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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 5gw1 | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of SNX16 PX-Coiled coil in space group P212121 | ||||||
Components | Sorting nexin-16 | ||||||
Keywords | PROTEIN TRANSPORT / Sortin nexin / PX domain / Endosome sorting | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationreceptor recycling / early endosome to late endosome transport / protein targeting to lysosome / endosome to lysosome transport / phosphatidylinositol binding / late endosome membrane / late endosome / early endosome membrane / early endosome / lysosome ...receptor recycling / early endosome to late endosome transport / protein targeting to lysosome / endosome to lysosome transport / phosphatidylinositol binding / late endosome membrane / late endosome / early endosome membrane / early endosome / lysosome / endosome membrane / intracellular membrane-bounded organelle / identical protein binding Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 3.35 Å | ||||||
Authors | Xu, J. / Liu, J. | ||||||
Citation | Journal: Structure / Year: 2017Title: SNX16 Regulates the Recycling of E-Cadherin through a Unique Mechanism of Coordinated Membrane and Cargo Binding. Authors: Xu, J. / Zhang, L. / Ye, Y. / Shan, Y. / Wan, C. / Wang, J. / Pei, D. / Shu, X. / Liu, J. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 5gw1.cif.gz | 588.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb5gw1.ent.gz | 497.8 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 5gw1.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gw/5gw1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gw/5gw1 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| 3 | ![]()
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| 4 | ![]()
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| Unit cell |
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Components
| #1: Protein | Mass: 21451.066 Da / Num. of mol.: 8 / Fragment: UNP RESIDUES 100-278 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: SNX16 / Production host: ![]() Has protein modification | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3.18 Å3/Da / Density % sol: 61.32 % Description: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS AND I_PLUS/MINUS COLUMNS |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion / pH: 7.5 Details: 31mM Citric, 69mM Bis-tris Propanol, 18% PEG 5000, 70mM NaF, 2mM TCEP |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||
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| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL17U / Wavelength: 0.97915 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Apr 18, 2011 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.97915 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection | Resolution: 3.35→61.91 Å / Num. obs: 32016 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 106.23 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rpim(I) all: 0.053 / Rrim(I) all: 0.112 / Net I/σ(I): 13.8 / Num. measured all: 139054 / Scaling rejects: 25 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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Processing
| Software |
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| Refinement | Resolution: 3.35→19.995 Å / SU ML: 0.54 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0.86 / Phase error: 31.23 Details: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS AND I_PLUS/MINUS COLUMNS
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso max: 248.02 Å2 / Biso mean: 87.54 Å2 / Biso min: 9.63 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.35→19.995 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 21
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
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