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万見
- PDB-5i27: Crystal structure of non-myristoylated MMTV matrix protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5i27
タイトルCrystal structure of non-myristoylated MMTV matrix protein
要素Matrix protein
キーワードVIRAL PROTEIN / non-myristoylated protein / MMTV MA
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding via host ESCRT complex / viral nucleocapsid / structural constituent of virion / viral translational frameshifting / nucleotide binding / DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Beta-retroviral matrix protein / Beta-retroviral matrix superfamily / Retroviral GAG p10 protein / GAG-polyprotein viral zinc-finger / : / gag protein p24 N-terminal domain / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein ...Beta-retroviral matrix protein / Beta-retroviral matrix superfamily / Retroviral GAG p10 protein / GAG-polyprotein viral zinc-finger / : / gag protein p24 N-terminal domain / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mouse mammary tumor virus (マウス乳癌ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Brynda, J. / Dostal, J. / Zabransky, A. / Dolezal, M.
資金援助 チェコ, 5件
組織認可番号国
RVORVO: 68378050 チェコ
Czech Science Foundation (GA CR)15-05677S チェコ
RVORVO: 613888963 チェコ
NPULO1302 チェコ
NPULO1304 チェコ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure non-myristoylated MMTV matrix protein
著者: Brynda, J. / Dostal, J. / Zabransky, A. / Dolezal, M.
履歴
登録2016年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_data_processing_status / struct_conn / struct_conn_type
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Matrix protein
B: Matrix protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,3772
ポリマ－20,3772
非ポリマー00
水18010
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1660 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area9380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.875, 60.875, 91.460
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: _ / Auth seq-ID: 8 - 92 / Label seq-ID: 2 - 86

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Matrix protein


分子量: 10188.742 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 6-92 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mouse mammary tumor virus (マウス乳癌ウイルス)
株: BR6 / 遺伝子: gag
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P10258
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.76 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2M zinc acetate, 20%(w/v) PEG 33500

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年5月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→45.73 Å / Num. obs: 12780 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 49.533 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 17.06
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.05-2.171.0712.01199.1
2.17-2.320.6213.93199.9
2.32-2.510.3456.91199.9
2.51-2.750.19910.98199.9
2.75-3.070.10618.411100
3.07-3.540.06229.741100
3.54-4.330.04539.18199.9
4.33-6.10.04144.041100
6.1-45.730.02944.29197.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation45.67 Å3.5 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
MOLREP11.0.02位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.05→45.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 7.517 / SU ML: 0.198 / SU R Cruickshank DPI: 0.242 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.242 / ESU R Free: 0.209
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2906 639 5 %RANDOM
Rwork0.244 ---
obs0.2464 12141 99.72 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 112.27 Å2 / Biso mean: 44.758 Å2 / Biso min: 16.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.89 Å20.45 Å20 Å2
2--0.89 Å20 Å2
3----1.34 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.05→45.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1411 0 0 11 1422
Biso mean---36.69 -
残基数----173
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0191470
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5311.9581989
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6245177
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.42922.85770
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.49715265
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.9591513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2210
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211113
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 98 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.17 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.048→2.102 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.43 40 -
Rwork0.371 785 -
all-825 -
obs--97.98 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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