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- PDB-5i7d: Crystal Structure of srGAP2 F-BARx WT Form-2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5i7d
タイトルCrystal Structure of srGAP2 F-BARx WT Form-2
要素SLIT-ROBO Rho GTPase-activating protein 2
キーワードSIGNALING PROTEIN / srGAP2 / F-BAR / Fx
機能・相同性
機能・相同性情報


lamellipodium assembly involved in ameboidal cell migration / extension of a leading process involved in cell motility in cerebral cortex radial glia guided migration / excitatory synapse assembly / negative regulation of neuron migration / Inactivation of CDC42 and RAC1 / dendritic spine development / inhibitory synapse assembly / actin filament severing / filopodium assembly / RHOF GTPase cycle ...lamellipodium assembly involved in ameboidal cell migration / extension of a leading process involved in cell motility in cerebral cortex radial glia guided migration / excitatory synapse assembly / negative regulation of neuron migration / Inactivation of CDC42 and RAC1 / dendritic spine development / inhibitory synapse assembly / actin filament severing / filopodium assembly / RHOF GTPase cycle / regulation of small GTPase mediated signal transduction / dendritic spine head / RHOQ GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / phagocytic vesicle / RAC1 GTPase cycle / GTPase activator activity / substrate adhesion-dependent cell spreading / neuron projection morphogenesis / positive regulation of GTPase activity / negative regulation of cell migration / RHO GTPases Activate Formins / small GTPase binding / lamellipodium / postsynaptic membrane / postsynaptic density / signal transduction / protein homodimerization activity / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
srGAP1/2/3, SH3 domain / : / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / AH/BAR domain superfamily / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain ...srGAP1/2/3, SH3 domain / : / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / AH/BAR domain superfamily / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Rho GTPase activation protein / SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain
類似検索 - ドメイン・相同性
SLIT-ROBO Rho GTPase-activating protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.95 Å
データ登録者Sporny, M. / Guez-Haddad, J. / Isupov, M.N. / Opatowsky, Y.
資金援助 イスラエル, 2件
組織認可番号
ISF182/10 and 1425/15 イスラエル
BSF2013310 イスラエル
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural Basis for srGAP2 Membrane Interactions, and Antagonism by the Human Specific Paralog srGAP2C
著者: Sporny, M. / Guez-Haddad, J. / Isupov, M.N. / Opatowsky, Y.
履歴
登録2016年2月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年8月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
改定 1.22019年12月11日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SLIT-ROBO Rho GTPase-activating protein 2
B: SLIT-ROBO Rho GTPase-activating protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,1102
ポリマ-113,1102
非ポリマー00
00
1
A: SLIT-ROBO Rho GTPase-activating protein 2

A: SLIT-ROBO Rho GTPase-activating protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,1102
ポリマ-113,1102
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area17180 Å2
ΔGint-123 kcal/mol
Surface area43410 Å2
手法PISA
2
B: SLIT-ROBO Rho GTPase-activating protein 2

B: SLIT-ROBO Rho GTPase-activating protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,1102
ポリマ-113,1102
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area17070 Å2
ΔGint-123 kcal/mol
Surface area43510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.904, 49.926, 234.084
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.57, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Refine code: _ / Auth seq-ID: 8 - 481 / Label seq-ID: 8 - 481

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 SLIT-ROBO Rho GTPase-activating protein 2 / srGAP2 / Formin-binding protein 2 / Rho GTPase-activating protein 34


分子量: 56555.230 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRGAP2, ARHGAP34, FNBP2, KIAA0456, SRGAP2A / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O75044

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.65 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: F-BARx eluted in 5% Glycerol, 25 mM Tris buffer pH=8.5, 1 mM DTT, and ~0.2 M NaCl at the elution peak, concentrated to ~15 mg/ml and crystallized in 0.2 M Ammonium citrate tribasic pH 6.5, 0. ...詳細: F-BARx eluted in 5% Glycerol, 25 mM Tris buffer pH=8.5, 1 mM DTT, and ~0.2 M NaCl at the elution peak, concentrated to ~15 mg/ml and crystallized in 0.2 M Ammonium citrate tribasic pH 6.5, 0.2 M Guanidine, 0.3 M NaCl, 16% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 1.008818 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.008818 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.95→50 Å / Num. obs: 12297 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 3.6 % / Net I/σ(I): 8.32

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.95→46.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.877 / SU B: 97.94 / SU ML: 1.102 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 1.068
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.34941 615 5 %RANDOM
Rwork0.27689 ---
obs0.28037 11681 98.26 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 196.854 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.27 Å20 Å2-4.64 Å2
2--31.69 Å20 Å2
3----21.24 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.95→46.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6702 0 0 0 6702
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0196792
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1411.9719094
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.9185808
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg51.21825.81358
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.992151400
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.2451538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.21014
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.024986
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.32819.53262
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it9.12129.2384054
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.08219.683530
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined20.08926727
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / : 1136 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.12 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 3.942→4.043 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.436 43 -
Rwork0.454 820 -
obs--93.2 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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