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- PDB-5h7s: Structural basis of the flanking zinc-finger motifs crucial for t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5h7s
タイトルStructural basis of the flanking zinc-finger motifs crucial for the E3 ligase activity of the LNX1 RING domain
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase LNX
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
  • Ubiquitin-like 1
キーワードPROTEIN BINDING/LIGASE/TRANSFERASE / RING / ubiquitin / E3 ligase / zinc finger motif / PROTEIN BINDING-LIGASE-TRANSFERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


UBC13-MMS2 complex / synapse maturation / ubiquitin conjugating enzyme complex / ubiquitin-protein transferase activator activity / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / DNA double-strand break processing / postreplication repair / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / positive regulation of double-strand break repair ...UBC13-MMS2 complex / synapse maturation / ubiquitin conjugating enzyme complex / ubiquitin-protein transferase activator activity / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / DNA double-strand break processing / postreplication repair / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / positive regulation of double-strand break repair / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / ubiquitin conjugating enzyme activity / positive regulation of intracellular signal transduction / protein K63-linked ubiquitination / protein monoubiquitination / ubiquitin ligase complex / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / regulation of DNA repair / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / negative regulation of TORC1 signaling / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / antiviral innate immune response / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / positive regulation of DNA repair / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / ubiquitin binding / NOD1/2 Signaling Pathway / double-strand break repair via homologous recombination / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / PDZ domain binding / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / ISG15 antiviral mechanism / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Formation of Incision Complex in GG-NER / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / FCERI mediated NF-kB activation / G2/M DNA damage checkpoint / RING-type E3 ubiquitin transferase / Interleukin-1 signaling / Aggrephagy / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Downstream TCR signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / T cell receptor signaling pathway / Processing of DNA double-strand break ends / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / postsynapse / protein ubiquitination / ubiquitin protein ligase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Pectate lyase superfamily protein / Rhamnogalacturonase A/epimerase, pectate lyase-like / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. ...: / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Pectate lyase superfamily protein / Rhamnogalacturonase A/epimerase, pectate lyase-like / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Herpes Virus-1 / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / PDZ domain / Ring finger / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin family / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tail fiber / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N / E3 ubiquitin-protein ligase LNX
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.49 Å
データ登録者Nayak, D. / Sivaraman, J.
資金援助 シンガポール, 1件
組織認可番号国
Ministry of Education (Singapore)R154000625112 シンガポール
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2018
タイトル: Structure of LNX1:Ubc13~Ubiquitin Complex Reveals the Role of Additional Motifs for the E3 Ligase Activity of LNX1.
著者: Nayak, D. / Sivaraman, J.
履歴
登録2016年11月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年11月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Ubiquitin-like 1
D: E3 ubiquitin-protein ligase LNX
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
F: Ubiquitin-like 1
B: E3 ubiquitin-protein ligase LNX
C: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,18014
ポリマ－80,6576
非ポリマー5238
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10560 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area32710 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)122.372, 122.372, 135.199
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11D
21B
12E
22F
13A
23C

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PROPROGLYGLYDB2 - 1252 - 125
21PROPROGLYGLYBE2 - 1252 - 125
12METMETGLYGLYEA1 - 761 - 76
22METMETGLYGLYFD1 - 761 - 76
13LEULEUASNASNAC4 - 1514 - 151
23LEULEUASNASNCF4 - 1514 - 151

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-like 1


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47
#2: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase LNX / Ligand of Numb-protein X 1 / Numb-binding protein 1 / PDZ domain-containing RING finger protein 2 / ...Ligand of Numb-protein X 1 / Numb-binding protein 1 / PDZ domain-containing RING finger protein 2 / RING-type E3 ubiquitin transferase LNX


分子量: 14625.937 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP RESIDUES 11-138 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LNX1, LNX, PDZRN2, UNQ574/PRO1136 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8TBB1, RING-type E3 ubiquitin transferase
#3: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N / Bendless-like ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme N / Ubc13 / UbcH13 / ...Bendless-like ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme N / Ubc13 / UbcH13 / Ubiquitin carrier protein N / Ubiquitin-protein ligase N


分子量: 17125.705 Da / 分子数: 2 / Mutation: C87K, K92A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2N, BLU / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61088, E2 ubiquitin-conjugating enzyme
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.81 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 0.04 M Citric acid, 0.06 M BIS-TRIS propane, pH 6.4, 20% w/v polyethylene glycol 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月19日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.48→134.95 Å / Num. obs: 15353 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 9.9 % / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル解像度: 3.48→3.81 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0171精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5DIN, 3HCT, 1UBQ

5din

3hct

1ubq


解像度: 3.49→105.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 108.669 / SU ML: 0.63 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.7 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28649 1421 10 %RANDOM
Rwork0.24085 ---
obs0.24547 12753 92.24 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 106.798 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.23 Å2-0.12 Å2-0 Å2
2---0.23 Å20 Å2
3---0.75 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.49→105.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5526 0 8 0 5534
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0195668
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.025326
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5361.9837704
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9863.00312400
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.95690
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.34124.688256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.527151006
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.5041532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2872
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0216152
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021048
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11D75780.05
12B75780.05
21E43720.01
22F43720.01
31A94240.05
32C94240.05
LS精密化 シェル解像度: 3.486→3.576 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.632 61 -
Rwork0.641 535 -
obs--53.17 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.35692.16360.8396.0355-0.10035.4240.2374-0.06260.04750.0781-0.03830.89910.3108-0.8713-0.19910.3143-0.0203-0.01150.29140.02090.157741.4-18.3618
211.5085-0.57421.23748.5018-2.85976.814-0.4070.19360.71290.29590.1033-0.6606-0.36140.43590.30380.60350.00920.050.6401-0.17520.528168.318-14.39133.483
36.39771.69492.4644.62723.1739.4384-0.23650.44380.0255-0.35940.24890.87060.25840.125-0.01250.4704-0.0147-0.01090.16210.17630.384955.448-16.238-23.898
47.6013-0.5402-0.46381.9862-0.71153.71250.2219-0.14420.2773-0.0613-0.0795-0.5624-0.29370.837-0.14230.4439-0.07220.0740.1926-0.05810.195366.168-9.2736.861
56.5685-3.85454.28072.6802-1.87143.87750.22870.23570.1078-0.2235-0.50190.07630.172-0.15020.27321.3254-0.2505-0.01921.49010.12440.961641.544-21.336-9.27
68.49231.09314.48893.4783-2.08979.40460.0567-0.9482-0.01930.50390.0858-0.20140.057-0.5292-0.14240.53160.15160.09350.2472-0.09370.22654.232-19.06848.542
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1D2 - 125
2X-RAY DIFFRACTION1D201
3X-RAY DIFFRACTION1D202
4X-RAY DIFFRACTION1D204
5X-RAY DIFFRACTION2E1 - 76
6X-RAY DIFFRACTION3A4 - 151
7X-RAY DIFFRACTION4B2 - 125
8X-RAY DIFFRACTION4B201
9X-RAY DIFFRACTION4B202
10X-RAY DIFFRACTION4B204
11X-RAY DIFFRACTION5F1 - 76
12X-RAY DIFFRACTION6C4 - 151

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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