova, D. / Heinemann, U. / Wanker, E.E.
履歴
登録2016年2月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月2日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tether containing UBX domain for GLUT4
B: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,6614
ポリマ－110,8062
非ポリマー8542
水43224
1
A: Tether containing UBX domain for GLUT4
B: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
ヘテロ分子

A: Tether containing UBX domain for GLUT4
B: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)223,3218
ポリマ－221,6124
非ポリマー1,7094
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_556-x,y,-z+11
Buried area16930 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area85900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)143.344, 208.361, 99.129
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number21
Space group name H-MC222

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要素

#1: タンパク質 Tether containing UBX domain for GLUT4 / Alveolar soft part sarcoma chromosomal region candidate gene 1 protein / Alveolar soft part sarcoma ...Alveolar soft part sarcoma chromosomal region candidate gene 1 protein / Alveolar soft part sarcoma locus / Renal papillary cell carcinoma protein 17 / UBX domain-containing protein 9


分子量: 21356.389 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 317-504 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASPSCR1, ASPL, RCC17, TUG, UBXD9, UBXN9 / プラスミド: pQLinkG / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta 2 / 参照: UniProt: Q9BZE9
#2: タンパク質 Transitional endoplasmic reticulum ATPase / TER ATPase / 15S Mg(2+)-ATPase p97 subunit / Valosin-containing protein / VCP


分子量: 89449.750 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VCP / プラスミド: pQLinkG / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta 2 / 参照: UniProt: P55072, vesicle-fusing ATPase
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.21 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 2M Ammonium sulfate, 0.1M Bis-Tris pH 5.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.918 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年1月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→33.9 Å / Num. obs: 20794 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 56.207 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.168 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
3.4-3.495.10.8442.161100
3.49-3.580.6672.691100
3.58-3.690.4963.561100
3.69-3.80.4484.091100
3.8-3.930.355.01199.8
3.93-4.060.2836.211100
4.06-4.220.2067.99199.9
4.22-4.390.1799.531100
4.39-4.580.14611.271100
4.58-4.810.13611.771100
4.81-5.070.12912.271100
5.07-5.380.13911.571100
5.38-5.750.1411.061100
5.75-6.210.13711.45199.9
6.21-6.80.11713.741100
6.8-7.60.08218.59199.7
7.6-8.780.04429.51100
8.78-10.750.02939.44199.8
10.75-15.210.02743.03199.8
15.210.02539.22186.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3CF1

3cf1


解像度: 3.4→33.887 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 位相誤差: 25.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2614 1040 5 %
Rwork0.229 --
obs0.2307 20785 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→33.887 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6960 0 54 24 7038
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0037137
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8649664
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.2352748
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0541093
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041271
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.4001-3.57920.35021460.30142778X-RAY DIFFRACTION100
3.5792-3.80310.29611460.26842778X-RAY DIFFRACTION100
3.8031-4.09630.311470.24952796X-RAY DIFFRACTION100
4.0963-4.50770.23551480.20042802X-RAY DIFFRACTION100
4.5077-5.1580.24151480.2062805X-RAY DIFFRACTION100
5.158-6.49110.25871490.23382844X-RAY DIFFRACTION100
6.4911-33.88890.2271560.20712942X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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