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- PDB-4hys: Crystal structure of JNK1 in complex with JIP1 peptide and 4-(4-I... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hys
タイトルCrystal structure of JNK1 in complex with JIP1 peptide and 4-(4-Indazol-1-yl-pyrimidin-2-ylamino)-cyclohexan
要素
  • C-Jun-amino-terminal kinase-interacting protein 1
  • Mitogen-activated protein kinase 8
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / kinase inhibitor / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


dentate gyrus mossy fiber / regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / JUN phosphorylation / positive regulation of cell killing / Activation of BMF and translocation to mitochondria / Interleukin-38 signaling / basal dendrite / positive regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / Activation of BIM and translocation to mitochondria / negative regulation of JUN kinase activity ...dentate gyrus mossy fiber / regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / JUN phosphorylation / positive regulation of cell killing / Activation of BMF and translocation to mitochondria / Interleukin-38 signaling / basal dendrite / positive regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / Activation of BIM and translocation to mitochondria / negative regulation of JUN kinase activity / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / MAP-kinase scaffold activity / JUN kinase binding / positive regulation of cyclase activity / regulation of JNK cascade / histone deacetylase regulator activity / NRAGE signals death through JNK / cellular response to stress / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / protein kinase inhibitor activity / Activation of the AP-1 family of transcription factors / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / Fc-epsilon receptor signaling pathway / positive regulation of protein metabolic process / kinesin binding / JUN kinase activity / mitogen-activated protein kinase / regulation of macroautophagy / response to UV / response to mechanical stimulus / stress-activated MAPK cascade / energy homeostasis / vesicle-mediated transport / JNK cascade / protein serine/threonine kinase binding / negative regulation of protein binding / peptidyl-threonine phosphorylation / cellular response to amino acid starvation / NRIF signals cell death from the nucleus / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / cellular response to reactive oxygen species / FCERI mediated MAPK activation / positive regulation of JNK cascade / mitochondrial membrane / regulation of circadian rhythm / histone deacetylase binding / cellular response to mechanical stimulus / cellular senescence / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / rhythmic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / peptidyl-serine phosphorylation / regulation of protein localization / cellular response to lipopolysaccharide / cellular response to oxidative stress / protein phosphatase binding / Oxidative Stress Induced Senescence / response to oxidative stress / protein phosphorylation / positive regulation of apoptotic process / axon / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / neuronal cell body / synapse / dendrite / positive regulation of gene expression / endoplasmic reticulum membrane / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
JIP1, SH3 domain / : / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, JNK / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Variant SH3 domain / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. ...JIP1, SH3 domain / : / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, JNK / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Variant SH3 domain / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / : / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / PH-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1BJ / Stress-activated protein kinase JNK / Mitogen-activated protein kinase 8 / C-Jun-amino-terminal kinase-interacting protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.415 Å
データ登録者Kuglstatter, A. / Janson, C.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2013
タイトル: Development of amino-pyrimidine inhibitors of c-Jun N-terminal kinase (JNK): kinase profiling guided optimization of a 1,2,3-benzotriazole lead.
著者: Palmer, W.S. / Alam, M. / Arzeno, H.B. / Chang, K.C. / Dunn, J.P. / Goldstein, D.M. / Gong, L. / Goyal, B. / Hermann, J.C. / Hogg, J.H. / Hsieh, G. / Jahangir, A. / Janson, C. / Jin, S. / ...著者: Palmer, W.S. / Alam, M. / Arzeno, H.B. / Chang, K.C. / Dunn, J.P. / Goldstein, D.M. / Gong, L. / Goyal, B. / Hermann, J.C. / Hogg, J.H. / Hsieh, G. / Jahangir, A. / Janson, C. / Jin, S. / Ursula Kammlott, R. / Kuglstatter, A. / Lukacs, C. / Michoud, C. / Niu, L. / Reuter, D.C. / Shao, A. / Silva, T. / Trejo-Martin, T.A. / Stein, K. / Tan, Y.C. / Tivitmahaisoon, P. / Tran, P. / Wagner, P. / Weller, P. / Wu, S.Y.
履歴
登録2012年11月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitogen-activated protein kinase 8
B: C-Jun-amino-terminal kinase-interacting protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2433
ポリマ－43,9342
非ポリマー3091
水70339
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1180 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area16180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.360, 81.498, 84.471
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Mitogen-activated protein kinase 8 / Mitogen-activated protein kinase 8 isoform JNK1 beta2 / Mitogen-activated protein kinase 8 / ...Mitogen-activated protein kinase 8 isoform JNK1 beta2 / Mitogen-activated protein kinase 8 / isoform CRA_d / cDNA FLJ77387 / highly similar to Homo sapiens mitogen-activated protein kinase 8 (MAPK8) / transcript variant 4 / mRNA


分子量: 42588.191 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 1-369 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAPK8, hCG_23734 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A1L4K2, UniProt: P45983*PLUS, EC: 2.7.1.37
#2: タンパク質・ペプチド C-Jun-amino-terminal kinase-interacting protein 1 / JIP-1 / JNK-interacting protein 1 / Islet-brain 1 / IB-1 / JNK MAP kinase scaffold protein 1 / ...JIP-1 / JNK-interacting protein 1 / Islet-brain 1 / IB-1 / JNK MAP kinase scaffold protein 1 / Mitogen-activated protein kinase 8-interacting protein 1


分子量: 1345.612 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 157-167 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Chemical synthesis / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UQF2
#3: 化合物 ChemComp-1BJ / trans-4-{[4-(1H-indazol-1-yl)pyrimidin-2-yl]amino}cyclohexanol


分子量: 309.366 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H19N5O
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.83 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 20% PEG 3350, 0.2 M LiSO4, 0.1 M BIS-TRIS, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.41→49.64 Å / Num. obs: 16800 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 60.9 Å2 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル解像度: 2.41→2.55 Å / 冗長度: 7.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 2419 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 1UKH

1ukh


解像度: 2.415→49.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.921 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.896 / SU B: 23.302 / SU ML: 0.254 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.452 / ESU R Free: 0.301 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29492 847 5.1 %RANDOM
Rwork0.2469 ---
obs0.24926 15874 99.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 51.783 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.91 Å20 Å20 Å2
2--0.43 Å20 Å2
3----2.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.415→49.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2666 0 23 39 2728
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222754
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2861.9853723
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7725325
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.78324.309123
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.02215502
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7891515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2410
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212058
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7241.51651
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.34822682
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.67531103
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7584.51041
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.415→2.477 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.463 67 -
Rwork0.373 1133 -
obs--99.92 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -6.2879 Å / Origin y: -7.8219 Å / Origin z: 21.4848 Å
111213212223313233
T0.2344 Å20.1156 Å2-0.0262 Å2-0.1719 Å2-0.0146 Å2--0.186 Å2
L0.9286 °20.6247 °2-0.5771 °2-0.4811 °2-0.5287 °2--0.8741 °2
S0.0158 Å °0.0071 Å °0.0292 Å °0.0428 Å °-0.0408 Å °-0.0159 Å °-0.093 Å °-0.0443 Å °0.025 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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