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- PDB-5gv3: Crystal structure of the membrane-distal domain of mouse lysosome... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gv3
タイトルCrystal structure of the membrane-distal domain of mouse lysosome-associated membrane protein 2 (LAMP-2)
要素Lysosome-associated membrane glycoprotein 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


chaperone-mediated autophagy translocation complex / lysosomal matrix / platelet dense granule membrane / lysosomal protein catabolic process / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy / Platelet degranulation / lysosomal lumen acidification / muscle cell cellular homeostasis / ion channel inhibitor activity / chaperone-mediated autophagy ...chaperone-mediated autophagy translocation complex / lysosomal matrix / platelet dense granule membrane / lysosomal protein catabolic process / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy / Platelet degranulation / lysosomal lumen acidification / muscle cell cellular homeostasis / ion channel inhibitor activity / chaperone-mediated autophagy / autolysosome / autophagosome membrane / autophagosome maturation / protein targeting / Neutrophil degranulation / cellular response to starvation / autophagy / phagocytic vesicle membrane / late endosome membrane / late endosome / lysosome / protein stabilization / protein domain specific binding / lysosomal membrane / enzyme binding / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Lysosome-associated membrane glycoprotein, conserved site / : / Lysosome-associated membrane glycoprotein 2, transmembrane segment / Lysosome-associated membrane glycoproteins duplicated domain signature. / LAMP glycoproteins transmembrane and cytoplasmic domain signature. / Lysosome-associated membrane glycoprotein / : / Lysosome-associated membrane glycoprotein 2-like, luminal domains / Lysosome-associated membrane glycoprotein family profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Lysosome-associated membrane glycoprotein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.096 Å
データ登録者Tomabechi, Y. / Ehara, H. / Kukimoto-Niino, M. / Shirouzu, M.
引用ジャーナル: Biochem. Biophys. Res. Commun. / 年: 2016
タイトル: Lysosome-associated membrane proteins-1 and -2 (LAMP-1 and LAMP-2) assemble via distinct modes.
著者: Terasawa, K. / Tomabechi, Y. / Ikeda, M. / Ehara, H. / Kukimoto-Niino, M. / Wakiyama, M. / Podyma-Inoue, K.A. / Rajapakshe, A.R. / Watabe, T. / Shirouzu, M. / Hara-Yokoyama, M.
履歴
登録2016年9月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年9月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32024年10月9日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysosome-associated membrane glycoprotein 2
B: Lysosome-associated membrane glycoprotein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,64127
ポリマ－37,4482
非ポリマー3,19325
水1,47782
1
A: Lysosome-associated membrane glycoprotein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,41915
ポリマ－18,7241
非ポリマー1,69514
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Lysosome-associated membrane glycoprotein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,22212
ポリマ－18,7241
非ポリマー1,49811
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.610, 103.930, 129.180
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-327-

HOH

21B-328-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ASP / Beg label comp-ID: ASP

Dom-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1GLNGLNchain AAA25 - 1891 - 165
2GLUGLUchain BBB25 - 1871 - 163

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要素

#1: タンパク質 Lysosome-associated membrane glycoprotein 2 / Lysosome-associated membrane protein 2 / CD107 antigen-like family member B / Lysosomal membrane ...Lysosome-associated membrane protein 2 / CD107 antigen-like family member B / Lysosomal membrane glycoprotein type B / LGP-B


分子量: 18723.883 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 26-189 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Lamp2, Lamp-2 / プラスミド: pOriP / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P17047
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 50mM zinc acetate, 20% (v/v) polyethylene glycol 3500

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B2 / 波長: 1.2 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.096→50 Å / Num. obs: 23657 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 7.7 % / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 16.31
反射 シェル解像度: 2.0965→2.1489 Å

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1690精密化
SOLVE位相決定
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.096→40.488 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 35.7 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3075 1979 8.37 %
Rwork0.2687 21678 -
obs0.272 23657 98.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 113.47 Å2 / Biso mean: 55.9428 Å2 / Biso min: 8.48 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.096→40.488 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2536 0 150 82 2768
Biso mean--67.41 59.36 -
残基数----324
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012821
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3423754
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061463
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006468
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.61940
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1428X-RAY DIFFRACTION15.117TORSIONAL
12B1428X-RAY DIFFRACTION15.117TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0965-2.14890.37491320.34631474160694
2.1489-2.2070.40141400.31081502164298
2.207-2.27190.35681330.31681521165499
2.2719-2.34530.34481370.29851533167099
2.3453-2.42910.38031430.2861514165799
2.4291-2.52630.34341430.29821540168399
2.5263-2.64130.37011430.30181537168099
2.6413-2.78050.32591440.31841533167799
2.7805-2.95470.38531410.28261570171199
2.9547-3.18270.34591370.28971551168899
3.1827-3.50280.28621450.262715671712100
3.5028-4.00930.27921480.247715781726100
4.0093-5.04980.25781470.229815901737100
5.0498-40.49560.29891460.26951668181499

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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