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- PDB-5gs4: Crystal structure of estrogen receptor alpha in complex with a st... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gs4
タイトルCrystal structure of estrogen receptor alpha in complex with a stabilized peptide antagonist
要素
  • ARG-IAS-ILE-LEU-DNP-ARG-LEU-LEU-GLN
  • Estrogen receptor
キーワードTRANSCRIPTION / estrogen receptor alpha / stabilized peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of epithelial cell apoptotic process / steroid hormone receptor signaling pathway / antral ovarian follicle growth / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / nuclear estrogen receptor activity / regulation of toll-like receptor signaling pathway / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation / prostate epithelial cord elongation ...regulation of epithelial cell apoptotic process / steroid hormone receptor signaling pathway / antral ovarian follicle growth / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / nuclear estrogen receptor activity / regulation of toll-like receptor signaling pathway / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation / prostate epithelial cord elongation / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / epithelial cell development / mammary gland branching involved in pregnancy / uterus development / vagina development / TFIIB-class transcription factor binding / androgen metabolic process / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / mammary gland alveolus development / cellular response to estrogen stimulus / : / estrogen response element binding / : / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / Nuclear signaling by ERBB4 / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / estrogen receptor signaling pathway / steroid binding / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / protein localization to chromatin / 14-3-3 protein binding / ESR-mediated signaling / negative regulation of miRNA transcription / TBP-class protein binding / nitric-oxide synthase regulator activity / nuclear estrogen receptor binding / transcription corepressor binding / stem cell differentiation / transcription coregulator binding / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / SUMOylation of intracellular receptors / cellular response to estradiol stimulus / euchromatin / Nuclear Receptor transcription pathway / beta-catenin binding / response to estrogen / male gonad development / nuclear receptor activity / transcription coactivator binding / positive regulation of fibroblast proliferation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / Regulation of RUNX2 expression and activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / Ovarian tumor domain proteases / response to estradiol / PIP3 activates AKT signaling / ATPase binding / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / regulation of inflammatory response / fibroblast proliferation / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / Estrogen-dependent gene expression / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / calmodulin binding / Extra-nuclear estrogen signaling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin remodeling / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of gene expression / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / chromatin / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / Golgi apparatus / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / membrane / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor / : / Oestrogen receptor / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor ...Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor / : / Oestrogen receptor / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ESTRADIOL / PHOSPHATE ION / Estrogen receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
unidentified (未定義)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Xie, M. / Wang, T. / Li, Z.-G.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China21102007 and 21372023 中国
the Shenzhen Science and Technology Innovation Committee 中国
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2017
タイトル: Structural Basis of Inhibition of ER alpha-Coactivator Interaction by High-Affinity N-Terminus Isoaspartic Acid Tethered Helical Peptides
著者: Xie, M. / Zhao, H. / Liu, Q. / Zhu, Y. / Yin, F. / Liang, Y. / Jiang, Y. / Wang, D. / Hu, K. / Qin, X. / Wang, Z. / Wu, Y. / Xu, N. / Ye, X. / Wang, T. / Li, Z.
履歴
登録2016年8月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年8月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.source
改定 1.32025年4月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Estrogen receptor
B: ARG-IAS-ILE-LEU-DNP-ARG-LEU-LEU-GLN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3275
ポリマ－28,8652
非ポリマー4623
水1,49583
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2000 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area11500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.272, 61.246, 69.385
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-714-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Estrogen receptor / ER / ER-alpha / Estradiol receptor / Nuclear receptor subfamily 3 group A member 1


分子量: 27751.686 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 305-547 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ESR1, ESR, NR3A1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03372
#2: タンパク質・ペプチド ARG-IAS-ILE-LEU-DNP-ARG-LEU-LEU-GLN


分子量: 1113.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) unidentified (未定義)
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-EST / ESTRADIOL


分子量: 272.382 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H24O2 / コメント: ホルモン*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1 M Sodium citrate tribasic dihydrate, 1.0 M Ammonium phosphate monobasic

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-002+ / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→24.3 Å / Num. obs: 9885 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 2.96 % / Net I/σ(I): 8.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
CrystalClearデータ削減
CrystalClearデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→24.298 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.52 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2815 995 10.09 %
Rwork0.2251 --
obs0.2309 9858 98.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→24.298 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1951 0 30 83 2064
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022013
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7122723
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.4591220
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.115325
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002332
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4001-2.52650.35311360.27291163X-RAY DIFFRACTION94
2.5265-2.68460.30331350.27141256X-RAY DIFFRACTION99
2.6846-2.89160.31761450.26231278X-RAY DIFFRACTION100
2.8916-3.1820.36831330.25891259X-RAY DIFFRACTION100
3.182-3.64120.3191420.23141274X-RAY DIFFRACTION100
3.6412-4.58240.23281470.18941281X-RAY DIFFRACTION100
4.5824-24.29930.24491570.20691352X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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