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- PDB-5ido: RNA Editing TUTase 1 from Trypanosoma brucei in complex with UTP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ido
タイトルRNA Editing TUTase 1 from Trypanosoma brucei in complex with UTP
要素3' terminal uridylyl transferase
キーワードTRANSFERASE / RNA Editing TUTase1 / Trypanosoma brucei
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial mRNA modification / RNA 3' uridylation / RNA uridylyltransferase / rRNA modification / RNA uridylyltransferase activity / protein homooligomerization / mRNA processing / nucleotide binding / protein-containing complex / mitochondrion ...mitochondrial mRNA modification / RNA 3' uridylation / RNA uridylyltransferase / rRNA modification / RNA uridylyltransferase activity / protein homooligomerization / mRNA processing / nucleotide binding / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
PAP/25A-associated / Poly(A) RNA polymerase, mitochondrial-like, central palm domain / Cid1 family poly A polymerase / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Nucleotidyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE / Terminal uridylyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Thore, S. / Rajappa, L.T.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2016
タイトル: RNA Editing TUTase 1: structural foundation of substrate recognition, complex interactions and drug targeting.
著者: Rajappa-Titu, L. / Suematsu, T. / Munoz-Tello, P. / Long, M. / Demir, O. / Cheng, K.J. / Stagno, J.R. / Luecke, H. / Amaro, R.E. / Aphasizheva, I. / Aphasizhev, R. / Thore, S.
履歴
登録2016年2月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月28日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 3' terminal uridylyl transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,1814
ポリマ－57,6081
非ポリマー5743
水3,081171
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area760 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area22540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.350, 66.340, 128.910
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21221

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要素

#1: タンパク質 3' terminal uridylyl transferase


分子量: 57607.516 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 189-699 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
遺伝子: 3' TUTase / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8WQX5
#2: 化合物 ChemComp-UTP / URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE / UTP


分子量: 484.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H15N2O15P3 / コメント: UTP*YM
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.16 % / 解説: Plates
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris pH8.5, between 5% and 8% PEG 3350, 0.2M Lithium chloride.Complex of D473A with UTP was obtained by soaking 1.5mM UTP supplemented with 1mM MgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年12月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→19.72 Å / Num. obs: 26453 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 12.3 % / Biso Wilson estimate: 37.29 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 22.88
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.2-2.260.6543.91199.8
2.26-2.320.6694.04199.4
2.32-2.390.4236.85199.9
2.39-2.460.3159.071100
2.46-2.540.26210.51199.9
2.54-2.630.20412.25199.9
2.63-2.730.16215.57199.9
2.73-2.840.1317.2199.6
2.84-2.970.10323.071100
2.97-3.110.08627.021100
3.11-3.280.06932.35199.9
3.28-3.480.06233.05199.7
3.48-3.720.05535.69199.3
3.72-4.020.04844.39199.9
4.02-4.40.04246.63199.4
4.4-4.920.04143.32199.4
4.92-5.680.04145.31198.5
5.68-6.960.0452.33198
6.96-9.840.03254.33196.4
9.840.03253.95182

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5HZD

5hzd


解像度: 2.2→19.727 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 31.92
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2879 1318 4.99 %
Rwork0.2478 --
obs0.2498 26391 99.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 108.33 Å2 / Biso mean: 42.0798 Å2 / Biso min: 16.15 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→19.727 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3773 0 31 171 3975
Biso mean--49.35 41.65 -
残基数----471
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033899
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7785305
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03581
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003678
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4221425
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2-2.2880.3371460.26712760290699
2.288-2.39190.28981430.259327232866100
2.3919-2.51780.33461440.264327412885100
2.5178-2.67520.32461450.291427802925100
2.6752-2.88120.35161460.290627682914100
2.8812-3.17010.31951470.278927882935100
3.1701-3.62630.31241460.251927812927100
3.6263-4.55940.26791480.231328392987100
4.5594-19.72810.22961530.21242893304698
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0273-0.0379-0.056-0.01390.09420.18010.1411-0.1297-0.31830.0628-0.3787-0.041-0.1305-0.002500.16340.0449-0.05250.0495-0.09920.0168140.868690.643823.9079
20.00510.0013-0.00160.004-0.0001-0.0007-0.020.041-0.03-0.0185-0.04830.0412-0.0018-0.081800.1565-0.0599-0.01230.174-0.00150.25126.374474.765140.3773
30.041-0.0096-0.11680.0095-0.02510.0526-0.0209-0.005-0.12-0.0124-0.1058-0.11420.01770.0282-00.1072-0.0245-0.02170.10430.01620.134142.565174.826638.2901
40.03460.0187-0.02960.0105-0.06250.0805-0.0336-0.0322-0.1243-0.0342-0.0256-0.1134-0.2608-0.1541-00.22330.0421-0.04830.2034-0.04430.1587141.32296.079813.6351
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 190 through 329 )A190 - 329
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 330 through 360 )A330 - 360
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 361 through 571 )A361 - 571
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 572 through 688 )A572 - 688

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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