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- PDB-5hpt: System-wide modulation of HECT E3 ligases with selective ubiquiti... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 5hpt
タイトルSystem-wide modulation of HECT E3 ligases with selective ubiquitin variant probes: WWP1, Ubv P2.3 and UBCH7
要素
  • NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP1
  • Ubiquitin variant P2.3
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3
キーワードLIGASE/TRANSFERASE / HECT E3 / WWP1 / Ubiquitin / Ubv / UBCH7 / LIGASE-TRANSFERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cell cycle phase transition / ubiquitin-protein transferase activator activity / response to insecticide / HECT-type E3 ubiquitin transferase / protein K11-linked ubiquitination / anchoring junction / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / cellular response to glucocorticoid stimulus / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / cellular response to steroid hormone stimulus ...cell cycle phase transition / ubiquitin-protein transferase activator activity / response to insecticide / HECT-type E3 ubiquitin transferase / protein K11-linked ubiquitination / anchoring junction / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / cellular response to glucocorticoid stimulus / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / cellular response to steroid hormone stimulus / ubiquitin conjugating enzyme activity / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Maturation of protein E / Maturation of protein E / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / ubiquitin ligase complex / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Regulation of pyruvate metabolism / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Translesion synthesis by POLK / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / positive regulation of protein ubiquitination / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TCF dependent signaling in response to WNT / cytosolic ribosome / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of signaling by CBL / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Negative regulation of FGFR3 signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA
類似検索 - 分子機能
Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) ...Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2 domain / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / WW domain / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / C2 domain superfamily / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-ribosomal protein eL40 fusion protein / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3 / NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.84 Å
データ登録者Wu, K.-P. / Schulman, B.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM103403 米国
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2016
タイトル: System-Wide Modulation of HECT E3 Ligases with Selective Ubiquitin Variant Probes.
著者: Zhang, W. / Wu, K.P. / Sartori, M.A. / Kamadurai, H.B. / Ordureau, A. / Jiang, C. / Mercredi, P.Y. / Murchie, R. / Hu, J. / Persaud, A. / Mukherjee, M. / Li, N. / Doye, A. / Walker, J.R. / ...著者: Zhang, W. / Wu, K.P. / Sartori, M.A. / Kamadurai, H.B. / Ordureau, A. / Jiang, C. / Mercredi, P.Y. / Murchie, R. / Hu, J. / Persaud, A. / Mukherjee, M. / Li, N. / Doye, A. / Walker, J.R. / Sheng, Y. / Hao, Z. / Li, Y. / Brown, K.R. / Lemichez, E. / Chen, J. / Tong, Y. / Harper, J.W. / Moffat, J. / Rotin, D. / Schulman, B.A. / Sidhu, S.S.
履歴
登録2016年1月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月23日Group: Database references
改定 1.22016年4月20日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.72024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP1
B: Ubiquitin variant P2.3
C: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3
D: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP1
E: Ubiquitin variant P2.3
F: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3
G: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP1
H: Ubiquitin variant P2.3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,9128
ポリマ－200,9128
非ポリマー00
水905
1
A: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP1
B: Ubiquitin variant P2.3
C: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,2043
ポリマ－73,2043
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3760 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area28740 Å2
手法PISA
2
D: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP1
E: Ubiquitin variant P2.3
F: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,2043
ポリマ－73,2043
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3780 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area29260 Å2
手法PISA
3
G: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP1
H: Ubiquitin variant P2.3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,5032
ポリマ－54,5032
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1820 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area22140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.005, 118.897, 158.663
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP1 / Atrophin-1-interacting protein 5 / AIP5 / TGIF-interacting ubiquitin ligase 1 / Tiul1 / WW domain- ...Atrophin-1-interacting protein 5 / AIP5 / TGIF-interacting ubiquitin ligase 1 / Tiul1 / WW domain-containing protein 1


分子量: 45134.609 Da / 分子数: 3 / 断片: HECT domain (UNP residues 537-917) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WWP1 / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9H0M0, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質 Ubiquitin variant P2.3


分子量: 9368.444 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62987*PLUS
#3: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme L3 / L-UBC / UbcH7 / Ubiquitin carrier protein L3 / Ubiquitin- ...E2 ubiquitin-conjugating enzyme L3 / L-UBC / UbcH7 / Ubiquitin carrier protein L3 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-F1 / Ubiquitin-protein ligase L3


分子量: 18701.377 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2L3, UBCE7, UBCH7 / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P68036, E2 ubiquitin-conjugating enzyme
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.54 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.2 / 詳細: isopropanol 10%, PEG3350 8%, sodium citrate 0.1 M / PH範囲: 5.0-5.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.84→95.15 Å / Num. obs: 97828 / % possible obs: 99.86 % / 冗長度: 6.7 % / Net I/σ(I): 15.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
Cootモデル構築
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ND7

1nd7


解像度: 2.84→95.146 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 25.24
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 3811 3.9 %RANDOM
Rwork0.2183 ---
obs0.219 97828 99.51 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.84→95.146 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13524 0 0 5 13529
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01113850
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.61218686
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.7245228
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0671983
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0072394
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.84-2.8760.37281570.35633446X-RAY DIFFRACTION99
2.876-2.91380.30261440.333491X-RAY DIFFRACTION100
2.9138-2.95370.39211280.31933497X-RAY DIFFRACTION100
2.9537-2.99590.31221430.31033535X-RAY DIFFRACTION100
2.9959-3.04070.32351430.31793458X-RAY DIFFRACTION100
3.0407-3.08820.32541210.30373509X-RAY DIFFRACTION100
3.0882-3.13880.36651370.31813512X-RAY DIFFRACTION100
3.1388-3.19290.35781640.30573424X-RAY DIFFRACTION100
3.1929-3.2510.33951290.28723564X-RAY DIFFRACTION100
3.251-3.31350.24521480.26343410X-RAY DIFFRACTION98
3.3135-3.38120.28281270.25563481X-RAY DIFFRACTION99
3.3812-3.45470.29991520.25083487X-RAY DIFFRACTION100
3.4547-3.53510.22961390.2373485X-RAY DIFFRACTION100
3.5351-3.62350.22021400.23023522X-RAY DIFFRACTION100
3.6235-3.72140.2431480.21563442X-RAY DIFFRACTION100
3.7214-3.8310.21781450.21573535X-RAY DIFFRACTION100
3.831-3.95460.19921510.2193450X-RAY DIFFRACTION99
3.9546-4.0960.2791330.20583452X-RAY DIFFRACTION99
4.096-4.260.22431400.19553499X-RAY DIFFRACTION99
4.26-4.45380.22051370.18813470X-RAY DIFFRACTION100
4.4538-4.68860.22241450.17943483X-RAY DIFFRACTION100
4.6886-4.98240.20531390.17993505X-RAY DIFFRACTION100
4.9824-5.3670.19511370.1873439X-RAY DIFFRACTION99
5.367-5.90710.21391560.213493X-RAY DIFFRACTION100
5.9071-6.76160.2331280.21113495X-RAY DIFFRACTION100
6.7616-8.51810.23051320.2083477X-RAY DIFFRACTION99
8.5181-95.19980.17721480.17843456X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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