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万見
- PDB-5hdg: crystal structure of heat shock factor 1-DBD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hdg
タイトルcrystal structure of heat shock factor 1-DBD
要素Heat shock factor protein 1熱ショック因子
キーワードTRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / SF1-DBD
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to nitroglycerin / response to hypobaric hypoxia / sequence-specific single stranded DNA binding / cellular response to diamide / cellular response to L-glutamine / negative regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / positive regulation of apoptotic DNA fragmentation / translation elongation factor binding / negative regulation of inclusion body assembly / positive regulation of inclusion body assembly ...cellular response to nitroglycerin / response to hypobaric hypoxia / sequence-specific single stranded DNA binding / cellular response to diamide / cellular response to L-glutamine / negative regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / positive regulation of apoptotic DNA fragmentation / translation elongation factor binding / negative regulation of inclusion body assembly / positive regulation of inclusion body assembly / nuclear stress granule / cellular response to sodium arsenite / cellular response to potassium ion / positive regulation of macrophage differentiation / protein folding chaperone complex / cellular response to angiotensin / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / response to psychosocial stress / STAT family protein binding / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / response to testosterone / mitotic spindle pole / general transcription initiation factor binding / HSF1-dependent transactivation / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / HSF1 activation / mRNA transport / Attenuation phase / cellular response to unfolded protein / negative regulation of protein-containing complex assembly / ヘテロクロマチン / regulation of cellular response to heat / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / cellular response to copper ion / heat shock protein binding / cellular response to cadmium ion / positive regulation of mitotic cell cycle / response to nutrient / response to activity / cellular response to estradiol stimulus / promoter-specific chromatin binding / Hsp90 protein binding / ユークロマチン / cellular response to gamma radiation / chromatin DNA binding / 動原体 / PML body / 転写後修飾 / defense response / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / Aggrephagy / cellular response to hydrogen peroxide / : / 分裂促進因子活性化タンパク質キナーゼ / sequence-specific double-stranded DNA binding / cellular response to xenobiotic stimulus / positive regulation of cold-induced thermogenesis / cellular response to heat / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / protein-containing complex assembly / cellular response to lipopolysaccharide / sequence-specific DNA binding / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / ribonucleoprotein complex / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein heterodimerization activity / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of gene expression / DNA修復 / 中心体 / クロマチン / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / 核質 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Vertebrate heat shock transcription factor, C-terminal domain / Vertebrate heat shock transcription factor / Heat shock factor (HSF)-type, DNA-binding / Heat shock transcription factor family / HSF-type DNA-binding / HSF-type DNA-binding domain signature. / 熱ショック因子 / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily ...Vertebrate heat shock transcription factor, C-terminal domain / Vertebrate heat shock transcription factor / Heat shock factor (HSF)-type, DNA-binding / Heat shock transcription factor family / HSF-type DNA-binding / HSF-type DNA-binding domain signature. / 熱ショック因子 / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock factor protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Feng, H. / Liu, W. / Wang, D.C.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: HSF1-DBD crystal structure
著者: Feng, H. / Liu, W. / Wang, D.C.
履歴
登録2016年1月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock factor protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,1802
ポリマ－13,1571
非ポリマー231
水2,684149
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Heat shock factor protein 1
ヘテロ分子

A: Heat shock factor protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,3604
ポリマ－26,3142
非ポリマー462
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
Buried area1560 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area10280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.610, 64.420, 68.770
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-445-

HOH

21A-448-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Heat shock factor protein 1 / 熱ショック因子 / HSF 1 / Heat shock transcription factor 1 / HSTF 1


分子量: 13156.973 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 15-120 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSF1, HSTF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q00613
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 149 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.04 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2 / 詳細: 0.2M sodium formate, pH 7.2, 22%(w/v) PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→32.21 Å / Num. obs: 12343 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Rsym value: 0.12 / Net I/σ(I): 4.1
反射 シェル解像度: 1.7→1.73 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.527 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 0.527 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XSCALEデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3HTS

3hts


解像度: 1.7→32.21 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 22.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2184 1225 10.06 %
Rwork0.1907 --
obs0.1935 12177 99.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→32.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数780 0 1 149 930
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.003812
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7531096
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.696295
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.033114
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004141
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.76810.28591340.23371218X-RAY DIFFRACTION100
1.7681-1.84850.2781340.23281185X-RAY DIFFRACTION100
1.8485-1.9460.29521360.23811196X-RAY DIFFRACTION100
1.946-2.06790.26681320.21881204X-RAY DIFFRACTION100
2.0679-2.22750.22361350.21091212X-RAY DIFFRACTION100
2.2275-2.45160.26951320.2031212X-RAY DIFFRACTION100
2.4516-2.80620.22231430.20091224X-RAY DIFFRACTION100
2.8062-3.53480.21381390.1721239X-RAY DIFFRACTION100
3.5348-32.21580.17031400.1691262X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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