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- PDB-5hgg: Crystal structure of uPA in complex with a camelid-derived antibo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hgg
タイトルCrystal structure of uPA in complex with a camelid-derived antibody fragment
要素
  • Camelid Derived Antibody Fragment, Nb4
  • Urokinase-type plasminogen activator
キーワードHYDROLASE/INHIBITOR / uPA / Nanobody / Serine Protease / HYDROLASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


u-plasminogen activator / regulation of smooth muscle cell-matrix adhesion / urokinase plasminogen activator signaling pathway / regulation of plasminogen activation / regulation of fibrinolysis / regulation of wound healing / protein complex involved in cell-matrix adhesion / regulation of signaling receptor activity / negative regulation of plasminogen activation / regulation of smooth muscle cell migration ...u-plasminogen activator / regulation of smooth muscle cell-matrix adhesion / urokinase plasminogen activator signaling pathway / regulation of plasminogen activation / regulation of fibrinolysis / regulation of wound healing / protein complex involved in cell-matrix adhesion / regulation of signaling receptor activity / negative regulation of plasminogen activation / regulation of smooth muscle cell migration / serine-type endopeptidase complex / Dissolution of Fibrin Clot / smooth muscle cell migration / plasminogen activation / regulation of cell adhesion mediated by integrin / tertiary granule membrane / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cell adhesion / specific granule membrane / serine protease inhibitor complex / fibrinolysis / chemotaxis / blood coagulation / regulation of cell population proliferation / response to hypoxia / positive regulation of cell migration / serine-type endopeptidase activity / external side of plasma membrane / focal adhesion / Neutrophil degranulation / cell surface / signal transduction / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / : / Kringle-like fold / EGF-like domain profile. ...Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / : / Kringle-like fold / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Immunoglobulins / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-TWN / Urokinase-type plasminogen activator
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Vicugna pacos (アルパカ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.97 Å
データ登録者Yung, K.W.Y. / Kromann-Hansen, T. / Andreasen, P.A. / Ngo, J.C.K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: A Camelid-derived Antibody Fragment Targeting the Active Site of a Serine Protease Balances between Inhibitor and Substrate Behavior
著者: Kromann-Hansen, T. / Oldenburg, E. / Yung, K.W. / Ghassabeh, G.H. / Muyldermans, S. / Declerck, P.J. / Huang, M. / Andreasen, P.A. / Ngo, J.C.
履歴
登録2016年1月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月3日Group: Database references
改定 1.22016年8月10日Group: Data collection
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Urokinase-type plasminogen activator
B: Urokinase-type plasminogen activator
S: Camelid Derived Antibody Fragment, Nb4
T: Camelid Derived Antibody Fragment, Nb4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,53915
ポリマ－82,6274
非ポリマー1,91211
水5,170287
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11820 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area27960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)186.985, 77.749, 61.454
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.400, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

-
タンパク質 / 抗体 , 2種, 4分子 ABST

#1: タンパク質 Urokinase-type plasminogen activator / uPA


分子量: 27715.600 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 179-424 / 変異: C122A, N145Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLAU / 発現宿主: Komagataella pastoris CBS 7435 (菌類) / 参照: UniProt: P00749, u-plasminogen activator
#2: 抗体 Camelid Derived Antibody Fragment, Nb4


分子量: 13597.960 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vicugna pacos (アルパカ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
非ポリマー , 5種, 298分子

#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-TWN / (3S)-3-[(2S,3S,4R)-3,4-DIMETHYLTETRAHYDROFURAN-2-YL]BUTYL LAURATE


分子量: 354.567 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H42O3
#6: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 287 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.41 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.25
詳細: Sodium Phosphate dibasic, Ammonium Sulfate, MES, Tween 20

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年3月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→30 Å / Num. obs: 59384 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.067 / Χ2: 0.665 / Net I/av σ(I): 19.381 / Net I/σ(I): 8.4 / Num. measured all: 247411
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.97-23.70.36428040.890.210.4210.47892.6
2-2.043.90.31429150.9210.1780.3620.595.6
2.04-2.0840.29329230.9220.1650.3380.55497.1
2.08-2.124.10.27829190.9340.1560.3190.53396.2
2.12-2.174.20.24329750.9480.1350.2790.5497.4
2.17-2.224.20.21129230.9620.1170.2420.54497.6
2.22-2.274.20.19929520.9630.110.2280.59996.3
2.27-2.344.20.16429600.9750.0910.1870.57398.2
2.34-2.44.20.14529780.9830.080.1660.59897.8
2.4-2.484.30.12229570.9860.0670.1390.58397
2.48-2.574.30.11129560.9880.0610.1270.61997.6
2.57-2.674.30.09830150.9910.0540.1120.63297.9
2.67-2.794.30.08329720.9930.0460.0950.61998.2
2.79-2.944.30.07129830.9950.0390.080.68498.5
2.94-3.134.30.05630010.9970.0310.0640.71998.7
3.13-3.374.20.04330270.9980.0240.0490.80698.9
3.37-3.714.20.03530120.9980.0190.040.83598.5
3.71-4.244.20.03130030.9990.0170.0350.98898.4
4.24-5.344.10.02630190.9990.0140.030.90297.6
5.34-304.10.02530900.9990.0140.0290.92298.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.97→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 6.643 / SU ML: 0.093 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.15 / ESU R Free: 0.132 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1964 2999 5.1 %RANDOM
Rwork0.1673 ---
obs0.1688 56384 97.37 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 135.02 Å2 / Biso mean: 31.205 Å2 / Biso min: 13.27 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.39 Å2-0 Å2-0.47 Å2
2--0.24 Å2-0 Å2
3---0.32 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.97→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5783 0 127 287 6197
Biso mean--68.7 32.36 -
残基数----747
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0196065
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.025665
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.61.9618193
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.241313066
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6145745
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.11923.206262
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.04315993
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.2951544
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1290.2887
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.026780
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.021420
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6651.622988
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.6641.622987
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.4622.4163724
LS精密化 シェル解像度: 1.969→2.02 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.232 191 -
Rwork0.225 4014 -
all-4205 -
obs--93.36 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.49280.1952-0.33351.90630.33851.94690.01670.1717-0.0879-0.0708-0.12460.21140.0495-0.36990.10790.07090.00920.01880.0978-0.02980.0436200.184-0.69964.168
21.8922-0.23280.28961.8991-0.66361.9852-0.0707-0.03310.29160.08010.090.2354-0.1579-0.3707-0.01930.05280.01460.03310.0981-0.02220.1261185.49237.90192.152
32.2927-0.5796-1.41091.2270.86281.46650.01410.16140.0832-0.1286-0.03450.00070.0186-0.08330.02040.1132-0.0170.02830.02940.01040.0227212.04827.77977.198
40.5715-0.431-0.28171.73171.18623.59840.0471-0.0698-0.02450.1211-0.04130.0642-0.0111-0.1692-0.00580.0688-0.00140.03730.03560.01380.0288202.519.31794.433
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A16 - 243
2X-RAY DIFFRACTION2B16 - 243
3X-RAY DIFFRACTION3S1 - 128
4X-RAY DIFFRACTION4T1 - 127

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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