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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5hzd | ||||||
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Title | RNA Editing TUTase 1 from Trypanosoma brucei | ||||||
![]() | 3' terminal uridylyl transferase | ||||||
![]() | TRANSFERASE / RNA Editing TUTase1 / Trypanosoma brucei | ||||||
Function / homology | ![]() mitochondrial mRNA modification / RNA 3' uridylation / RNA uridylyltransferase / rRNA modification / RNA uridylyltransferase activity / : / protein homooligomerization / nucleotide binding / protein-containing complex / mitochondrion ...mitochondrial mRNA modification / RNA 3' uridylation / RNA uridylyltransferase / rRNA modification / RNA uridylyltransferase activity / : / protein homooligomerization / nucleotide binding / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Thore, S. / Rajappa, L.T. | ||||||
![]() | ![]() Title: RNA Editing TUTase 1: structural foundation of substrate recognition, complex interactions and drug targeting. Authors: Rajappa-Titu, L. / Suematsu, T. / Munoz-Tello, P. / Long, M. / Demir, O. / Cheng, K.J. / Stagno, J.R. / Luecke, H. / Amaro, R.E. / Aphasizheva, I. / Aphasizhev, R. / Thore, S. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 24.5 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 38.5 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5i49C ![]() 5idoC ![]() 5kalC ![]() 2ikfS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
| ||||||||
Unit cell |
| ||||||||
Components on special symmetry positions |
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-
Components
#1: Protein | Mass: 57651.523 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||
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#2: Chemical | ChemComp-ZN / | ||||
#3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-CL / | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.18 Å3/Da / Density % sol: 43.59 % / Description: Plates |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.1M Tris pH8.5, 19% PEG 3350, 0.2M Lithium sulfate monohydrate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M / Detector: PIXEL / Date: Oct 11, 2014 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.5→50 Å / Num. obs: 81270 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 13.1 % / Biso Wilson estimate: 20.36 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 18.72 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 2IKF Resolution: 1.6→24.646 Å / SU ML: 0.15 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 19.25
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 71.28 Å2 / Biso mean: 24.14 Å2 / Biso min: 10.25 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.6→24.646 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 24 / % reflection obs: 100 %
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Refinement TLS params. | Method: refined / Origin x: 93.6014 Å / Origin y: 138.0758 Å / Origin z: 51.2935 Å
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Refinement TLS group |
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