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- PDB-5ham: Structure of Rickettsia bellii effector protein RickCE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ham
タイトルStructure of Rickettsia bellii effector protein RickCE
要素RickCE
キーワードHYDROLASE / Enzyme / CE clan / Deubiquitinase
機能・相同性: / RickCE N-terminal / : / RickCE-like, catalytic domain / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin-like protease family profile domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Rickettsia bellii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Pruneda, J.N. / Komander, D.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)U105192732 英国
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2016
タイトル: The Molecular Basis for Ubiquitin and Ubiquitin-like Specificities in Bacterial Effector Proteases.
著者: Pruneda, J.N. / Durkin, C.H. / Geurink, P.P. / Ovaa, H. / Santhanam, B. / Holden, D.W. / Komander, D.
履歴
登録2015年12月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月3日Group: Database references
改定 1.22017年9月13日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RickCE
B: RickCE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,2082
ポリマ－62,2082
非ポリマー00
水2,936163
1
A: RickCE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,1041
ポリマ－31,1041
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: RickCE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,1041
ポリマ－31,1041
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)173.496, 173.496, 55.516
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 RickCE


分子量: 31104.229 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 420-691 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rickettsia bellii (バクテリア) / 遺伝子: RBE_0198 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q1RK35
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.42 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Tris (pH 7.5), 2 M Ammonium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9174 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年12月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9174 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→52.08 Å / Num. obs: 24203 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / Rmerge(I) obs: 0.596 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.4→52.075 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 23.76 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2169 1190 4.92 %
Rwork0.1644 --
obs0.167 24197 99.21 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→52.075 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4025 0 0 163 4188
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084071
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0995497
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.5591545
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07636
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004724
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4001-2.50930.32151570.23912893X-RAY DIFFRACTION100
2.5093-2.64160.25851530.22012888X-RAY DIFFRACTION99
2.6416-2.80710.24871540.20492857X-RAY DIFFRACTION100
2.8071-3.02380.26641420.19422838X-RAY DIFFRACTION98
3.0238-3.32810.25771410.17952889X-RAY DIFFRACTION99
3.3281-3.80950.20161630.14152900X-RAY DIFFRACTION100
3.8095-4.79910.17251330.12572895X-RAY DIFFRACTION100
4.7991-52.08730.18161470.15672847X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8309-1.4457-0.8522.44680.81860.91680.0283-0.06330.0709-0.04170.03480.0278-0.02510.0732-0.04870.1917-0.0026-0.04130.1803-0.01740.1467-44.9288-18.0528-9.0411
22.169-0.32940.91861.8983-0.15941.3699-0.1869-0.20090.22910.1604-0.0915-0.11-0.1240.00980.18960.26280.0638-0.01220.2058-0.03640.2032-33.4255-26.2113-5.6443
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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