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- PDB-5hgi: Crystal structure of apo human IRE1 alpha -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hgi
タイトルCrystal structure of apo human IRE1 alpha
要素Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
キーワードTransferase/Oxidoreductase / Ser/Thr Protein kinase / RNase / Transferase-Oxidoreductase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-serine trans-autophosphorylation / mRNA splicing, via endonucleolytic cleavage and ligation / AIP1-IRE1 complex / Ire1 complex / IRE1alpha activates chaperones / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / insulin metabolic process / peptidyl-serine autophosphorylation / IRE1-RACK1-PP2A complex / platelet-derived growth factor receptor binding ...peptidyl-serine trans-autophosphorylation / mRNA splicing, via endonucleolytic cleavage and ligation / AIP1-IRE1 complex / Ire1 complex / IRE1alpha activates chaperones / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / insulin metabolic process / peptidyl-serine autophosphorylation / IRE1-RACK1-PP2A complex / platelet-derived growth factor receptor binding / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / nuclear inner membrane / endothelial cell proliferation / IRE1-mediated unfolded protein response / mRNA catabolic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / cellular response to unfolded protein / regulation of macroautophagy / positive regulation of JUN kinase activity / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / Hsp70 protein binding / RNA endonuclease activity / response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of RNA splicing / cellular response to glucose stimulus / ADP binding / Hsp90 protein binding / cellular response to hydrogen peroxide / unfolded protein binding / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / endoplasmic reticulum membrane / enzyme binding / magnesium ion binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
KEN domain / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1/2-like / KEN domain / KEN domain superfamily / Ribonuclease 2-5A / KEN domain profile. / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / de novo design (two linked rop proteins) / Pyrrolo-quinoline quinone beta-propeller repeat / beta-propeller repeat ...KEN domain / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1/2-like / KEN domain / KEN domain superfamily / Ribonuclease 2-5A / KEN domain profile. / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / de novo design (two linked rop proteins) / Pyrrolo-quinoline quinone beta-propeller repeat / beta-propeller repeat / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / : / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.584 Å
データ登録者Feldman, H.C. / Tong, M. / Wang, L. / Meza-Acevedo, R. / Gobillot, T.A. / Gliedt, J.M. / Hari, S.B. / Mitra, A.K. / Backes, B.J. / Papa, F.R. ...Feldman, H.C. / Tong, M. / Wang, L. / Meza-Acevedo, R. / Gobillot, T.A. / Gliedt, J.M. / Hari, S.B. / Mitra, A.K. / Backes, B.J. / Papa, F.R. / Seeliger, M.A. / Maly, D.J.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2016
タイトル: Structural and Functional Analysis of the Allosteric Inhibition of IRE1 alpha with ATP-Competitive Ligands.
著者: Feldman, H.C. / Tong, M. / Wang, L. / Meza-Acevedo, R. / Gobillot, T.A. / Lebedev, I. / Gliedt, M.J. / Hari, S.B. / Mitra, A.K. / Backes, B.J. / Papa, F.R. / Seeliger, M.A. / Maly, D.J.
履歴
登録2016年1月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月22日Group: Database references
改定 1.22016年8月31日Group: Database references
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,62115
ポリマ－49,3031
非ポリマー1,31714
水18010
1
A: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子

A: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,24130
ポリマ－98,6072
非ポリマー2,63528
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_554-x,y,-z-1/21
Buried area6410 Å2
ΔGint-347 kcal/mol
Surface area36300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.039, 169.196, 104.138
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1003-

CS

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1 / Endoplasmic reticulum-to-nucleus signaling 1 / Inositol-requiring protein 1 / hIRE1p / Ire1-alpha / IRE1a


分子量: 49303.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: The sequence begins from G547-L977 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERN1, IRE1 / プラスミド: Bac-to-Bac
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9
参照: UniProt: O75460, non-specific serine/threonine protein kinase, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ

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非ポリマー , 7種, 24分子

#2: 化合物
ChemComp-CS / CESIUM ION / セシウムカチオン


分子量: 132.905 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cs
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL / L-DTT


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C4H10O2S2
#6: 化合物
ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#7: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.53 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: Crystallization buffer: 25 mM Bis-Tris Propane pH 9, 39% PEG 200, 250 mM CsCl, 10% glycerol. After setting up the crystallization drop with the mother liquor in a 1:1 uL ratio using the ...詳細: Crystallization buffer: 25 mM Bis-Tris Propane pH 9, 39% PEG 200, 250 mM CsCl, 10% glycerol. After setting up the crystallization drop with the mother liquor in a 1:1 uL ratio using the liquid bridge method, 2-mercaptoethanol was added to the reservoir at a final concentration of 143 mM. Crystals were cryoprotected in the same reservoir crystallization buffer.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月9日
放射モノクロメーター: Double flat Si crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.58→84.6 Å / Num. obs: 19194 / % possible obs: 99.72 % / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.05432 / Net I/σ(I): 20.47
反射 シェル解像度: 2.584→2.676 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.8543 / Mean I/σ(I) obs: 2.37 / % possible all: 99.68

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3P23

3p23


解像度: 2.584→44.343 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.18 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2475 986 5.14 %RANDOM
Rwork0.2126 ---
obs0.2145 19188 99.69 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.584→44.343 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2962 0 38 10 3010
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043054
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6414131
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.3811819
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043457
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004536
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.584-2.72020.33731490.27952540X-RAY DIFFRACTION100
2.7202-2.89060.32781450.27922557X-RAY DIFFRACTION100
2.8906-3.11380.32721470.27322576X-RAY DIFFRACTION100
3.1138-3.4270.23071360.25162579X-RAY DIFFRACTION100
3.427-3.92260.28741260.20632611X-RAY DIFFRACTION100
3.9226-4.94110.21911410.18592628X-RAY DIFFRACTION100
4.9411-44.34950.21491420.19812711X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.44160.2755-0.15780.32760.05580.172-0.41050.3476-1.5790.36380.2616-0.06061.13950.40810.00091.04250.14210.17910.9326-0.15641.1914-22.7875-42.2157-24.4421
22.0505-0.23110.26812.41290.71322.2541-0.12960.1273-0.1870.1745-0.04020.17680.17840.18320.00010.56110.02680.10610.61540.03360.6001-16.2995-20.6384-17.2681
32.2176-0.92150.48952.63980.76311.448-0.29360.1140.2704-0.5062-0.12150.0471-0.37220.12050.00050.8325-0.043-0.20280.62110.12230.6941-21.478310.3364-21.9897
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 562 through 619 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 620 through 834 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 835 through 964 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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