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- PDB-5hog: Crystal structure of the carboxy-terminal domain of yeast Ctf4 bo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hog
タイトルCrystal structure of the carboxy-terminal domain of yeast Ctf4 bound to Dna2.
要素
  • DNA polymerase alpha-binding protein
  • Dna2p
キーワードREPLICATION / DNA replication / adaptor protein / beta-propeller domain
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA hairpin binding / : / meiotic DNA double-strand break processing / chromatin extrusion motor activity / ATP-dependent H2AZ histone chaperone activity / ATP-dependent H3-H4 histone complex chaperone activity / cohesin loader activity / establishment of sister chromatid cohesion / telomeric G-quadruplex DNA binding / single-stranded 3'-5' DNA helicase activity ...DNA hairpin binding / : / meiotic DNA double-strand break processing / chromatin extrusion motor activity / ATP-dependent H2AZ histone chaperone activity / ATP-dependent H3-H4 histone complex chaperone activity / cohesin loader activity / establishment of sister chromatid cohesion / telomeric G-quadruplex DNA binding / single-stranded 3'-5' DNA helicase activity / double-stranded DNA helicase activity / Cul8-RING ubiquitin ligase complex / forked DNA-dependent helicase activity / single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / Removal of the Flap Intermediate / nuclease activity / DNA clamp loader activity / 5'-flap endonuclease activity / DNA double-strand break processing / four-way junction helicase activity / replication fork reversal / lagging strand elongation / mitotic DNA replication checkpoint signaling / double-strand break repair via break-induced replication / single-stranded DNA helicase activity / mitotic sister chromatid cohesion / nuclear chromosome / nuclear replication fork / DNA replication initiation / four-way junction DNA binding / telomere maintenance / DNA helicase activity / protein serine/threonine kinase activator activity / DNA-templated DNA replication / site of double-strand break / mitotic cell cycle / nucleosome assembly / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / 5'-3' DNA helicase activity / DNA helicase / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / chromosome, telomeric region / DNA repair / DNA damage response / chromatin binding / ATP hydrolysis activity / RNA binding / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA replication factor Dna2, N-terminal / DNA replication ATP-dependent helicase/nuclease Dna2 / DNA replication factor Dna2 / : / DNA polymerase alpha-binding protein Ctf4, C-terminal domain / Minichromosome loss protein Mcl1, middle region / Minichromosome loss protein, Mcl1, middle region / PD-(D/E)XK endonuclease-like domain superfamily / DNA2/NAM7 helicase, helicase domain / AAA domain ...DNA replication factor Dna2, N-terminal / DNA replication ATP-dependent helicase/nuclease Dna2 / DNA replication factor Dna2 / : / DNA polymerase alpha-binding protein Ctf4, C-terminal domain / Minichromosome loss protein Mcl1, middle region / Minichromosome loss protein, Mcl1, middle region / PD-(D/E)XK endonuclease-like domain superfamily / DNA2/NAM7 helicase, helicase domain / AAA domain / : / : / DNA2/NAM7 helicase-like, C-terminal / AAA domain / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DNA replication ATP-dependent helicase/nuclease DNA2 / DNA polymerase alpha-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.092 Å
データ登録者Simon, A.C. / Pellegrini, L.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Wellcome Trust104641/Z/14/Z 英国
Gates Cambridge PhD program 英国
引用
ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2016
タイトル: Ctf4 Is a Hub in the Eukaryotic Replisome that Links Multiple CIP-Box Proteins to the CMG Helicase.
著者: Villa, F. / Simon, A.C. / Ortiz Bazan, M.A. / Kilkenny, M.L. / Wirthensohn, D. / Wightman, M. / Matak-Vinkovic, D. / Pellegrini, L. / Labib, K.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2014
タイトル: A Ctf4 trimer couples the CMG helicase to DNA polymerase alpha in the eukaryotic replisome.
著者: Simon, A.C. / Zhou, J.C. / Perera, R.L. / van Deursen, F. / Evrin, C. / Ivanova, M.E. / Kilkenny, M.L. / Renault, L. / Kjaer, S. / Matak-Vinkovic, D. / Labib, K. / Costa, A. / Pellegrini, L.
履歴
登録2016年1月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月20日Group: Database references
改定 1.22016年8月17日Group: Database references
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA polymerase alpha-binding protein
B: DNA polymerase alpha-binding protein
C: DNA polymerase alpha-binding protein
D: Dna2p
E: Dna2p


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)167,1795
ポリマ－167,1795
非ポリマー00
水1,27971
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8810 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area50340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.677, 99.551, 218.373
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 DNA polymerase alpha-binding protein / Chromosome replication protein CHL15 / Chromosome transmission fidelity protein 4 / Protein POB1


分子量: 54447.484 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 450-927 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: CTF4, CHL15, POB1, YPR135W, P9659.7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q01454
#2: タンパク質・ペプチド Dna2p


分子量: 1918.045 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 207-223 / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthetic peptide corresponding to amino acids 207 to 223 of yeast Dna2.
由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: A0A0D4IHI3, UniProt: P38859*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 71 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.33 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M tri-sodium citrate pH 6.2, 7-9% PEG 8000 and 0.45-0.9 M NaCl.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.91915 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年10月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.09→48.98 Å / Num. obs: 36111 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.7 % / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル解像度: 3.09→3.23 Å / 冗長度: 6.6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 97.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化解像度: 3.092→48.98 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.06 / 位相誤差: 23.56 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 3439 5.05 %Random selection
Rwork0.1802 ---
obs0.1826 68099 99.66 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.092→48.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9503 0 0 71 9574
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0029775
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.50513250
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.4945842
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041428
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041704
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0916-3.1340.36571190.32412413X-RAY DIFFRACTION93
3.134-3.17870.31421360.29942621X-RAY DIFFRACTION100
3.1787-3.22620.27851260.272598X-RAY DIFFRACTION100
3.2262-3.27660.32871300.28962628X-RAY DIFFRACTION100
3.2766-3.33030.36991380.27582546X-RAY DIFFRACTION100
3.3303-3.38770.28591440.24262607X-RAY DIFFRACTION100
3.3877-3.44930.3181310.22732597X-RAY DIFFRACTION100
3.4493-3.51560.26161470.22592630X-RAY DIFFRACTION100
3.5156-3.58730.29031490.21362542X-RAY DIFFRACTION100
3.5873-3.66530.26041340.2152583X-RAY DIFFRACTION100
3.6653-3.75050.25571320.20692608X-RAY DIFFRACTION100
3.7505-3.84430.2121240.19792622X-RAY DIFFRACTION100
3.8443-3.94820.2251280.19592584X-RAY DIFFRACTION100
3.9482-4.06430.31671430.17282611X-RAY DIFFRACTION100
4.0643-4.19540.1935960.15872647X-RAY DIFFRACTION100
4.1954-4.34530.23021540.14622558X-RAY DIFFRACTION100
4.3453-4.51920.19241520.13862581X-RAY DIFFRACTION100
4.5192-4.72470.14641790.132567X-RAY DIFFRACTION100
4.7247-4.97360.17371530.12712593X-RAY DIFFRACTION100
4.9736-5.28480.16051450.13862556X-RAY DIFFRACTION100
5.2848-5.69230.2171390.15162572X-RAY DIFFRACTION100
5.6923-6.26410.19061320.16352631X-RAY DIFFRACTION100
6.2641-7.16810.21081560.17472556X-RAY DIFFRACTION100
7.1681-9.02180.20171190.15072632X-RAY DIFFRACTION100
9.0218-48.98790.21581330.16862577X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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