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万見
- PDB-5gof: Truncated mitofusin-1, GTP-bound -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gof
タイトルTruncated mitofusin-1, GTP-bound
要素Mitofusin-1
キーワードHYDROLASE / mitochondrial fusion
機能・相同性
機能・相同性情報


RHOT2 GTPase cycle / outer mitochondrial membrane protein complex / mitochondrion localization / GTP metabolic process / positive regulation of mitochondrial membrane potential / mitochondrial fusion / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / mitochondrial outer membrane ...RHOT2 GTPase cycle / outer mitochondrial membrane protein complex / mitochondrion localization / GTP metabolic process / positive regulation of mitochondrial membrane potential / mitochondrial fusion / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / mitochondrial outer membrane / GTPase activity / GTP binding / mitochondrion / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Fzo/mitofusin HR2 domain / fzo-like conserved region / Mitofusin family / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Mitofusin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.604 Å
データ登録者Cao, Y.L. / Gao, S.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology of the People's Republic of China2013CB910500 中国
National Natural Science Foundation of China31200553 中国
Ministry of Education of the People's Republic of ChinaNCET-12-0567 中国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2017
タイトル: MFN1 structures reveal nucleotide-triggered dimerization critical for mitochondrial fusion
著者: Cao, Y.L. / Meng, S. / Chen, Y. / Feng, J.X. / Gu, D.D. / Yu, B. / Li, Y.J. / Yang, J.Y. / Liao, S. / Chan, D.C. / Gao, S.
履歴
登録2016年7月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年2月1日Group: Structure summary
改定 1.22017年3月8日Group: Database references
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitofusin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,4294
ポリマ－47,8171
非ポリマー6133
水7,692427
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area960 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area19910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.579, 72.461, 95.344
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Mitofusin-1 / Fzo homolog / Transmembrane GTPase MFN1


分子量: 47816.508 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-369,UNP residues 696-741 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MFN1 / 発現宿主: Escharinidae (無脊椎動物)
参照: UniProt: Q8IWA4, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 427 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.11 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1mM ZnCl2, 100mM Tris-HCl (pH 8.0~9.0), 15~16% PEG 3350, 10~15% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2015年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→44.66 Å / Num. obs: 426491 / % possible obs: 89.4 % / 冗長度: 7.1 % / Net I/σ(I): 25.54

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.604→29.105 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 21.46
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2145 2908 5.03 %
Rwork0.1793 --
obs0.1811 57847 89.41 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.604→29.105 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3126 0 34 427 3587
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0053329
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8124510
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.3182066
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05503
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004579
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6038-1.63010.27241630.23462836X-RAY DIFFRACTION99
1.6301-1.65820.26661580.2372892X-RAY DIFFRACTION100
1.6582-1.68830.27231520.21742894X-RAY DIFFRACTION100
1.6883-1.72080.29131530.22022902X-RAY DIFFRACTION100
1.7208-1.75590.25321270.21422885X-RAY DIFFRACTION100
1.7559-1.79410.23721550.2032892X-RAY DIFFRACTION100
1.7941-1.83580.25471600.21032882X-RAY DIFFRACTION100
1.8358-1.88170.28631540.26022796X-RAY DIFFRACTION97
1.8817-1.93260.34411270.29192124X-RAY DIFFRACTION99
1.9326-1.98940.2441130.1867285X-RAY DIFFRACTION95
1.9894-2.05360.26391370.19622905X-RAY DIFFRACTION100
2.0536-2.1270.21851540.18592918X-RAY DIFFRACTION100
2.127-2.21210.20061350.19212883X-RAY DIFFRACTION98
2.2121-2.31280.2586580.194940X-RAY DIFFRACTION33
2.3128-2.43470.21221460.17872919X-RAY DIFFRACTION99
2.4347-2.58710.21671550.17772917X-RAY DIFFRACTION100
2.5871-2.78670.19841810.17892922X-RAY DIFFRACTION100
2.7867-3.06690.22011410.17472975X-RAY DIFFRACTION100
3.0669-3.510.20891640.15682956X-RAY DIFFRACTION100
3.51-4.41970.17651400.14072632X-RAY DIFFRACTION88
4.4197-29.10970.18011350.17592584X-RAY DIFFRACTION82
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4337-0.22670.38422.2702-3.3074.94940.00810.01450.0242-0.00820.16110.1721-0.0396-0.2641-0.17040.13650.0061-0.00470.1536-0.00150.17718.630516.93811.0851
25.74010.84310.70963.45662.55057.93240.16790.3233-0.70630.2615-0.10220.54140.9931-0.3623-0.0830.28860.0309-0.05880.30710.03010.4856-2.7036-4.218820.2091
31.6209-0.5810.60472.3537-0.85751.89660.04890.1252-0.0491-0.0879-0.06250.01410.05090.07730.0150.1469-0.01550.01470.14480.01130.153419.0052-3.133624.7106
40.4899-0.13710.16762.4037-3.7137.2416-0.03470.04930.11330.2502-0.00260.0093-0.48340.08270.04150.149-0.013-0.01590.1199-0.01630.204415.39622.21645.2163
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 4 through 96 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 97 through 156 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 157 through 284 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 285 through 736 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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